荧光光谱法研究叶酸与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱研究了叶酸(FA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,叶酸能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;在298K和310K下用Stern-Volmer方程和热力学方程等处理实验数据,求出了结合常数Kn结合位点数n及热力学参数△G、△H和△S.叶酸与BSA之间的主要作用力为静电力.     

葛根素与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了生理条件下(pH7.4)葛根素(PUE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,葛根素对BSA荧光的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,求得其猝灭常数为7.29×1012 L·mol-1·s-1,结合常数为5.04×104 L·mol-1;根据Frster非辐射能量转移理论,测得葛根素在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.35 nm;探讨了葛根素对蛋白质空间结构的影响及其相互作用机理;考察了体内某些共存金属离子对葛根素与BSA结合作用的影响。     

柠檬酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了柠檬酸钠与牛血清白蛋白( BSA)的作用机制.实验表明,柠檬酸钠对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

荧光光谱法研究2-硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了不同酸度下,2-硝基苯胺与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用。实验结果表明,2-硝基苯胺对BSA的猝灭机制属于静态猝灭过程。经研究得到了不同酸度和不同温度下2-硝基苯胺与BSA反应的结合常数、结合位点数。根据热力学常数确定了二者间的作用力类型为氢键和疏水作用力。同步荧光结果表明,2-二硝基苯胺的存在改变了牛血清白蛋白的分子构象。     

荧光法研究可可碱与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了可可碱这种生物碱药物与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互结合反应。测定了可可碱与BSA反应的结合平衡常数K和结合位点数n,并用同步荧光光谱技术考察了可可碱对牛血清白蛋白构象的影响。证实了可可碱药物与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程,可可碱的加入对牛血清白蛋白的构象有影响。     

杀鼠剂溴鼠灵与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究

利用紫外吸收光谱,荧光光谱和同步荧光技术研究了牛血清白蛋白和杀鼠剂溴鼠灵的相互作用.结果表明溴鼠灵对牛血清白蛋白的内源荧光有较强的猝灭作用,两者形成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,并且伴随着分子内的非辐射能量转移.通过双倒数及双对数曲线计算了不同温度下的猝灭速率常数Ksv,结合位点数n,结合常数KA,并根据相对应的热力学参数判断二者之间主要为疏水作用力.依据F(o)rster非辐射能量转移理论求出了溴鼠灵和蛋白质问的结合距离r,确定了溴鼠灵在蛋白质上的结合位置.在20和30℃时r分别为2.84和2.87 nm.同步荧光光谱显示,与溴鼠灵作用后BSA分子的二级结构发生了改变.初步探讨了二者的结合模式与作用机制:溴鼠灵分子通过静电引力靠近蛋白质的疏水腔,并以疏水作用力与疏水腔中的氨基酸残基发生相互作用,导致色氨酸残基微环境极性变化.其结果不但阻止了酪氨酸残基与色氨酸残基间的能量转移,而且使色氨酸残基与溴鼠灵分子间产生非辐射能最转移,从而猝灭BSA的内源荧光.     

巴洛沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光法研究了在不同酸度条件下,巴洛沙星(balofloxacin,BLFX)与牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭现象,利用荧光猝灭双倒数图计算了巴洛沙星与牛血清白蛋白之间的结合常数,根据Frster非辐射能量转移机制计算出巴洛沙星在牛血清白蛋白上的结合距离,并根据热力学参数确定了巴洛沙星与牛血清白蛋白之间的作用力类型,同时采用同步荧光技术考察了巴洛沙星对BSA构象的影响。     

荧光光谱法研究注射用盐酸头孢替安与牛血清白蛋白的相互作用

荧光光谱法研究了注射用盐酸头孢替安（Cefotiam Hydrochloride for Injection,CH）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。盐酸头孢替安对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,在291K时,求出了猝灭常数K_KV=2.49×10⁴L/mol、结合常数K_A=3.8×10³L/mol及结合位点数n=0.81。在同步荧光光谱中BSA色氨酸和酪氨酸发射峰红移,色氨酸和酪氨酸的微环境发生变化。     

荧光光谱法研究洛美沙星与牛血清白蛋白的相互作用

荧光光谱法研究了新型氟喹诺酮药物洛美沙星与牛血清白蛋白的相互作用,求得结合常数为K=1.4×106,结合位点数为n=1.21.根据Forster非辐射能量转移机制,测定了实验条件下洛美沙星与牛血清白蛋白相互结合时,能量给体-受体间的作用距离(r=4.97nm)和能量转移效率(E=0.050)表明,洛美沙星与牛血清白蛋白分子间存在较强的结合作用,为探讨药物洛美沙星在生物体内与蛋白质的作用机理和生物学效应提供了理论依据.     

荧光光谱法研究阿莫西林与牛血清白蛋白的相互作用

本文采用分子荧光光谱法对阿莫西林与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用进行了研究,得知阿莫西林对BSA有猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数,结合常数及结合位点数.通过298K和310K时的实验数据求出热力学参数△H、△G和△S,结果表明阿莫西林主要通过氢键和范德华力与BSA之间结合.     

Fluorescence Study on the Interaction of Bovine Serum Albumin with P-Aminoazobenzene

In this paper, the interaction between p-aminoazobenzene (PAAB) and BSA was investigated mainly by fluorescence quenching spectra, circular dichroism (CD) and three-dimensional fluorescence spectra under simulative physiological conditions. It was proved that the fluorescence quenching of BSA by PAAB was mainly a result of the formation of a PAAB-BSA complex. The modified Stern-Volmer quenching constant K _a and the corresponding thermodynamic parameters ΔH, ΔG and ΔS at different temperatures were calculated. The results indicated that van der Waals interactions and hydrogen bonds were the predominant intermolecular forces in stabilizing the complex. The distance r?=?4.33 nm between the donor (BSA) and acceptor (PAAB) was obtained according to Förster’s non-radioactive energy transfer theory. The synchronous fluorescence, CD and three-dimensional fluorescence spectral results showed that the hydrophobicity of amino acid residues increased and the losing of α-helix content (from 63.57 to 51.83%) in the presence of PAAB. These revealed that the microenvironment and conformation of BSA were changed in the binding reaction.     

同步荧光光谱法结合分子对接研究金雀花碱与牛血清白蛋白间相互作用

金雀花碱(Cy)是一种生物碱,主要存在于豆科毒豆属植物种子中。Cy具有较强的生物活性,特别是作为戒烟药物已得到广泛应用。在模拟生理条件下,应用荧光光谱法研究了Cy同牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用以及Cy猝灭BSA荧光发射的机理。详细考查了水浴温度、水浴时间以及溶液pH等因素对荧光猝灭的影响,并且通过Stem-Volmer方程计算了Cy与BSA间的结合类型、结合位点数目以及结合常数。结果表明,Cy与BSA可形成摩尔比为1∶1的非共价复合物,其结合常数为5.6×103,其猝灭类型为静态猝灭。同步荧光光谱研究结果表明,Cy的结合主要影响BSA 的Trp残基的荧光发射。进一步应用分子对接研究表明,氢键与疏水作用是Cy与BSA形成复合物的主要推动力。Cy与BSA中Trp213及其周围的氨基酸残基间存在氢键与疏水作用,这种作用将改变Trp213所处微环境的疏水情况,从而导致BSA的荧光发生猝灭。     

防己诺林碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

在不同温度下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了防己诺林碱与BSA相互作用的光谱学行为。防己诺林碱对BSA有较强的荧光猝灭作用。根据不同温度下防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,表明防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用属于静态猝灭。根据Frster非辐射能量转移理论计算出了防己诺林碱与BSA间的结合距离R(27 ℃ 2.51 nm; 37 ℃ 2.72 nm; 47℃ 2.89 nm)、结合常数K_A(27 ℃ 1.05×105 L·mol-1; 37 ℃ 3.31×105 L·mol-1; 47 ℃ 7.24×105 L·mol-1)及对应温度下的热力学参数。热力学数据表明二者主要靠疏水作用力结合,同时用同步荧光光谱探讨了防己诺林碱对BSA构象的影响。     

铜、钠和钼离子与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

研究了铜、钠和钼离子对牛血清白蛋白(BSA)的荧光强度的影响。铜离子对牛血清白蛋白荧光有明显的静态猝灭现象,其离解常数为2.38×10-4 mol·L-1。氯化钠对BSA溶液的荧光没有影响,说明生理盐水作为生物系统的体液对生命起到很好的保护作用。而钼离子在小浓度时对牛血清白蛋白荧光静态猝灭比较小,当钼离子浓度增加到8.4×10-3 mol·L-1时,则呈现出雪崩猝灭现象。     

牛血清白蛋白与锌试剂作用机理的荧光法研究

采用荧光光谱法、紫外-可见光度法研究了牛血清白蛋白(BSA)与锌试剂(ZCN)作用的机理。牛血清白蛋白(BSA)在280 nm的光激发下能发射345 nm的荧光(即λ_ex=280 nm,λ_em=345 nm)。当BSA中加入适量的锌试剂(ZCN),BSA的荧光被部分猝灭。由Stern-Volmer方程和双倒数曲线Lineweaver-Burk方程获得了反应的动态猝灭常数、静态猝灭常数,并对猝灭的类型做出了推断。通过计算反应的热力学参数讨论了结合反应的主要作用力类型。根据Frster非辐射能量转移机理,计算了给体(BSA)与受体(ZCN)间距离r=5.07 nm和能量转移效率E=0.67。证实了该体系的荧光猝灭是通过能量转移机制产生的单一静态猝灭过程。     

含缩醛正离子类脂分子与蛋白质的相互作用

合成系列含缩醛的双链正离子类脂分子 ,并用荧光光谱研究其与牛血清蛋白 (BSA)的相互作用 .通过荧光的变化 ,解释蛋白质构象的变化 .在低类脂浓度时 ,少量类脂分子束缚在牛血清蛋白周围 ,荧光有很大幅度的淬灭 ,蛋白质本身肽链被解开 ,与此同时最大发射波长从 (3 44± 1)nm蓝移到 (3 3 1± 1)nm .由于疏水相互作用 ,更多类脂分子不断地聚集在蛋白质周围 ,牛血清蛋白中的两个色氨酸残基被完全地包裹在类脂分子形成的双分子膜中 ,荧光强度不断增加直到恒定不变     

荧光光谱法研究亚甲基蓝与蛋白质的结合反应

应用荧光光谱法研究了水溶液中亚甲基蓝与牛血清白蛋白分子间的结合反应 ,讨论了亚甲基蓝对蛋白质内源荧光的猝灭机理 ,测定了结合常数 (KA=3 44× 10 5L·mol-1)和结合位点数 (n =1 0 3)。依据F rster非辐射能量转移 ,理论确定了授体 受体间的结合距离 (r=1 6 7nm)和能量转移效率 ,并用同步荧光技术考察了亚甲基蓝对牛血清白蛋白构象的影响     

酸度对氧氟沙星与牛血清白蛋白结合的影响

牛血清白蛋白在不同pH的溶液中存在N（pH ～7.0）,B（pH ～9.0）和E（pH 3.5以下）等几种同分异构形态。 采用紫外-可见光谱和荧光光谱研究了酸度对牛血清白蛋白（BSA）的结构以及对不同结构的BSA和氧氟沙星的相互作用的影响,应用荧光猝灭现象和Frster理论,求出了4个不同pH下两者结合的猝灭常数、 能量转移效率和结合距离等参数。结果显示,氧氟沙星与牛血清白蛋白在pH 4.9时结合常数最大（1.928 1×105 L·mol-1）,结合距离小（r=2.55 nm）,猝灭效应最好（8.63×104 L·mol-1）;氧氟沙星与牛血清白蛋白的结合过程中,静态猝灭和非辐射能量转移是导致牛血清白蛋白荧光猝灭的原因;中性、 弱酸和弱碱性环境对两者的结合没有太大的影响,静电作用不是两者相互作用的主要作用力。使用同步荧光技术考察了氧氟沙星对BSA构象的影响。     

Study on the Interaction between Florasulam and Bovine Serum Albumin

In this paper, the interaction between florasulam (FU, 2′,6′,8-trifluoro-5-methoxy [Kragh-Hansen U, Molecular aspects of ligand binding to serum albumin. Pharmacol Rev 33(1):17–53 1981; Carter DC and Ho JX, Structure of serum albumin. Adv Protein Chem 45:153–203 1994; He XM, and Carter DC, Atomic structure and chemistry of human serum albumin. Nature 358(6383):209–215 1992] triazolo [1,5-c]pyrimidine-2-sulfonanilide) and bovine serum albumin (BSA) was investigated by fluorescence, ultraviolet absorption (UV) and Far-UV circular dichroism (CD) spectrometries. A strong fluorescence quenching was observed and the quenching mechanism was considered as static quenching. The binding constant of FU with BSA at 299 and 309 K were obtained as 1.5?×?10⁴ and 7.1?×?10³ l mol^?1, respectively. There was one binding site between FU and BSA. The thermodynamic parameters enthalpy change (ΔH) and entropy change (ΔS) were calculated as ?57.89 kJ mol^?1 and ?113.6 J mol^?1 K^?1, respectively, which indicated that the acting force between FU and BSA was mainly hydrogen bond and Van der Waals force. According to the Förster non-radiation energy transfer theory, the average binding distance between donor (BSA) and acceptor (FU) was obtained (r?=?1.59 nm). The investigations of the UV/Vis and CD spectra of the system showed that the conformation of BSA was changed in presence of FU.