偶氮砷Ⅲ与牛血清白蛋白作用的分光光度研究

本文研究了溶液基本条件如酸度和离子强度等对偶氮砷Ⅲ－牛血清白蛋白分子复合物形成的影响，在ｐｈ２．０条件下，标准工作曲线的线性范围为０～６０ｎｇ／Ｌ，桑德尼灵敏度为０．１５μｇ／ｃｍ＾２。采用平衡透析法，双波长法及摩尔比法测定了ｐＨ２．０时牛血清白蛋白对偶氮胂Ⅲ的最大结合数。结果表明有两类结合，第一类结合的最大结合数为３０～４０结合常数约１０＾６ｍｏｌ＾－１Ｌ。     

异硫氰酸荧光素-牛血清白蛋白标记物的化学发光反应

采用反相流动注射法，系统地研究了碱性介质中和阳性离子在表面活性剂CTMAB存在下，NaClO氧化异硫氰酸荧光素－牛血清白蛋白标记物的化学发光行为和化学发光反应的条件，提出了反相流动注射化学发光测定牛血清白蛋白的新方法，该法测定牛血清白蛋白线性范围为0．08－16mg/L；检出限为0．032mg/L.。讨论了蛋白质标记物化学发光增强作用的原因。     

2-(8-羟基喹啉-5-磺酸-7-偶氮)-1,8-二羟基-3,6-萘二磺酸与牛血清白蛋白的相互作用

用平衡透析法和分光光度法研究了 2 (8 羟基喹啉 5 磺酸 7 偶氮 ) 1,8 二羟基 3,6 萘二磺酸与牛血清白蛋白 (BSA)在酸性溶液中的结合反应 ,认为 8Q5SAC与BSA之间的结合力是以静电引力为主的非共键作用力 ,并探讨了其结合模型。在 2 98K下 ,测得这一反应的最大结合数为 35～ 40 ,结合常数为 6 .1× 10 5L mol。还研究了溶液基本条件如酸度和离子强度等对 8Q5SAC与牛血清白蛋白分子复合物形成的影响 ,在pH =3.34条件下 ,标准工作曲线的线性范围为 0 .2 0～ 46 .90mg L。     

ALC-Pr(Ⅲ)-F-三元络合物与蛋白质作用的电化学行为的研究

用电化学方法对ALC-Pr(Ⅲ)-F^-络合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用进行了研究，发现在pH4．9的六次甲基四胺((CH2)6N4)缓冲液中，ALC-Pr(Ⅲ)-F^-络合物能与BSA生成一种非电活性的超分子复合物，导致ALC-Pr(Ⅲ)-F^-的峰电流降低，峰电流降低值△ip在一定范围内与BSA的质量浓度成线性关系．线性范围为1～17．5mg／L，相关系数为0．998(n=10)，检出限为0．3mg／L，该法可用于血清样品中蛋白质的测定。     

蛋白质与玫瑰桃红R共振瑞利散射的研究及应用

研究了蛋白质与玫瑰桃红R的反应及共振瑞利散射的光谱特征。实验发现,在酸性（pH3．7）的邻苯二甲酸氢钾一盐酸缓冲溶液中,玫瑰桃红R染料与蛋白质结合形成复合物时能使共振瑞利散射急剧增强,在300～450nm的范围内呈现高的散射强度,其最大散射波长均位于320nm处,体系在室温下反应30min后稳定,并且散射强度与牛血清白蛋白（BAS）、人血清白蛋白（HSA）、卵蛋白（AE）的质量浓度在一定范围内均成正比,实验测得其线性范围分别为0～6．5、0～14．0、0～22．0mg／L。对BSA、HSA、AE的检出限分别为2．72、35．58、6．55μg／L。该法操作简便、灵敏度较高,用于测定正常人尿液、奶粉和牛血清中的微量蛋白获得满意的结果。     

牛血清白蛋白与有机小分子偶氮磺Ⅲ、溴偶氮磺Ⅲ相互作用的研究

本文研究了在不同酸度下．偶氮磺、溴偶氮磺Ⅲ与牛血清白蛋白的作用情况，用光度法求出了不同条件下偶氮磺Ⅲ、溴偶氮磺Ⅲ与牛血清白蛋白的结合个数，并用三种不同的方法相互对照．证明偶氮磺Ⅲ、溴偶氮磺Ⅲ在牛血清白蛋白上有两类不同接合部位。利用Forster非幅射转移理论确定了有机小分子在牛血清白蛋白上的结合位置并对反应机理作了初步讨论。     

蛋白质与钍试剂Ⅰ作用的电化学行为的研究

在pH4．8的NaAc-HAc缓冲液中，钍试剂I与蛋白质能够相互作用形成超分子复合物，使钍试剂Ⅰ在-0．58v(SCE)处的极谱还原峰峰电流下降，在最佳条件下，峰电流的下降值同牛血清白蛋白(BSA)的质量浓度在1．5～25mg／L范围内呈线性关系，其线性回归方程为△iρ=-265．4 181．2pBsa，相关系数r=0．998(n=7)，检出限为1mg／L。可应用于血清样品的测定。     

四磺基锰酞菁-蛋白质体系的共振瑞利散射行为及其分析应用

在pH3．6的Clark-Lub’s缓冲溶液中，四磺基锰酞菁(MnTSPc)和蛋白质的共振瑞利散射(RRS)均十分微弱。当两者形成复合物时能使RRS信号急剧增强，在330-370nm范围内呈现较高的散射强度，其最大散射波长为344nm。各种蛋白质，包括牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)、γ-球蛋白(γ-IgG)及卵蛋白(ORB)的线性范围分别为0．1—3．0,0．0—1．6,0．05—2．0及0．0—1．0mg／L；相应的检出限分别为5．7,8．3、13和13μg/L。用此法对人血清样品进行了测定，结果满意。     

各种离子对血卟啉与牛血清白蛋白相互结合反应的影响研究

应用荧光法研究了水溶液体系中血卟啉与牛血清白蛋白分了间相互结合反应，其结合常数ＫＡ＝２．２×１０＾４，结合位置数为１．依据Ｆｏｒｓｔｅｒ非辐射能量转移机理，探讨了血卟啉与牛血清白蛋白相互结合时，其给体－受体间距离和能量转移效率，进一步研究了各种离子与牛血清白蛋白的结合反应，其结合淬灭能力大小顺序为Ｃｒ（Ⅵ）〉Ｆｅ＾３＋〉Ｃｕ＾２＋〉ＮＯ２〉Ｂｒ＾－，并探讨不同阴，阳离子及血卟啉与牛血清白蛋白间相互     

分光光度法研究牛血清白蛋白与对二甲胺基亚苄罗丹宁的作用

在pH3．27左右的Britton—Robinson(B—R)缓冲溶液中，对二甲胺基亚苄罗丹宁与牛血清白蛋白(BSA)结合生成复合物，此复合物在405nm处有最大吸收峰，复合物的吸光度与BSA的含量在60—138mg／L范围内呈线性关系。     

某些变色酸双偶氮染料-蛋白质体系的共振瑞利散射及其分析应用

在PH3．4－4．0的缓冲溶液中， 偶氮胂M（AAM）、偶氮氯膦Ⅲ（CPAⅢ）和氯磺酚S（CSPS）等变色酸双偶氮染料及蛋白质本身的共振瑞利散射（RRS）均十分微弱，但这些染料与蛋白质结合形成复合物时能使RRS急剧增强，在400－470nm的范围内呈现高的散射强度，其最大散射波大均位于470nm处，并且散射强度分别在0．36mg/L（CPAⅢ体系）、0－3．8mg/L(AAM体系）和0－4．8mg/L(CSPS体系）的范围内与牛血清白蛋白（BSA）的浓度成正比，方法具有高灵敏度，对于BSA的检出限（σ=3时）分别为18．5μg/L（CPAⅢ）、13．6μg/L（CSPS）和27．9μg/L（AAM）。考察了共存物质的影响，表明方法具有较好的选择性，此法可用于人血清中蛋白质的测定。     

四羧基镍酞菁共振散射法测定蛋白质

建立了一种测定蛋白质的新方法．在pH3．6的Britton-Robinson（B-R）缓冲溶液中,蛋白质与四羧基镍酞菁NiPc（COOH）4发生相互作用,使体系在λ=388nm处的共振散射（RLS）增强,并且增强的散射强度（IRLS）与蛋白质的含量成比例,据此利用四羧基镍酞菁NiPc（COOH）4为光谱探针共振散射法测定人血清中的总蛋白质,同时优化了体系光散射检测的实验参数．在最佳的实验条件下,对牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）、人血清总蛋白（TP）的线性范围分别为0．00～1．20mg／L、0．00～1．00mg／L、0．00～1．00mg／L,相应检测限分别为5．97×10^-4mg／L、2．90×10^-4mg／L、4．76×10^-4mg／L．将该方法应用于实际人血清样品中总蛋白的测定,结果与考马斯亮蓝法比较,令人满意．     

四磺基铁(Ⅲ)酞菁二级散射和反二级散射法测定人血清白蛋白

在pH2．0的Clark-Lubs缓冲液中,人血清白蛋白与四磺基铁(Ⅲ)酞菁结合而使二级散射和反二级散射急剧增强。在0～2．3mg／L和0～3．4mg／L浓度范围内,二级散射和反二级散射的增强与人血清白蛋白浓度呈线性关系,检出限分别为0．40mg／L和0．16mg／L。还考察了某些共存物质的影响,讨论了反应机理。     

用共振光散射技术研究蛋白质与丽春红2R的相互作用

在pH3．50的Britton-Robinson缓冲溶液中，丽春红2R与蛋白质发生结合反应，使最大波长为352．5nm的共振散射光谱得到加强。据此建立了利用丽春红2R作探针，用共振散射光谱技术测定蛋白质的新方法。散射光强度与牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HAS)和免疫球蛋白(IgG)的浓度在0．25～17．5μg／mL范围内成正比。方法的稳定性好，快速、简便，绝大多数氨基酸、金属离子均不产生干扰，用于人血清样品中蛋白质的测定，获得了满意的结果，加标回收率为93．4％～100．1％。     

血清蛋白-荧光素复合物单扫极谱波与应用

在0．08mol／L的HAc中，荧光素与牛血清白蛋白(BSA)或人血清白蛋白(HSA)相互作用形成复合物。复合物使荧光素在-0．58V(vs．SCE)处的还原峰电流增大，峰电流的增大值与加入的BSA或HSA的浓度在一定的范围内呈线性关系。BSA在2—24μg／mL范围内呈线性关系，检出限为1μg／mL；HSA在2—22μg／mL范围里呈线性关系，检出限为0．8μg／mL。应用该法测定了人血清蛋白样品，结果令人满意。     

利用巯基棉富集分离和鲁米诺-过氧化氢-铬(Ⅲ)化学发光体系测定水样中痕量砷

本文提出了用鲁米诺－过氧化氢－铬（Ⅲ）化学发光体系结合巯基棉时As（Ⅲ）的分离．建立了快速简单的测定水样中痕量砷的新方法。检测范围宽（0．10～1．0×104μg／L）、检测下限为3．4×102μg／L，且选择性好。直接用于环境水样的分析，5次测定的相对标准偏差为4．2％～10．6％；回收率为95％～103％。     

牛血清白蛋白与有机小分子偶氮磺Ⅲ,溴偶氮磺Ⅲ相互作用的研究

本文研究了在不同酸度下，偶氮磺、溴偶氮磺Ⅲ与牛血清白蛋白质的作用情况，用光度法求出不同条件下偶氮磺Ⅲ、溴偶氮磺Ⅲ与牛血清白蛋白的结合个数，并用三种不同的方法相互对照，证明偶氮磺Ⅲ、溴偶氮磺Ⅲ在牛血清白蛋白上有两类不同接合部位。     

荧光光谱法研究偶氮胂Ⅲ与牛血清白蛋白的相互作用

目的为了研究偶氮胂Ⅲ与牛血清白蛋白(BSA)在不同pH条件下(pH=2.0～9.0)的相互作用机理。方法采用荧光光谱法研究偶氮胂Ⅲ对BSA荧光的影响,通过计算获得作用机理的诸多信息。结果偶氮胂Ⅲ对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭机制为生成复合物的静态猝灭;偶氮胂Ⅲ与BSA间的结合常数在pH 3.0～5.0最大,结合位点数为1;pH=3.5和4.5时偶氮胂Ⅲ与BSA色氨基酸残基间的结合距离在4.10 nm左右;两者主要靠静电引力结合;金属离子Mg2+、Ba2+和Ca2+对两者结合作用有影响。结论偶氮胂Ⅲ及偶氮胂Ⅲ-Ba2+、偶氮胂Ⅲ-Ca2+可作为优良的光谱探针,用于蛋白质的定量测定。     

吖啶橙与牛血清白蛋白的相互结合反应

应用光谱法研究了水溶液体系中吖啶橙与牛血清白蛋白分子间的相互结合反应，其结合常数为ｋ＝４．８×１０＾３ｍｏｌ／Ｌ，结合位点数为ｎ＝０．２８。并依据Ｆｏｒｓｔｅｒ非辐射能量转移机制，探讨了吖啶橙与牛血清白蛋白相互结合时，其给体－受体间距离（Ｒ０＝１．５ｎｍ）和能量转移效率（Ｅ＝０．３２）。证实了吖啶橙与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程，且阐明了其猝灭机制是通过能量转移产生的。     

氧化偶氮胂Ⅲ褪色光度法测定微量锰的研究

Mn(Ⅶ)对偶氮胂Ⅲ具有褪色作用，借此可以进行吸光尤度法测定锰，试验表明，在0．3-1．26mol·L-1硫酸介质中，有色溶液的最大吸收波长为550nm，表观摩尔吸光系数为1．33×104L·mol·cm-1。锰量在0-60μg／25ml范围内服从比耳定律，方法简单、快速、准确、选择性好，可用于测定某些地质样品中的微量锰。