光谱法研究牛血清白蛋白与磷钼酸的相互作用

运用UV-Vis光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、FT-IR光谱等手段,研究了在模拟人体生理条件下,牛血清白蛋白(BSA)与磷钼酸的相互作用。UV-Vis光谱显示,加入磷钼酸后,BSA的紫外吸收降低且吸收峰红移,表明磷钼酸与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示磷钼酸对BSA有荧光猝灭作用,且其荧光猝灭机理符合静态机制,磷钼酸与BSA结合的结合常数为:Ks=2.539×104L·mol-1;探针实验表明磷钼酸与BSA在结合位点I发生结合;Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定了磷钼酸在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm;FT-IR光谱显示磷钼酸诱导BSA的二级结构发生了变化,α-螺旋含量降低。     

青蒿截疟组合物与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法研究青蒿截疟组合物(青蒿素、青蒿乙素、青蒿酸与东莨菪内酯质量比为1∶1∶1∶1的混合体系,AAAS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,与青蒿素单独作用相比,AAAS对BSA的荧光猝灭作用增强,并以静态猝灭为主;计算了298,303和310 K下的结合常数、结合位点数和热力学参数,表明AAAS与BSA之间具有较强的静电引力,相互作用过程是一个熵增加的自发分子间作用过程.AAAS对BSA的猝灭常数和结合常数均增大.结果表明,AAAS显著增加了青蒿素与血清白蛋白的结合作用,此过程可能是AAAS增加青蒿素抗疟疗效的重要体内环节.     

孔雀石绿与牛血清白蛋白作用的光谱研究

应用荧光及紫外光谱法研究了孔雀石绿(MG)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了16℃、26℃、36℃三个温度下的结合常数KA(7.066×103、4.638×103、1.338×103)和结合位点数n(1.2、1.1、1.0)。结果表明:MG对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;MG主要以范德华力与BSA相互作用;同步荧光技术研究了MG对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,MG对BSA的构象有影响;利用F ster偶极-偶极非辐射能量转移理论,计算了三个温度下MG与BSA的作用距离(r16℃=3.30,r26℃=3.314,r36℃=3.58nm),表明MG对BSA的荧光猝灭中存在能量转移。     

中药黄连有效成分盐酸小檗碱与牛血清白蛋白的相互作用

从天然中药材黄连中提取分离并精制得到盐酸小檗碱(BC),采用UV光谱和荧光光谱(FS)研究其与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,解释了BC导致BSA的荧光发射光谱峰裂分的现象,其二重峰分别归属于色氨酸及酪氨酸残基.结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BC对BSA荧光猝灭的两大原因,BC与BSA的表观结合常数K_A为8.66×10⁴L/mol(30℃)和8.72×10⁴L/mol(37℃),BC在BSA分子上的结合位点数为(3.1±0.2).BC与BSA分子中荧光性氨基酸残基之间的距离为3.75nm(30℃)和3.62nm(37℃),表明BC的部分片段能够插入BSA分子内部.热力学函数计算结果表明,该作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发超分子作用过程,并由此推断BC与BSA之间以疏水相互作用为主.     

邻苯二甲酸二环己酯与牛血清白蛋白相互作用研究北大核心CSCD

本文利用光谱法和分子对接技术,研究邻苯二甲酸二环己酯(DCHP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。荧光光谱结果表明,DCHP可以诱导BSA的内源性荧光猝灭,且猝灭机制为静态猝灭;随着DCHP浓度增大,BSA最大发射波长发生蓝移。不同温度下的热力学常数表明,DCHP主要靠氢键和范德华力与BSA相结合;同时DCHP与BSA只有1个结合位点。位点实验结果显示DCHP与BSA在位点Ⅰ结合。同步荧光光谱、三维荧光和圆二色谱结果进一步证实DCHP改变了BSA的构象。通过分子对接技术模拟DCHP与BSA在分子水平上的相互作用机制,结果与光谱学研究结果一致。     

配体对CdTe量子点与BSA的选择性相互作用的影响

以巯基乙酸(TGA)、巯基丙酸(MPA)、巯基甘油(TG)、L-半胱氨酸(L-cys)和谷胱甘肽(GSH)等5种巯基分子为稳定剂, 水相合成了5种CdTe量子点. 以牛血清白蛋白(BSA)作为靶分子, 通过吸收光谱、荧光光谱和时间分辨荧光动力学等手段研究了各种配体分子稳定的CdTe量子点与BSA的直接相互作用. 结果表明, 5种量子点均能有效猝灭BSA的荧光, 其猝灭程度按配体次序为GSH>L-cys>TGA>TG>MPA; 而BSA对不同配体稳定的CdTe量子点的荧光光谱的影响则具有明显的选择性. BSA对TGA-CdTe和MPA-CdTe量子点的荧光先敏化增强而后猝灭下降; L-cys分子由于同时具有氨基和羧基而与BSA的相互作用较强, 因此BSA能显著猝灭L-cys-CdTe量子点的荧光; 而BSA对TG-CdTe量子点的荧光猝灭程度较小; GSH分子的空间效应使GSH-CdTe量子点的荧光被BSA猝灭的程度最小. 吸收光谱和时间分辨荧光动力学研究表明, 5种量子点与BSA之间的相互作用均为静态过程. 探讨了量子点的配体分子结构与蛋白质的相互作用机理.     

甲基苯丙胺与血清白蛋白相互作用的光谱表征

采用荧光光谱和分子对接模拟研究了甲基苯丙胺与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,发现甲基苯丙胺对BSA的荧光有明显的猝灭作用.采用分子对接的方法模拟了甲基苯丙胺与BSA的分子动力学过程.结果显示,甲基苯丙胺可能与BSA中具有内源荧光特性的色氨酸和苯丙氨酸通过静电引力发生相互作用.利用荧光光谱进一步研究了甲基苯丙胺与氨基酸的相互作用.发现甲基苯丙胺对两种氨基酸的荧光都产生了明显的猝灭作用.研究结果表明,由于静电引力的作用,甲基苯丙胺与BSA发生了结合,结合位点是BSA中的色氨酸和苯丙氨酸.     

光谱法结合分子对接研究萘酰亚胺衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

通过多种光谱方法并结合分子对接研究了萘酰亚胺衍生物(XYFS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。测试了体系在不同温度下的荧光和吸收光谱,以及时间分辨荧光光谱,发现两者之间主要通过静电作用相互结合,XYFS对BSA的荧光猝灭为静态猝灭。进一步研究了体系的同步荧光光谱和圆二色光谱,随着体系中XYFS浓度的逐渐增大,BSA构象发生了明显变化,其疏水性氨基酸残基逐渐裸露,且BSA的α-螺旋含量增加。分子对接模拟表明XYFS与BSA在SiteⅠ位结合,XYFS与BSA中的精氨酸残基有静电相互作用力。研究结果有助于深入了解萘酰亚胺衍生物与蛋白质相互作用机理及结合特征。     

次甲基蓝与牛血清白蛋白作用的光谱特性研究

应用荧光及紫外光谱法研究了次甲基蓝(MB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了19℃、29℃、39℃三个温度下的结合常数KA和结合位点数n。结果表明:MB对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;以疏水作用与BSA相互作用;同步荧光技术研究了MB对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,MB对BSA的构象有影响;利用Frster偶极-偶极非辐射能量转移理论,计算了MB与BSA的作用距离及19℃、29℃、39℃三个温度下的能量转移。     

中药成分七叶内酯-BSA-金属离子的相互作用

以荧光光谱、紫外光谱技术研究了传统中药(秦皮)有效成分七叶内酯与BSA在金属离子Cu2 、Ni2 、Zn2 和Co2 分别共存时的相互作用。发现七叶内酯与BSA的表观结合常数KA、七叶内酯对BSA内源荧光的猝灭常数KP增大,按KA和KP数值改变程度,四种金属离子的排序与Irving-William s稳定性序列部分相符:Co2 >Cu2 >N i2 >Zn2 ,但结合位点数n、结合空间距离r和分子间作用力类型基本未变。推测金属离子可能在七叶内酯与BSA之间以“离子架桥”方式直接参与七叶内酯-BSA的结合过程。     

香豆素类中药有效成分与牛血清白蛋白结合的构效关系

本文主要用荧光光谱(FS)、 紫外光谱(UV)从药物分子结构角度研究五种香豆素类中药有效成分CⅠ~CⅤ与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin, BSA)结合时的构效关系.     

光谱法与分子模拟技术研究丽春红2R与牛血清蛋白的相互作用

采用荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及分子模拟技术研究了模拟生理条件下丽春红2R(P2R)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,P2R-BSA体系的荧光猝灭机制为内源荧光猝灭,猝灭原因为静态猝灭和非辐射能量转移;计算了不同温度下体系的结合常数Ka及结合位点数n;根据热力学参数推断出作用力类型;求出室温下荧光给体-受体间的结合距离;同步荧光法证实丽春红2R对BSA构象未产生影响;分子模拟研究结果表明二者间的主要作用力为氢键和疏水作用力。     

Study of the interaction of carbamazepine with bovine serum albumin by fluorescence quenching method.

The interaction between carbamazepine (CBZ) and bovine serum albumin (BSA) was studied using fluorescence spectroscopy (FS) and ultraviolet spectroscopy (UV). The experimental results showed that the CBZ could insert into the BSA and quench the inner fluorescence of BSA by forming the CBZ-BSA complex. It was found that both static quenching and non-radiation energy transfer were the main reasons leading to the fluorescence quenching. The apparent binding constants (K) between CBZ and BSA were found to be 1.8 x 10(4) (27 degrees C) and 2.8 x 10(4) (37 degrees C) and the binding site values (n) were 0.97 (27 degrees C) and 1.01 (37 degrees C), respectively. According to the Forster theory of non-radiation energy transfer, the binding distances (r) between CBZ and BSA were 3.6 nm and 3.4 nm at 27 degrees C and 37 degrees C, respectively. The process of the binding was a spontaneous molecular interaction in which entropy increased and Gibbs free energy decreased, indicating that the interaction between CBZ and BSA was mainly driven by the hydrophobic force.     

Study on the Interaction Between Bovine Serum Albumin and Potassium Perfluoro Octane Sulfonate

The interactions between potassium perfluorooctanesulfonate (PFOS) and bovine serum albumin (BSA) were studied by fluorescence spectroscopy. The association constants between PFOS and BSA were obtained by fluorescence enhancing and fluorescence quenching respectively. Furthermore, fluorescence quenching was studied at different temperatures, and the binding constant was also determined by the method of fluorescence quenching. According to the thermodynamic parameters, the main binding force could be judged. The experimental results revealed that BSA and PFOS had strong interactions. The mechanism of quenching belonged to dynamic quenching and the main sort of binding force was hydrophobic force. IR-spectra proved the interaction changed the conformation of BSA.     

金属离子对次野鸢尾黄素与牛血清白蛋白相互作用的影响

应用荧光光度法研究了金属离子Fe3 、Ca2 、Cu2 或Mn2 对次野鸢尾黄素(IFR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.实验结果表明,不存在金属离子时,IFR对BSA的荧光猝灭过程为动态猝灭,其结合过程的表观结合常数KA值为104～105数量级,结合位点数n约等于1.由热力学参数得出IFR与BSA结合过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发过程,分子间相互作用力以疏水作用力为主.在Fe3 或Ca2 抖的存在下,IFR对BSA的荧光猝灭类型由动态猝灭转变为静态猝灭,作用力类型也由以疏水作用力为主转变为以氢键与范德华力为主或以静电引力为主.Cu2 或Mn3 存在下,IFR对BSA的荧光猝灭类型及分子间作用力类型均没有发生改变.四种金属离子的参与都使得IFR与BSA结合作用的袁观结合常数发生了明显的变化,但结合位点数仍维持在1左右.     

桔皮苷与牛血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了桔皮苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。桔皮苷分子与BSA作用导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭,并存在非辐射能量转移。测定了不同温度下该反应的结合常数、结合位点数及结合热力学参数。结果表明:桔皮苷与BSA之间主要为氢键或范德华作用力,作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程;测得了供体与受体间结合距离r和能量转移效率E;并用同步荧光技术考察了桔皮苷对BSA构象的影响。     

Study of the interaction between N-confused porphyrin and bovine serum albumin by fluorescence spectroscopy

The fluorescence and ultraviolet spectroscopy were explored to study the interaction between N-confused porphyrins (NCP) and bovine serum albumin (BSA) under imitated physiological condition. The experimental results indicated that the fluorescence quenching mechanism between BSA and NCP was static quenching procedure at low NCP concentration at 293 and 305 K or a combined quenching (static and dynamic) procedure at higher NCP concentration at 305 K. The binding constants, binding sites and the corresponding thermodynamic parameters ΔH, ΔS, and ΔG were calculated at different temperatures. The comparison of binding potency of the three NCP to BSA showed that the substituting groups in benzene ring could enhance the binding affinity. From the thermodynamic parameters, we concluded that the action force was mainly hydrophobic interaction. The binding distances between NCP and BSA were calculated using F?rster non-radiation energy transfer theory. In addition, the effect of NCP on the conformation of BSA was analyzed using synchronous fluorescence spectroscopy.     

Cr(Ⅵ)与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ0,ΔHθ和ΔSθ分别为-12.60kJ/mol和56.60J/(mol.k),表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离r=2.85nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α-螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。     

光谱法与分子模拟技术研究杨梅素与牛血清白蛋白的相互作用

利用紫外光谱、荧光光谱、红边激发荧光位移(REES)法、圆二色谱(CD)结合分子模拟技术共同研究了模拟生理条件下杨梅素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,阐述了相互作用机制.分子模拟结果表明,杨梅素与蛋白在亚结构域II A的疏水腔内结合,主要作用力为疏水作用力和氢键.依据荧光猝灭法判断猝灭机制为静态猝灭,并得到不同温度下药物与蛋白相互作用的结合常数(Ka)及结合位点数(n),根据热力学参数判断出作用力类型,并且计算出杨梅素与蛋白的结合距离,与分子模拟得到的判定结果基本一致.通过紫外光谱、同步荧光光谱以及REES法获得的信息讨论了相互作用时BSA中色氨酸(Trp)微环境的变化;并利用CD谱的测定结果定量计算了BSA二级结构中α-螺旋含量的变化.     

荧光光谱法研究除草醚与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外吸收光谱研究水溶液中除草醚(NP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,NP与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.运用位点模型计算298 K、308 K、318 K时结合常数K_A分别为6.97×10~4、5.25×10~4 、4.96×10~4 L·mol~(-1),结合位点数n分别为0.98、0.92、0.96.根据热力学参数确定其作用力以疏水作用和静电作用为主;运用F(o)rster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了NP与BSA的结合距离r为2.19 nm;用同步荧光技术初步考察了NP对BSA构象的影响.