偶氮氯膦Ⅲ-铌(Ⅴ)配合物光谱探针测定血清蛋白质

研究了偶氮氯膦Ⅲ-铌（Ⅴ）配合物与牛血清白蛋白（BSA）的反应体系。实验表明,在pH 4.4的HAc-NaAc缓冲溶液中,随着BSA量的增加,偶氮氯膦Ⅲ-铌（Ⅴ）配合物在572 nm波长处吸收峰也随着减小。据此建立了以偶氮氯膦Ⅲ-铌（Ⅴ）配合物为光谱探针,分光光度测定蛋白质的新方法。牛血清白蛋白在0-38 mg/L范围内与体系的褪色程度呈良好的线性关系,其相关系数为r=0.9992,摩尔吸光系数为5ε72=3.40×10^5L.mol^-1.cm^-1。方法已用于人血清蛋白中蛋白质的测定。     

钡(Ⅱ)-偶氮氯膦Ⅲ络合物探针分光光度法测定蛋白质

在pH 1.0～1.5的酸性介质中,蛋白质与Ba(Ⅱ)-偶氮氯膦Ⅲ络合物发生作用,导致络合物溶液褪色,其最大吸收波长处吸光度的降低值与蛋白质的浓度成正比.基于此建立了以Ba(Ⅱ)-偶氮氯膦Ⅲ络合物为光谱探针,分光光度测定蛋白质含量的新方法.该法灵敏度高,选择性好.蛋白质(以牛血清白蛋白为例)的浓度在0～40 mg/L范围内服从比尔定律,表观摩尔吸光系数ε656=6.47×105 L·mol-1·cm-1.生物体内常见物质均不产生干扰,直接应用于人血清样品中蛋白质总量的测定,结果满意.     

钇(Ⅲ)-偶氮胂Ⅲ配合物探针分光光度法测定蛋白质的研究

在pH 2.3~2.5的B-R缓冲介质中,蛋白质与钇(Ⅲ)-偶氮胂Ⅲ配合物发生结合反应,引起配合物溶液褪色及吸光度降低。在一定范围内其最大吸光度降低值与蛋白质的浓度成正比。基于此,建立了以钇(Ⅲ)-偶氮胂Ⅲ配合物为光谱探针,分光光度测定蛋白质含量的新方法。该法灵敏度高,线性关系好,人血清白蛋白的含量在0~20mg/L范围内与配合物吸光度的降低值呈现良好的线性关系;表观摩尔吸光系数6ε52为2.60×106L.mol-1.cm-1;生物体内的常见物质基本上不干扰测定。本法可直接应用于人血清样品中蛋白质总量的测定。     

偶氮胂Ⅲ-镧(Ⅲ)褪色光度法测定蛋白质

在pH 2.5的酸性介质中, 蛋白质与偶氮胂Ⅲ-镧（Ⅲ）络合物能够相互作用, 形成超分子复合物而使溶液褪色. 最佳条件下, 在650 nm处吸光度的降低值, 与加入的牛血清白蛋白（BSA）或人血清白蛋白（HSA）、溶菌酶（Lyso）质量浓度在一定范围内呈线性关系. BSA在0.5～35 mg/L、 HAS在1～40 mg/L, 溶菌酶（Lyso） 1.7～45 mg/L, 相对标准偏差为0.82% （n=7）. 方法用于人血清总蛋白量的测定.     

牛血清白蛋白与偶氮胂Ⅲ-镱(Ⅲ)结合反应及其应用

研究了在酸性溶液中ＢＳＡ与偶氰胂Ⅲ－镱（Ⅲ）络合物的结合反应。发现加入ＢＳＡ后偶氮胂Ⅲ－镱（Ⅲ）的吸收光谱产生减色效应和红移,探讨了实验条件对结合反应的影响。随着ＢＳＡ量的增加,６５０ｎｍ吸收峰线性下降,基于此建立了蛋白质定量分析方法,并运用于实际样品的测定,结果与紫外分光光度法测得的结果吻合。用分光光度法研究ＢＳＡ与偶氮胂Ⅲ－镱（Ⅲ）之间的结合模型,发现结合反应符合Ｓｃａｔｃｈａｒｄ模型。进一步的研究发现ＢＳＡ与阳离子表面活性剂、偶氮胂Ⅲ－镱（Ⅲ）－镱（Ⅲ）之间的作用机理相类似。     

钡A-偶氮氯膦Ⅲ络合物探针分光光度法测定蛋白质

在pH 1.0～ 1.5的酸性介质中 ,蛋白质与Ba 偶氮氯膦Ⅲ络合物发生作用 ,导致络合物溶液褪色 ,其最大吸收波长处吸光度的降低值与蛋白质的浓度成正比。基于此建立了以Ba 偶氮氯膦Ⅲ络合物为光谱探针 ,分光光度测定蛋白质含量的新方法。该法灵敏度高 ,选择性好。蛋白质 (以牛血清白蛋白为例 )的浓度在 0～ 4 0mg/L范围内服从比尔定律 ,表观摩尔吸光系数ε656=6 .4 7× 10 5L·mol-1·cm-1。生物体内常见物质均不产生干扰 ,直接应用于人血清样品中蛋白质总量的测定 ,结果满意     

偶氮羧Ⅰ-铽(Ⅲ)配合物与蛋白质相互作用的吸光光谱行为的研究及应用

研究了偶氮羧Ⅰ-铽(Ⅲ)与蛋白质的相互作用及其应用。在pH1.20的HCl-KCl缓冲溶液中,蛋白质的加入使得偶氮羧Ⅰ-铽(Ⅲ)在510nm处的吸收峰峰值明显降低,且吸光度的变化与加入的蛋白质的浓度呈线性关系,于510nm处测得摩尔吸光系数为ε=7.75×105L/(mol.cm)-1,牛血清白蛋白在0~55mg/L范围内符合朗伯-比尔定律。将此方法用于尿样和奶粉中蛋白质的测定,结果令人满意。     

偶氮胂Ⅲ-镝(Ⅲ)反射散射光度法测定蛋白质

研究了微晶石蜡吸萃蛋白质—偶氮胂Ⅲ-镝(Ⅲ)复合物的条件,并设计了固相反射散射分光光度直接测定石蜡相中牛血清白蛋白(BSA)的方法,所拟定的方法有较好的选择性,可以用于25—300μg／25mLBSA的测定．     

牛血清白蛋白与偶氮胂Ⅲ-镱?结合反应及其应用

研究了在酸性溶液中BSA与偶氮胂Ⅲ-镱(Ⅲ)络合物的结合反应.发现加入BSA后偶氮胂Ⅲ-镱?的吸收光谱产生减色效应和红移,探讨了实验条件对结合反应的影响.随着BSA量的增加,650 nm吸收峰线性下降,基于此建立了蛋白质定量分析方法,并运用于实际样品的测定,结果与紫外分光光度法测得的结果吻合.用分光光度法研究BSA与偶氮胂Ⅲ-镱?之间的结合模型,发现结合反应符合Scatchard模型.进一步的研究发现BSA与阳离子表面活性剂、偶氮胂Ⅲ-镱?之间的作用机理相类似.     

荧光光谱和紫外光谱法研究Cu(Ⅱ)、Cd(Ⅱ)与血清白蛋白的作用

本文采用荧光光谱法研究了Cu(Ⅱ)和Cd(Ⅱ)在血清白蛋白上的结合位点,并用紫外光谱法研究了二者与血清白蛋白之间的结合竞争。研究结果表明:Cu(Ⅱ)和Cd(Ⅱ)对血清白蛋白的色氨酸残基和酪氨酸残基均具有荧光猝灭作用,Cu(Ⅱ)的猝灭程度远远强于Cd(Ⅱ)。Cu(Ⅱ)只与214位色氨酸残基发生作用,而Cd(Ⅱ)与牛血清白蛋白的214位和135位色氨酸残基均发生作用。Cu(Ⅱ)与Cd(Ⅱ)同时存在时Cu(Ⅱ)与牛血清白蛋白的结合占主导作用。     

对乙酰基偶氮氯膦-钡(Ⅱ)-乳化剂OP分光光度法测定蛋白质

提出了借对乙酰基偶氮氯膦(CPApA)-钡(Ⅱ)-乳化剂OP与蛋白质显色反应分光光度法测定蛋白质的高灵敏方法。在pH2.5Britton-Robinson缓冲介质中,蛋白质可与CPApA-钡(Ⅱ)-乳化剂OP形成蓝色复合物,蛋白质的加入可使Ba(Ⅱ)-CPApA配合物溶液增色且增色程度与蛋白质的质量浓度成正比。体系的最大吸收波长位于362nm,测定白蛋白(BSA)表观摩尔吸光系数3ε62nm=6.11×105L.moL-1.cm-1,BSA在0~20mg/L浓度范围内遵守比耳定律。加入乙醇可提高体系的稳定性和灵敏度。表面活性剂OP的加入,显著地提高体系的稳定性。血清中常见组分不干扰蛋白质的测定。所提出的方法可用于人血清样品中蛋白质总量的测定。     

Mo(Ⅵ)-邻硝基苯基荧光酮配合物光谱探针测定蛋白质

研究了Mo(Ⅵ)-邻硝基苯基荧光酮(o-NPF)配合物与蛋白质的相互作用及光谱性质. 提出了以Mo(Ⅵ)-邻硝基苯基荧光酮配合物作为光谱探针测定微量蛋白质的方法. 结果表明, 在pH为2.2的 HAc-NaAc缓冲介质中, 乳化剂OP存在下, o-NPF-Mo(Ⅵ)在40 ℃加热10 min后与蛋白质形成稳定的复合物, 最大吸收波长红移至587 nm. 蛋白质质量浓度在0～10 mg/L 范围内符合比尔定律, 复合物的表观摩尔吸光系数为3.53×106 L·mol-1·cm-1. 该方法具有很高的灵敏度和选择性, 可直接用于人尿、新生牛血清中蛋白质的测定, 回收率分别为93%和99%.     

还原偶氮胂Ⅲ动力学光度法测定痕量铜(Ⅱ)

铜广泛存在于土壤、岩石、水和食品中,是生命机体中的必要元素之一,且参与造血过程。它和铁在机体中显示生理协同作用,贫血等诸多疾病都与铜的含量有关。同时,它具有较好的催化活性,可催化许多反应。因此,建立既具有高灵敏度又有好的选择性的测定方法具有实际意义。变色酸双偶氮类显色剂多用于氧化或还原褪色催化动力学指示反应。笔者观     

铬天青S-Cu(Ⅱ)配合物探针吸光光度法测定蛋白质的研究

在pH 5.0 B-R缓冲介质中,蛋白质与铬天青S-Cu（Ⅱ）配合物发生结合反应形成超分子复合物,使体系的最大吸收波长红移了30 nm,由此提出了普通光度法测定蛋白质（BSA）的新方法。最佳条件下,该复合物的最大吸收波长位于620 nm处,表观摩尔吸光系数ε=6.13×105L.mol-1.cm-1,蛋白质（BSA）量在10-60μg/mL范围内遵循比耳定律。方法可直接用于蛋清中蛋白质的测定,回收率为100%-105%。     

牛血清白蛋白偶氮胂Ⅲ—镱（Ⅲ）结合反应及其应用

研究了在酸性溶液中BSA与偶氮胂Ⅲ-镱（Ⅲ）络合物的结合反应。发现加入BSA后偶氮胂Ⅲ-镱（Ⅲ）的吸收光谱产生减色效应和红移,探讨了实验条件对结合反应的影响。随着BSA量的增加,650nm吸收峰线性下降,基于此建立了蛋白质定量分析方法,并运用于实际样品的测定,结果与紫外分光光度法测得的结果吻合。用分光光度法研究BSA与偶氮胂Ⅲ-镱（Ⅲ）之间的结合模型,发现结合反应符合Scatchard模型。进一步的研究发现BSA与阳离子表面活性剂、偶氮胂Ⅲ-镱（Ⅲ）这间的作用机理相类似。     

锆(Ⅳ)-偶氮胂Ⅲ褪色光度法测定茶叶和尿样中的草酸

建立了一种快速、简便及选择性好的测定茶叶和尿样中草酸的方法。该法基于在1.3mol/L的HCl介质中,锆(Ⅳ)与偶氮胂Ⅲ形成配比为1∶1的蓝绿色络合物,草酸的加入使溶液的吸光度降低,在一定的范围内,草酸的浓度与吸光度的降低成正比。草酸浓度在5.5×10-6～1.1×10-4mol/L范围内线性关系良好,相关系数为0.997,检出限(S/N=3)为2.30×10-6mol/L。方法用于一些生物样品中草酸含量的测定,结果满意。本法简便、快速,易被一般实验室采用。     

以氯醌酸二价阴离子为桥联配体的Fe(Ⅲ)-Fe(Ⅲ)和Mn(Ⅱ)-Mn(Ⅱ)双核配合物的合成与磁性

基于铁和锰的双核配合物在生物氧化还原过程中的重要作用及在化学的氧化还原过程中可能做为催化剂的应用前景,本文合成了两个新的以氯醌酸二价阴离子为桥联配体的Fe(Ⅲ)双核和Mn(Ⅱ)双核配合物:[Fe_2(phen)_4(μ-CA)](ClO_4)_4·2H_2O(1)和[Mn_2(phen)_4(μ-CA)](ClO_4)_2·3H_2O(2)(phen=1,10菲咯啉;CA=氯醌酸二价阴离子)。经元素分析、IR、电子光谱及磁性等测定,对两配合物进行了表征。     

偶氮胂Ⅲ—Ba(Ⅱ)共振散射光谱法测定人血清蛋白

在pH 3.0~3.8的BR缓冲溶液中,偶氮胂Ⅲ-Ba(Ⅱ)与蛋白质结合形成复合物,导致体系的共振散射信号增强,据此建立了蛋白质测定的共振散射光谱法。结果表明,在优化的实验条件下,牛血清白蛋白(BSA)的线性范围为0~1.0 mg/L,检出限为21.4μg/L;将该法用于人血清中蛋白质的测定,与医院测定结果基本一致;方法的批内精密度为2.8%(n=6),批间精密度为3.5%(n=6),回收率为96.0%~100.0%。     

蛋白质与铜(Ⅱ)-偶氮胂Ⅲ络合物的作用及分析应用

蛋白质是一类重要的生物大分子,其定量分析是生命科学、临床检验及生化研究等领域的重要课题.以金属络合物为光谱探针测定蛋白质的含量,可获得更高的灵敏度和选择性[1,2].本法研究表明,在pH 2.0～2.4介质中,蛋白质与铜(Ⅱ)-偶氮胂Ⅲ络合物发生作用,生成三元复合物,其λmax为635 nm.研究了该体系的光谱变化,试验了影响因素及最佳条件,建立了以该金属络合物作为光谱探针测定蛋白质的方法.用于人血清样品中蛋白质总量的测定,结果满意.     

Gd(Ⅲ)-Cu(Ⅱ)杂核大环配合物的合成、表征和磁性

报道了Gd(Ⅲ)-Cu(Ⅱ)杂核大环配合物的合成. 元素分析、红外光谱、电喷雾质谱等数据证明杂核配合物的存在. 变温磁性研究结果表明分子内Gd(Ⅲ)和Cu(Ⅱ)成铁磁性偶合.