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运用荧光光谱、吸收光谱研究了灯盏花素(Breviscapinun,BR)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)的相互作用.BR对BSA的荧光光谱具有猝灭作用,其猝灭机制为静态-动态联合猝灭,BSA发射峰蓝移.Zn2+的存在使得BSA发射峰蓝移程度降低,猝灭常数、结合常数、结合位点数减小.在较大浓度Zn2+存在下,BR与BSA作用的相关系数增大,猝灭机制变为静态猝灭.从Zn2+与BR的竞争作用,热力学参数的变化、配位化合物的形成3个方面分析了影响BR与BSA作用的因素. 相似文献
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用荧光光度法及紫外分光光度法研究了生理条件下金属离子Ca2+、Cu2+和Zn2+对叶酸(FA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响。结果表明:叶酸及金属离子均导致BSA的内源荧光猝灭,根据Stern-Volmer方程得到的荧光猝灭常数,可判断猝灭机制均为静态猝灭。由计算得到的热力学参数熵变ΔS和Gibbs自由能ΔG得出:推断无金属离子存在时,FA与BSA之间的作用力为静电作用力;在Ca2+的存在下,FA对BSA的作用力主要为氢键与范德华力;Cu2+和Zn2+存在下,FA对BSA的作用力主要为疏水作用力。3种金属离子的参与都使得FA与BSA结合作用的表观结合常数发生了的变化,但结合位点数仍维持在1左右。 相似文献
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采用荧光光谱、紫外-可见光谱技术研究了芦丁与牛血清白蛋白(BSA)在金属离子Cu2+/CO2+共存时的相互作用.研究结果表明:有或无金属离子存在时,芦丁对BSA的荧光猝灭作用都是由于生成复合物而引起的静态猝灭;金属离子的存在使芦丁与BSA的表观结合常数KLB增大,且Co使KL)增大得更明显.由热力学参数确定芦丁和BSA... 相似文献
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运用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了Eu3+存在下盐酸头孢替安(Cefotiam Hydro-chloride,CH)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.CH对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭,BSA发射峰蓝移,二者之间的作用力主要为疏水作用和弱的静电作用.Eu3+的存在使得BSA发射峰蓝移程度降低,猝灭常数、结合常数、结合位点数减小,但没有改变CH对BSA的猝灭机制,热力学参数ΔH和ΔS都增大.从热力学参数的变化及Eu3+的竞争作用分析了Eu3+对CH与BSA作用影响的原因. 相似文献
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维生素B1与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究了维生素B1与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用机制.维生素B1对BSA 有较强的荧光猝灭作用,结合Stern-Volmer方程和热力学方程得到结合常数和对应温度下的热力学参数,并结合紫外吸收光谱进一步验证,维生素B1对BSA的猝灭过程为动态猝灭,二者主要以氢键和范德华力结合.并采用同步荧光光谱探讨了维生素B1对BSA 构象的影响.此外,讨论了共存Ca2+、Cu2+、Al3+、Mg2+ 和K+ 对维生素B1与BSA结合作用的影响. 相似文献
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金属离子对次野鸢尾黄素与牛血清白蛋白相互作用的影响 总被引:2,自引:1,他引:1
应用荧光光度法研究了金属离子Fe3 、Ca2 、Cu2 或Mn2 对次野鸢尾黄素(IFR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.实验结果表明,不存在金属离子时,IFR对BSA的荧光猝灭过程为动态猝灭,其结合过程的表观结合常数KA值为104~105数量级,结合位点数n约等于1.由热力学参数得出IFR与BSA结合过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发过程,分子间相互作用力以疏水作用力为主.在Fe3 或Ca2 抖的存在下,IFR对BSA的荧光猝灭类型由动态猝灭转变为静态猝灭,作用力类型也由以疏水作用力为主转变为以氢键与范德华力为主或以静电引力为主.Cu2 或Mn3 存在下,IFR对BSA的荧光猝灭类型及分子间作用力类型均没有发生改变.四种金属离子的参与都使得IFR与BSA结合作用的袁观结合常数发生了明显的变化,但结合位点数仍维持在1左右. 相似文献
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采用表面张力法和荧光光谱法研究十二烷基二胍醋酸盐(DBGA)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用规律;基于荧光光谱数据用Stern-Volmer方程和热力学方程计算得到猝灭常数(KSV)、双分子猝灭速率常数(Kq)、结合常数(Ka)、结合位点数(n)及结合热力学常数;采用同步荧光光谱、圆二色谱研究DBGA对BSA构象的影响。结果表明:DBGA与BSA有较强相互作用力,其作用力主要为氢键和范德华力;荧光猝灭类型属于静态猝灭,并且随着温度升高,结合程度减弱;DBGA与BSA作用对蛋白骨架结构影响较小。 相似文献
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采用荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及分子模拟技术研究了模拟生理条件下丽春红2R(P2R)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,P2R-BSA体系的荧光猝灭机制为内源荧光猝灭,猝灭原因为静态猝灭和非辐射能量转移;计算了不同温度下体系的结合常数Ka及结合位点数n;根据热力学参数推断出作用力类型;求出室温下荧光给体-受体间的结合距离;同步荧光法证实丽春红2R对BSA构象未产生影响;分子模拟研究结果表明二者间的主要作用力为氢键和疏水作用力。 相似文献
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采用荧光光谱、紫外-可见光谱研究了有/无金属Zn2+存在下甲基百里酚蓝(MTB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,无论Zn2+离子存在与否,MTB与BSA之间均为一形成复合物的静态猝灭过程.根据Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程求出了其结合常数与热力学参数,发现Zn2+离子存在时,MTB与BSA间的作用力由静电力转为氢键和Van der Waals力作用为主,认为金属Zn2+以"离子架桥"的方式参与MTB与BSA的结合过程,从而ΔH对ΔG的贡献增大. 相似文献
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用荧光光谱法和圆二色谱法研究了利福布汀(RB)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用. 结果表明, RB与HSA之间的相互作用主要是疏水作用, 作用机制是静态猝灭与动态猝灭的结合. 其结合常数(Ka)在106数量级, 说明RB和HSA有很强的结合. 此外, 探讨了金属离子(Cu2+, Zn2+, Mg2+ 和Ca2+)对RB与HSA结合常数的影响. 同步荧光光谱和圆二色谱数据表明, RB可导致HSA的构象改变. 相似文献
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光谱法研究Cu2+与肌红蛋白的相互作用 总被引:4,自引:2,他引:4
用紫外吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(CD)谱研究了Cu2+与肌红蛋白(Mb)的相互作用. 结果发现, Cu2+使Mb的紫外吸收增强, 峰位蓝移, 说明Cu2+与Mb发生了较强的相互作用; Mb的特征荧光峰猝灭, 且随着温度升高猝灭常数Ksv降低, 表明Cu2+对Mb的荧光猝灭机制属于静态猝灭; 计算了不同温度下的结合常数和结合位点数; 由van′t Hoff方程计算出ΔH和ΔS分别为-11.60 kJ/mol和33.77 J·(mol·K)-1, 得出二者之间的作用力主要为静电力; 并依据Förster非辐射能量转移理论确定了给体-受体间的结合距离r=2.56 nm. 同步荧光光谱表明, Cu2+对Mb的构象产生影响, 使色氨酸残基的疏水性下降. CD光谱测得加入Cu2+后, 二级结构发生改变, 使α-螺旋含量降低. 相似文献
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研究了模拟生理条件下,山姜素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。山姜素猝灭BSA为静态猝灭过程,获得了不同温度下山姜素与BSA的结合常数和结合位点数。考察了Mg2+、Ca2+、Zn2+、Cu2+等金属离子对结合作用的影响。热力学参数研究发现静电作用力为山姜素与BSA的主要结合力。根据Frster非辐射能量转移理论,计算了山姜素与BSA之间的结合距离r0为4.07nm。同步荧光光谱法研究结果表明山姜素对酪氨酸残基的微环境产生了影响,使其疏水性增强,而对色氨酸残基的微环境没有产生影响。 相似文献
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运用荧光光谱法研究了共存物亚硝酸钠、葡萄糖或维生素C对白杨素(CHR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.结果表明:无共存物时,白杨素对BSA的荧光猝灭过程为静态猝灭,结合常数K值为10~3~10~4数量级,结合位点数n近似等于1,分子间相互作用力以疏水作用力为主;亚硝酸钠、葡萄糖、维生素C分别参与下,白杨素对BSA的荧光猝灭类型由静态猝灭转变为动态猝灭,葡萄糖的参与使白杨素与BSA之间作用力类型由疏水作用力转为氢键与范德华力,亚硝酸钠或维生素C的分别存在不影响白杨素与BSA的作用力类型;三种外加试剂的单独参与均使得白杨素与BSA的结合常数明显增大,结合位点数略有增加,但仍维持在1左右.初步探讨了共存物影响白杨素与BSA结合的可能方式. 相似文献