埃铬青R与牛血清白蛋白的结合反应

在ＰＨ２．４含０．５％ＮａＣｌ的溶液中，牛血清白蛋白与埃铬青Ｒ（ＥＣＲ）发生相互作用而导致溶颜色发生变化。测得这一反应的表观结合常数为５．２×１０＾５；最大结合数为３８；桑德尔灵敏度指数为０．７５μｇ／ｃｍ＾２．     

Triton X-100与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法研究了溶液体系中Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１００（ＴＸ）与牛血清白蛋白（ＢＳＡ）之间的相互作用。实验表明ＴＸ对ＢＳＡ的荧光有较强的猝灭作用,二者形成不发荧光的复合物所产生的静态猝灭是引起荧光猝灭的主要原因。从荧光猝灭结果求得二者的结合常数,发现在不同ＴＸ浓度下,结合常数Ｋ及络合个数ｎ均不同;低于ＴＸ的ｃｍｃ,Ｋ＝４４０ｍｏｌ／Ｌ,ｎ＝０．９１,高于ｃｍｃ,Ｋ＝１０ｍｏｌ／Ｌ,ｎ＝０．４２,疏     

吖啶橙与牛血清白蛋白的相互结合反应

应用光谱法研究了水溶液体系中吖啶橙与牛血清白蛋白分子间的相互结合反应，其结合常数为ｋ＝４．８×１０＾３ｍｏｌ／Ｌ，结合位点数为ｎ＝０．２８。并依据Ｆｏｒｓｔｅｒ非辐射能量转移机制，探讨了吖啶橙与牛血清白蛋白相互结合时，其给体－受体间距离（Ｒ０＝１．５ｎｍ）和能量转移效率（Ｅ＝０．３２）。证实了吖啶橙与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程，且阐明了其猝灭机制是通过能量转移产生的。     

葛根素及其衍生物与牛血清白蛋白相互作用研究

采用改造后的Atherton-Todd反应合成了葛根素的两种磷酰化异黄酮, 并应用荧光光谱法研究了葛根素及其磷酰化产物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果显示葛根素及其磷酰化产物均能与BSA发生相互作用, 但磷酰化产物与蛋白的结合作用相对较弱; 三个小分子对BSA荧光的猝灭是静态猝灭过程, 结合力以疏水作用力为主; 依据能量转移原理求得小分子与BSA间结合距离均小于7 nm. 通过比较葛根素及其磷酰化产物与BSA的相互作用, 初步探讨了三个小分子分子结构与其结合能力之间的联系, 并进一步考察了金属离子对结合反应的影响.     

维生素B1与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究了维生素B1与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用机制.维生素B1对BSA 有较强的荧光猝灭作用,结合Stern-Volmer方程和热力学方程得到结合常数和对应温度下的热力学参数,并结合紫外吸收光谱进一步验证,维生素B1对BSA的猝灭过程为动态猝灭,二者主要以氢键和范德华力结合.并采用同步荧光光谱探讨了维生素B1对BSA 构象的影响.此外,讨论了共存Ca2+、Cu2+、Al3+、Mg2+ 和K+ 对维生素B1与BSA结合作用的影响.     

大环内酯类抗生素与牛血清白蛋白反应产物的荧光光谱特性

用荧光光谱法、紫外-可见分光光度法研究了水溶液中罗红霉素、阿奇霉素与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应,表明两者以摩尔比1:1结合,结合常数分别为K=3.6×104L·mol-1,K=7.2×104L·mol-1.根据Forster无辐射能量转移理论,求算了牛血清白蛋白与罗红霉素、阿奇霉素给体-受体间作用距离分别为0.49,1.58 nm,能量转移效率E分别为0.738,0.779.罗红霉素或阿奇霉素对牛血清白蛋白荧光猝灭为由于两者之间的结合反应而引起的静态猝灭过程.     

川陈皮素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

用多种光谱技术研究了生理条件下川陈皮素(NOB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及热力学特征.结果表明,NOB与BSA有较强的作用,NOB能使BSA的内源荧光猝灭,并以静态猝灭为主.按照Stern-Volmer方程和双对数方程分别得出不同温度下,以及不同pH值时NOB与BSA的结合常数和结合位点数.运用紫外光谱获得常温下NOB与BSA的结合常数与荧光光谱测定值相近,热力学参数△H、△S分别为55.91 kJ·5moL~(-1)、274.61 J·5moL~(-1)·5K-1,表明其主要作用力为疏水力,NOB与BSA作用为非辐射能量转移机制,其能量转移效率与结合距离分别为0.27和1.76 nm,用参比法得出BSA荧光量子产率为0.074.同步荧光光谱研究发现川陈皮素对牛血清白蛋白构象几乎没有影响.     

希土离子(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用

在ｐＨ，６．３０，３７℃条件下，用离心超过滤法测定了１１种希土离子（Ⅲ）与牛血清白蛋白（ＢＳＡ）的专一性结合常数Ｋ３和非专一性结合常数Ｋｎｓ。并通过ＣＤ，ＵＶ，ＩＲ和荧光光谱研究了Ｔｂ（Ⅲ）和Ｅｕ（Ⅲ）与ＢＳＡ作用的机理。结果表明，Ｋ３和Ｋｎｓ分别与希土离子（Ⅲ）和二元，一元羧酸形成配合物的稳定常数随希土系列原子序数的变化规律相一致。结合部位分布在ＢＳＡ的亲水性表面，参与配位的基团只有谷氨酸，...     

牛血清白蛋白与金霉素结合反应的机制研究

以光谱技术与微量热技术相结合的方法研究水溶液中金霉素与牛血清白蛋白分子间结合作用的热力学性质.荧光猝灭法测得该反应的结合常数K=2.09×105L/mol,结合位点数n=1.75,微量法测得反应的焓变△rHm= -17.50 kJ/mol; 依据Forster非辐射能量转移机制,得到授体-受体间的结合距离(r1=1.67 nm, r2=1.46 nm)和能量转移效率(E1=0.41, E2=0.66). 金霉素与牛血清白蛋白分子间有较强的结合作用, 且结合力以疏水作用为主.     

利福平和牛血清白蛋白相互结合作用的荧光光度特性

应用荧光光度法研究了水溶液中利福平与牛血清白蛋白分子问的结合反应,讨论了利福平对蛋白质内源荧光的猝灭机理,测定了结合常数(KA＝3.1×10-5L·mol-1)和结合位点数(n＝1.06).依据Forster非辐射能量转移理论确定了供体-受体间的结合距离(r=3.89 nm)和能量转移效率,并用同步荧光技术考察了利福平对牛血清白蛋白构象的影响.     

Binding Interaction of Xanthoxylin with Bovine Serum Albumin

Three independent techniques have been used to investigate the interaction between bovine serum albumin (BSA) and xanthoxylin (XT). UV-Vis absorption spectroscopy measurements showed that there is a XT-BSA complex formed with an overall binding constant of K=1.01×10⁵ L⋅mol⁻¹. Spectroscopic techniques including synchronous fluorescence and Fourier transform infrared (FT-IR) were used to assess the structural effects of XT binding on BSA. The FT-IR experiments showed that there is a decrease of the amount of α-helix from 50.2 to 48.1% and an increase of the β-sheet from 32.9 to 36.9% in the XT-BSA complex. In addition, XT binds to site I of the protein with a distance of 2.07 nm between tryptophan residues and XT.     

大黄酸与牛血清白蛋白相互作用的电化学研究

在pH3.5的Britton -Robinson缓冲液中 ,研究了大黄酸与牛血清白蛋白 (BSA)相互作用的电化学行为 ,二者结合生成了一种非电活性的超分子化合物。用循环伏安法和示差脉冲伏安法对该体系进行了研究 ,并对结合反应的机理进行了探讨。BSA的存在导致大黄酸氧化还原峰电流降低 ,峰电位基本不变 ,峰电流的下降值同所加入的BSA浓度在一定范围内呈线性关系。线性范围3.0×10 -8～8.0×10 -7mol/L ,检出限1.21×10 -8mol/L。     

荧光光谱法研究荧光桃红与牛血清白蛋白的相互作用

分别用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中荧光桃红(TCBF)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应。研究表明,BSA与TCBF的结合数为n=1.16。其平衡常数KA=6.95×106L/mol。根据F rster非辐射能量转移理论,求算了给体(BSA)受体(TCBF)间的距离r=1.79 nm和能量转移效率E=0.83。实验表明:荧光桃红与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的荧光静态猝灭过程。     

聚乙烯醇与牛血清白蛋白的相互作用及对其构象的影响

在生理条件下, 使用凝胶过滤色谱、荧光光谱法、差示扫描量热分析和傅里叶变换红外光谱法(FTIR)研究了牛血清白蛋白(BSA)与聚乙烯醇(PVA)的相互作用. 实验结果表明, PVA与BSA结合形成复合物, 在其相互作用过程中, BSA色氨酸的发射荧光部分被猝灭, 但是, 相互作用并没有明显改变色氨酸的微环境; 差示扫描量热分析结果提示, BSA与PVA之间的相互作用可能破坏了PVA或BSA的分子内作用力; 用红外光谱法结合可增强分辨率的傅里叶去卷积技术和高斯曲线拟合技术共同用于对BSA与PVA复合物冻干粉中BSA酰胺Ⅰ带的定量分析, 发现冻干粉BSA分子中与分子间相互作用相关的β-折叠组分含量明显减少, 但是, 可用于衡量冻干状态蛋白质结构完整性的α-螺旋组分含量没有降低. 对冷冻干燥后样品中的可溶性BSA分析结果提示, PVA可以保护BSA冷冻干燥过程中的稳定性.     

硝酰基荧光探针与牛血清白蛋白相互作用的研究

在模拟生理条件下,用光谱法研究了硝酰基(HNO)探针(4-[2-(diphenylphosphino)benzoate]-N-butyl-1,8-naphtalimide,NIM)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,探针与BSA之间主要是静态猝灭方式。药物代替实验表明,探针与BSA的色氨酸残基相结合。由热力学数据确定了二者之间的作用力类型为静电引力。二者之间的结合距离为3.73nm。利用同步荧光、CD光谱、红外光谱以及三维荧光光谱考察了探针对BSA构象的影响。     

黄酮类化合物与牛血清白蛋白的相互作用及构效关系研究

利用荧光光谱法研究了11种黄酮类化合物与牛血清白蛋白的相互作用, 计算了黄酮与BSA作用的各种参数(结合常数、结合位点数及结合距离), 比较了不同结构取代对黄酮与BSA结合的影响. 利用分子模拟技术, 建立了上述黄酮与BSA作用大小的定量构效关系.     

荧光光度法研究甲氨蝶呤和蛋白质的相互作用

应用荧光光度法研究了水溶液中甲氨蝶呤与牛血清白蛋白以及人血清白蛋白分子间的结合反应,讨论了甲氨堞呤对蛋白质内源荧光的猝灭机理,测定出甲氨蝶呤与牛血清白蛋白以及人血清白蛋白的结合常数分别为6.76×105L·mol-1,2.69×105L·mol-1,相应的结合位点数分别为1.09,1.02.依据F(o)rster非辐射能量转移理论确定了供体-受体间的结合距离和能量转移效率,并用同步荧光技术考察了甲氨蝶呤对蛋白质构象的影响.     

稀土离子(Ⅲ)与牛血清白蛋白结合作用的研究

模拟生理条件研究了稀土离子(Ⅲ)与牛血清白蛋白(BSA)的结合性质.荧光光谱结果表明,Tb与BSA形成1∶2配合物,表观络合常数lgK=7.93,并由pH电位法得出相近结果.用平衡透析法确定Pr与BSA结合的高亲合位点数为2,低亲合位点数大于6,两类条件结合常数lgK1=5.157,lgK2=3.435.由NMR法通过²³Na弛豫时间的改变可知稀土与BSA络合后蛋白质体积膨胀,活动性增加,相关时间τ_c减小.     

荧光光谱法研究黄藤素与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了中药黄藤素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,黄藤素与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。测定该反应的表观结合常数KA为1.650×105L.mol-1、结合位点数n为1.502;根据F rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r为2.801 nm和能量转移效率E为0.190。     

荧光光谱法研究氰戊菊酯与牛血清白蛋白的结合反应

在生理酸度条件下,应用荧光光谱法和紫外一可见光谱法,研究了在不同温度下氰戊菊酯与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应。实验发现,氰戊菊酯对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,且此荧光猝灭机理为动态猝灭。由热力学参数焓变△H=17.78kJ·mol^-1,熵变△S=143.65J·mol^-1·K^-1,推断出氰戊菊酯与BSA结合反应主要由疏水作用力驱动。根据Fǒrster非辐射能量转移理论,计算出供体（BSA）-受体（氰戊菊酯）间的结合距离为4.28nm,能量转移效率为0.0699。三维荧光光谱表明氰戊菊酯的存在使BSA的构象发生了变化。此外,还考察了某些金属离子对氰戊菊酯与BSA结合反应的影响。