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用固相合成法制备阳离子氨基酸组成的多肽,再将其连接到巯基化合物上,用于纳米金表面配体交换,制备阳离子多肽修饰的纳米金,并研究了这种纳米粒子对油-水(O/W)乳液界面酶促反应速度的影响.结果发现,将含有荧光底物的乳滴同酶直接混合时,45 min内溶液中未检测到荧光信号变化,但向该溶液中加入纳米粒子后溶液中荧光信号立即增强.出现该现象的主要原因是,当乳液界面酶促反应体系中含有纳米粒子时,纳米粒子表面的阳离子多肽同时吸附带负电荷的酶和乳液,迅速屏蔽酶与乳液之间的电荷排斥,使酶与乳液中的底物能有效接触,加速酶促反应进行;通过选用不同的油相制备乳液,调控纳米粒子与乳液之间的氢键作用,还可使酶促反应速度进一步提高. 相似文献
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非水溶剂中酶反应研究进展 总被引:7,自引:0,他引:7
本文报道了在非水溶剂系统中进行酶促反应的最新进展。对于酶反应的低水体系与必需水,酶活性与非水介质性质之间的关系,疏水参数logP,介质工程与酶经酶经配体印迹后,其活性比未经印迹的酶活性明显提高等进行了介绍,并举例说明了在非水溶剂中进行酶促反应的应用前景。 相似文献
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酶促反应热动力学方程的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
由酶促反应速率方程积分式和酶促反应中能量变化与物质参与反应量的关系推出了单底物酶促反应的热动力学方程。并用精氨酸的酶促水解反应进行了验证,求出的米氏常数K_m和最大速率Vmax与文献值相符。 相似文献
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利用表面等离子体谐振生物传感器实时监测酶促反应的新方法 总被引:1,自引:0,他引:1
在理论上,基于表面等离子体谐振(surface plasmon resonance,SPR)生物传感器的酶促反应检测分析方法被证明是可行的。这种方法与通常SPR传感器检测技术不同,它消除通常当成检测目标的表面吸附信号,而检测通常认为是噪声的本体折射率变化信号,以此实时检测酶促反应的动态过程。利用自产的SPR2000生化分析仪,在检测胶原酶I降解胶原I的实验中检测到了反应引起的反应液本体折射率的上升变化,从而证明了这种新颖的检测方法实际上也是可行的。这种技术一旦成熟,可以用来进行酶学分析及酶靶标的药物筛选研究开发。 相似文献
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含氟丙烯酸酯聚合物由于氟原子的改性作用而具有优异的表面特性,不仅稳定,具有很好的耐氧化和耐腐蚀性,而且具有较好的耐水、耐油及耐污性,可望在新材料的开发、理论研究和实际应用等方面获得广泛的应用.而原子转移自由基聚合(ATRP)又可为分子设计和合成提供很有效的途径,利用这种聚合可以获得预期结构和性能的含氟嵌段聚合物材料,充分发挥含氟元素的改性作用.本文综述了ATRP在丙烯酸氟烷基酯聚合物合成方面的应用,并介绍了国内外在此领域的研究状况. 相似文献
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现代分析科学的整体发展对分析方法的灵敏度、选择性以及快速响应等有了更高的要求。在单分子水平上实现对目标分子的检测及控制是化学家们长期以来梦寐以求的一项富有挑战性的前沿领域,也是近年来分析科学很重要的前沿发展方向。用电化学方法直接检测单分子面临的一项挑战是单个分子在氧化还原过程中得失电子产生的电流变化太小,现代仪器无法对如此小的电流进行识别。使电极表面氧化还原过程中的电子交换实现多次循环可以放大产生的电流,从而实现单分子水平的直接电化学分析。本文对近期通过循环电子交换过程放大电流信号的技术和装置进行了综述,将各类方法进行对比,并对单分子电化学未来的发展方向进行了展望。 相似文献
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Norbert Strter William N. Lipscomb Thomas Klabunde Bernt Krebs 《Angewandte Chemie (International ed. in English)》1996,35(18):2024-2055
Numerous studies, both in enzymatic and nonenzymatic catalysis, have been undertaken to understand the way by which metal ions, especially zinc ions, promote the hydrolysis of phosphate ester and amide bonds. Hydrolases containing one metal ion in the active site, termed mononuclear metallohydrolases, such as carboxypeptidase. A and thermolysin were among the first enzymes to have their structures unraveled by X-ray crystallography. In recent years an increasing number of metalloenzymes have been identified that use two or more adjacent metal ions in the catalysis of phosphoryl-transfer reactions (R-OPO3 + R′-OH → R′-OPO3 + R-OH; in the case of the phosphatase reaction R′-OH is a water molecule) and carbonyl-transfer reactions, for example, in peptidases or other amidases. These dinuclear metalloenzymes catalyze a great variety of these reactions, including hydrolytic cleavage of phosphomono-, -di- and -triester bonds, phosphoanhydride bonds as well as of peptide bonds or urea. In addition, the formation of the phosphodiester bond of RNA and DNA by polymerases is catalyzed by a two-metal ion mechanism. A remarkable diversity is also seen in the structures of the active sites of these di- and trinuclear metalloenzymes, even for enzymes that catalyze very similar reactions. The determination of the structure of a substrate, product, stable intermediate, or a reaction coordinate analogue compound bound to an active or inactivated enzyme is a powerful approach to investigate mechanistic details of enzyme action. Such studies have been applied to several of the metalloenzymes reviewed in this article; together with many other biochemical studies they provide a growing body of information on how the two (or more) metal ions cooperate to achieve efficient catalysis. 相似文献
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