光谱法研究铜锌超氧歧化酶与组氨酸钴(Ⅱ)的相互作用 Ⅲ.溶液的pH值、作用时间的影响

采用ＶＩＳ,ＩＣＰ 及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶（Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ）与组氨酸钴（Ⅱ） （Ｃｏ（Ｈｉｓ）ｎ ） 直接相互作用时溶液ｐＨ值、作用时间对此类相互作用的影响。结果发现,溶液的ｐＨ值越高,作用时间越长,越有利于此类相互作用的进行     

光谱法研究铜锌超氧歧化酶与组氨酸钴（Ⅱ）的相互作用：Ⅱ. …

采用ＶＩＳ和ＩＣＰ及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶（Ｃｕ２ＺｎＳＯＤ）与组氨酸钴（Ⅱ）〖Ｃｏ（Ｈｉｓ）〗的直接相互作用及外加组氨酸钴（Ⅱ）、磷酸盐对此类相互作用的影响。结果发现,水溶液中原酶活性中心Ｃｕ（Ⅱ）和Ｚｎ（Ⅱ）离子可被外加的组氨酸钴（Ⅱ）部分诱导,交换出来,而Ｃｏ（Ｈｉｓ）。中的Ｃｏ（Ⅱ）进入酶的活性中心,形成“Ｃｏ－ＳＯＤ”酶衍生物各组分,并相应影响了酶的催化活性。与此同时,外加     

光谱法研究铜锌超氧歧化酶与组氨酸钴（Ⅱ）的相互作用：Ⅲ. …

采用ＶＩＳ,ＩＣＰ及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶（Ｃｕ－Ｚｎ２ＳＯＤ）与组氨酸钴（Ⅱ）（Ｃｏ（ＨｉＳ）。直接相互作用时溶液ｐＨ值、作用时间对此类相互作用的影响。结果发现,溶液的ｐＨ值越高,作用时间越长,超有利于类此相互作用的进行。     

光谱、波谱法研究铜锌超氧歧化酶与氯化钴(Ⅱ)、组氨酸钴(Ⅱ)相互作用

我们首次发现的铜锌超氧歧化酶（Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ）与氨基酸等发生直接相互作用的现象,是一种前人未研究过的重要的生化新现象［１］。在此新发现的基础上,本文用ＩＣＰ,ＶＩＳ,ＮＭＲ和酶活性测定等方法,又从不同角度拓展研究了Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ酶与两类不同化合物,即无机氯化钴（ＣｏＣｌ２）、有机组氨酸钴（Ｃｏ（Ⅱ）（Ｈｉｓ）ｎ）的直接相互作用,发现酶活性中心金属离子同样与外加的这两类不同化合物发生相互作用,相应地影响了酶的催化活性。还发现Ｃｏ（Ⅱ）（Ｈｉｓ）ｎ比ＣｏＣｌ２与酶相互作用更强、更快,Ｃｏ（Ⅱ）（Ｈｉｓ）ｎ中的Ｃｏ（Ⅱ）更易进入酶中,更影响了酶的催化活性。     

铜锌超氧化物歧化酶与苏氨酸钴(Ⅱ)的相互作用

采用Vis,ICP及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶(Cu_2Zn_2SOD)与苏氨酸钴(Ⅱ)(Co(Thr)_n)的直接相互作用以及外加苏氨酸钴(Ⅱ)的量、溶液pH值对此类相互作用的影响。结果发现:在水溶液中原酶活性中心处的Zn(Ⅱ)离子可被外加的苏氨酸钴(Ⅱ)部分诱导、交换出来,而溶液中外加的Co(Thr)_n中的Co(Ⅱ)进入酶的活性中心,形成“Co-SOD”酶衍生物,并相应影响了酶的催化活性。与此同时,外加苏氨酸钴(Ⅱ)的量、溶液pH值对此类相互作用进行有重要的影响。     

光谱,波谱法研究铜锌超氧歧化酶与氯化钴（Ⅱ）,组氨酸钴（？…

我们首次发现的铜锌超氧歧化酶（Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ）与氨基酸等发生直接相互作用的现象,是一种前人未研究过的重要的生化新现象。在此新发现的基础上,本文用ＩＣＰ,ＶＩＳ,ＮＭＲ和酶活性测定方法,又从不同角度拓展研究了Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ酶与两类不同化合物,     

铜锌超氧化物歧化酶与色氨酸钴(Ⅱ)的相互作用

采用ＶＩＳ、ＩＣＰ及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶（Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ）与色氨酸钴（Ⅱ）（Ｃｏ（Ｔｒｐ）＾ｎ）的直接相互作用以及外加色氨酸钴（Ⅱ）的量、溶液ｐＨ值对此类相互作用的影响。结果发现：在水溶液中原酶活性中心处的Ｚｎ（Ⅱ）离子可被外加的色氨酸钴（Ⅱ）部分诱导、交换出来,而溶液中外加的Ｃｏ（Ｔｒｐ）＾ｎ中的Ｃｏ（Ⅱ进入酶的活性中心,形成“Ｃｏ－ＳＯＤ”酶衍生物,并相应影响了酶的催化活性     

可见吸收光谱法研究铜锌超氧歧化酶活性中心金属离子与氯化钴的相互作用

应用可见吸收光谱首次研究了铜锌超氧歧化酶（Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ）活性中心金属离子在一定缓冲溶液中与无机氯化钴的直接相互作用。讨论了加入不同比例量的氯化钴、不同的ｐＨ值、不同酸盐及作用的平衡时间对这种相互作用的影响。结果发现，ＣｏＣｌ２中的Ｃｏ（Ⅱ）与Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ中的Ｚｎ（Ⅱ）有交换作用，形成部分的Ｃｕ２中的Ｃｏ２ＳＯＤ，且上述四种因素对此均有不同程度的影响。本研究开创了金属酶活性中心金属离子与外加无机金属化合物的直接相互作用的研究。     

组氨酸(His)与钴(Ⅱ)相互作用的热力学摩尔吸光系数的研究

测出钴（Ⅱ）与组氨酸的紫外可见吸收光谱和配合反应的热力学摩尔吸光系数,比较Ｃｏ（Ⅱ）与组氨酸形成不同组成的配合物的稳定性。     

可见吸收光谱法研究铜锌超氧化歧化酶活性中心金属离子与氯…

应用可见吸收光谱首次研究了铜锌超氧化酶（Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ）活性中心金属离子在一定缓冲溶液中与无机氯化钴的直接相互作用，讨论了加入不同比例量的氯化钴，不同的ｐＨ值，不同酸盐及作用的平衡时间对这种相互作用的影响，结果发现，ＣｏＣｌ２中的Ｃｏ（Ⅱ）与Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ中的Ｚｎ（Ⅱ）有交换作用，形成部分的Ｃｕ２中的Ｃｏ２ＳＯＤ，且上述四种因素对此均有不同程度的影响，本研究开创了金属酶活性中心金属离子与外     

Schiff碱水杨醛苯甲酰腙钴(Ⅱ)和锌(Ⅱ)络合物的红外光谱

水杨醛苯甲酰腙钴 ( )络合物在固态的红外光谱分析表明 ,p H约 5— 6时 ,生成的络合物Co( ) (SBH)中的酚羟基脱质子 ,当 p H控制在 8— 10时 ,生成的络合物 Co( ) (SBH) 2 酚羟基质子化 ,即酚羟基未脱除质子 ,与络合物 Zn( ) (SBH) 2 的 IR结果相同。在络合物 Zn( ) (SBH) 2 和Co( ) (SBH) 2 的生成反应中 ,亚氨基 (—NH— ) 15 40及 314 8cm-1的特征振动峰近乎消失表明 ,与亚氨基(— NH— )氮相连接的质子几乎失去。羰基 C O谱带剧烈红移表明羰基氧破裂并分别与 Zn( )和Co( )金属离子相结合     

氨基葡萄糖及羧甲基氨基葡萄糖与铁(Ⅱ)、锌(Ⅱ)、钴(Ⅱ)、铜(Ⅱ)配合物的光谱特征

本文研究了氨基葡萄糖及羧甲基氨基葡萄糖分别与铁（Ⅱ）、锌（Ⅱ）、钴（Ⅱ）、铜（Ⅱ）形成配合物的UV，IR和^1H-NMR光谱特征。配合物紫外的λmax发生了明显紫移；在IR谱中，配合物的面外振动峰655cm^-1较未配位的氨基葡萄糖中的面外振动峰670cm^-1低，且在990cm^-1附近出现新的吸收峰；在^1H-NMR谱中，配合物C3上羟基中的质子化学位移较未配位的均移向高场，氨基上质子的化学位移较未配位的也移向高场，其他碳上羟基中的质子化学位移值不变，从而初步证实了配合物中的氨－金属（N－M）键的形成。本文还研究了羧甲基氨基葡萄糖及其与铁（Ⅱ）、钴（Ⅱ）、铜（Ⅱ）配合物的合成。其配合物的IR谱线较未配位的IR谱线并没增多，指出这种反常现象是糖环的刚性所致。它们的IR和UV光谱均证实了分子中不存在游离的羰基峰，并证实了它们分子中内盐的存在，配合物的IR谱中出现新的一组吸收峰：433.1和408.9cm^-1(O-Fe)，507．1和495．0cm^-1（O－Co),403.1和389.0cm^-1(O-Cu)，证实了配合物中的氧－金属键（O－M）的形成。     

含N、O和S的Schiff碱配体与铜(Ⅱ)、锌(Ⅱ)配合物的合成及红外光谱研究

本文在40℃条件下制得了5-氯水杨醛,使其与硫脲缩合合成出了一种含N、O、S的新型Schiff碱配体,该配体与铜(Ⅱ)、锌(Ⅱ)能形成稳定的配合物,其组成、结构已由元素分析和红外光谱所表征.     

镍(Ⅱ)、锰(Ⅱ)、钴(Ⅱ)与诺氟沙星配合物的荧光特性研究

荧光分光光度法研究了镍(Ⅱ)、锰(Ⅱ)、钴(Ⅱ)与诺氟沙星配合物的荧光光谱特性.发现镍(Ⅱ)、锰(Ⅱ)、钴(Ⅱ)与诺氟沙星产生的配合物在pH 6.0的KH2PO4-K2HPO4的缓冲溶液中均使诺氟沙星的荧光猝灭.确认镍(Ⅱ)、锰(Ⅱ)、钴(Ⅱ)与诺氟沙星产生的配合物的组成分别为2 : 1、1:1、1:1.用锰与诺氟沙星配合物体系测定诺氟沙星滴眼液的含量,相对标准偏差为0.60%-1.1%,回收率为98.87%-102.7%,结果令人满意.     

光谱法研究人胞红蛋白与铜(Ⅱ)离子的相互作用

胞红蛋白(Cygb)是近期在脊椎动物中发现的一种球蛋白家族成员,具有典型珠蛋白的“3+3”式的α-螺旋三明治折叠结构。利用紫外可见吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(CD)光谱法研究了Cu2+离子与Cygb的相互作用。结果表明,当Cu2+离子加入到Cygb溶液中后,Cygb在280 nm处的紫外吸收强度增大,说明Cu2+与Cygb发生了相互作用;Cu2+使Cygb的内源性荧光发生猝灭,其猝灭方式为静态猝灭。同步荧光光谱研究表明,Cu2+可使色氨酸和酪氨酸的微环境发生较小的改变,与酪氨酸相比Cu2+对Cygb的键合部位更接近于色氨酸。圆二色光谱研究表明,Cu2+对Cygb的二级结构未引起明显变化。     

铜(Ⅱ)配合物与DNA作用的光谱法研究

采用紫外光谱和荧光光谱研究了配离子[Cu(A)₂]2＋(其中A=邻菲络啉(phen),联吡啶(bpy),乙二胺(en))与小牛胸腺DNA的相互作用。实验发现配合物的存在使DNA碱变性的pH增大,变性后增色效应减小。EB-DNA体系的荧光强度随[Cu(phen)₂]2＋的加入迅速减弱。在DNA存在下,配离子被猝灭剂[Fe(CN)₆]4-的发光猝灭程度减小。进一步研究了配体分子平面的大小对配合物与DNA作用的影响。结果表明,铜配合物与DNA之间发生了插入作用,且该作用随配体芳环平面的减小而减弱, 即[Cu(phen)₂]2＋＞[Cu(bpy)₂]2＋＞[Cu(en)₂]2＋。     

荧光光谱法研究锌(Ⅱ)存在下诺氟沙星与牛血清白蛋白的结合作用

在模拟生理条件下,用荧光光谱法研究了诺氟沙星对牛血清白蛋白以及锌(Ⅱ)对诺氟沙星和牛血清白蛋白荧光光谱特性的影响。实验结果表明,诺氟沙星和锌(Ⅱ)都可以使牛血清白蛋白的荧光强度发生猝灭。根据荧光猝灭双倒数图计算诺氟沙星和牛血清白蛋白之间的结合常数为6.80×105,结合位点数为1.21。由此可见,诺氟沙星和牛血清白蛋白之间有很强的结合作用,这为诺氟沙星在体内被蛋白质储存和转运提供了条件。并且在锌(Ⅱ)存在下,诺氟沙星与牛血清白蛋白的结合作用有所增强。荧光猝灭双倒数图计算的结果表明,诺氟沙星和牛血清白蛋白之间的结合常数和结合位点数均随锌(Ⅱ)浓度的增大而增大。通过对锌(Ⅱ)、诺氟沙星和牛血清白蛋白的结合反应的研究,进一步探讨了诺氟沙星、锌(Ⅱ)在生物体内与蛋白质相互作用的机理。     

大黄素-铜(Ⅱ)配合物与核酸的相互作用

用光谱法研究了大黄素-铜（Ⅱ）配合物与核酸相互作用。在pH=5.6时和最大发射波长434nm处,核酸能显著地猝灭大黄素-铜（Ⅱ）的荧光强度。在最佳条件下,对ctDNA和yRNA的线性范围分别是0.18—2.2μg/mL和0.16—2.3μg/mL。通过合成试样实验,结果令人满意。     

血红蛋白与铜(Ⅱ)-茜素红S络合物相互作用的研究

采用UV-Vis光谱法,研究在pH 4.2的H₃PO₄-KH₂PO₄缓冲溶液中血红蛋白(Hb)与铜(Ⅱ)-茜素红S(ARS)络合物的反应。结果表明：Hb与Cu(Ⅱ)-ARS络合物相互作用形成红色的离子缔合复合物,该复合物的最大吸收波长为537 nm。在此波长下测得复合物的组成为n_Hb∶n_Cu(Ⅱ)∶n_ARS=1∶4∶8,表观摩尔吸光系数为1.52×105 L·mol-1·cm-1,Hb浓度在1.0×10-7～2.0×10-6 mol·L-1范围内与吸光度呈线性关系,回归方程为A=0.026 9+151 675ｃ(mol·L-1),相关系数r=0.997 2。考察了溶液酸度、试剂用量、反应时间与温度、离子强度、表面活性剂等因素对Hb-Cu(Ⅱ)-ARS复合物形成的影响,并对反应机理做了初步探讨,发现Hb与Cu(Ⅱ)-ARS络合物之间主要以静电引力相结合。进一步考察了常见氨基酸及金属离子对Hb-Cu(Ⅱ)-ARS复合物形成的影响。     

人发中铜(Ⅱ)、锌(Ⅱ)含量相关性的研究

本文定量地研究人发中铜 ( )、锌 ( )含量的相关性 ,提出一个经验公式 ,应用于铜 ( )含量的计算 ,相对误差小于 1 0 % ,可进行软件开发。