丁二酰化壳寡糖铕配合物的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

合成并表征了丁二酰化壳寡糖铕配合物,在模拟人体生理条件下,运用紫外和荧光光谱研究了配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:随着配合物浓度的增加,BSA的紫外光谱表现出增色效应并伴有蓝移;配合物与BSA形成复合物,从而猝灭BSA内源荧光,该猝灭机制为静态猝灭.计算得到室温下配合物与BSA的结合常数和结合位点数...     

桂皮酸-水杨酸-镍三元配合物的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

利用元素分析、摩尔电导、红外光谱和紫外光谱,研究了桂皮酸-水杨酸-镍三元配合物的组成和结构.此外,采用紫外光谱、荧光光谱和循环伏安曲线法研究了配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:随配合物浓度的增加,BSA的紫外吸收光谱表现增色效应和蓝移;配合物可有规律地猝灭BSA的内源荧光,使BSA发生较强的静态荧光猝灭.在室温下,配合物与BSA的结合常数和结合位点数分别为4.34×105L·mol-1和1.22.     

槲皮素与牛血清白蛋白相互作用的研究

利用荧光光谱(FS)和紫外光谱(UV)法研究了槲皮素与牛血清白蛋白之间的相互作用。结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致槲皮素对BSA荧光猝灭的两大原因,槲皮素与BSA的结合常数K_A为2.8×108(26 ℃)和3.1×108(36 ℃),结合位点数为1.76±0.01,根据Frster非辐射能量转移理论得到槲皮素与BSA之间的结合距离为3.25 nm (26 ℃)和3.30 nm(36 ℃),表明槲皮素的部分片段可以插入BSA分子内部。通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断槲皮素与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主。     

对硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了不同酸度下对硝基苯胺与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验结果表明,对硝基苯胺能与BSA形成复合物而导致BSA内源性荧光猝灭,猝灭机理为静态猝灭过程.经计算得到了不同酸度和不同温度下对硝基苯胺与BSA反应的结合常数、结合位点数.结合过程的热力学参数变化表明,该相互作用是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发作用过程,其作用力类型主要为静电作用力.     

马兜铃酸与牛血清白蛋白的相互作用研究

以荧光猝灭方法研究了模拟生理条件下马兜铃酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究发现：马兜铃酸与牛血清白蛋白有强的结合,结合位置与色氨酸残基间的距离r为2.8 nm;以已知结合位置的标记药物为探针,确定了马兜铃酸与BSA的结合位置为亚结构域ⅢA;利用CD和FTIR技术考察了马兜铃酸对牛血清白蛋白二级结构的影响,CD结果表明马兜铃酸与BSA的键合使BSA中α-螺旋结构含量从43.5%降到36.7%。     

一维CdTe纳米线与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用光谱法研究了CdTe纳米线与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。通过Stern-volmer方程对数据进行了分析。结果表明:CdTe纳米线比CdTe量子点对牛血清白蛋白的荧光具有更强烈的猝灭作用;其对牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭过程;热力学数据及拉曼光谱等研究证明了CdTe纳米线与牛血清白蛋白之间主要存在配位作用力和静电作用力。     

氨与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了在生理pH值条件下氨与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明:氨对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭属于同时具有动态猝灭和静态猝灭特征的联合猝灭,但以静态猝灭为主.根据猝灭结果求得了不同温度下氨与BSA相互作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数,并据此推测它们之间主要的相互作...     

丁二酰化壳寡糖稀土配合物与鲱鱼精DNA相互作用的电化学及光谱学研究

采用紫外光谱和循环伏安法,研究了丁二酰化壳寡糖稀土配合物（BCS-La、BCS-Nd）与鲱鱼精DNA之间的作用方式。BCS-La、BCS-Nd的存在导致Fe（CN）₆^3-/4-探针分子峰电流下降,式量电位正移,表明BCS-La、BCS-Nd和探针分子与DNA之间存在竞争性作用;BCS-La和BCS-Nd分子都是通过插入方式与DNA相互作用。在一定的扫描速率范围内（0.01~0.2 V/s）,在BCS-La或BCS-Nd参与的条件下,Fe（CN）₆^3-/4-在Au/DNA电极上的反应受吸附控制。BCS-La和BCS-Nd分别使得鲱鱼精DNA的特征峰产生明显的减色效应,最大吸收峰峰位红移,进一步表明BCS-La和BCS-Nd分别以插入方式与鲱鱼精DNA发生相互作用,导 致DNA分子的构象变化。BCS-La与DNA的结合比为：n（BCS-La）：n（DNA）=2：1;n（BCS-Nd）：n（DNA）=6：1。     

马钱子碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱和紫外光谱法研究了马钱子碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,求得它们之间的结合常数K_A和结合位点数n分别为K_A=6.3×103,n=0.94(27 ℃);K_A=7.7×103,n=0.97(37 ℃)。根据Frster非辐射能量转移理论求出了马钱子碱与BSA之间的结合距离为3.99 nm(27 ℃)和4.21 nm(37 ℃)。探讨了马钱子碱的荧光猝灭机理,结果表明马钱子碱能够插入BSA内部形成基态复合物导致内源荧光猝灭,猝灭机理主要是静态猝灭和非辐射能量转移。根据热力学参数确定马钱子碱与BSA之间的作用力类型主要为疏水性相互作用。     

盐酸土霉素与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用同步荧光和紫外吸收光谱法,研究了在pH7.40的Tris-HCl缓冲体系下,盐酸土霉素(Oxytetracycline HCl)与牛血清白蛋白的相互作用,研究表明在正常生理条件下盐酸土霉素对牛血清白蛋白有较强的猝灭作用,根据不同的药物浓度、温度及紫外吸收光谱的变化,判断其猝灭方式可能为静态猝灭,同时考察了不同离子存在条件下盐酸土霉素对BSA荧光猝灭的影响。得出在不同温度下反应的结合常数KD分别为4.167×10-5mol·L-1(25℃)、3.6×10-3mol·L-1(37℃),盐酸土霉素与BSA按1∶1的比例结合;根据反应热力学参数确定了它们之间相互作用的主要形式为疏水作用力;采用同步荧光考察了盐酸土霉素对BSA构象的影响,发现随药物浓度的增大,色氨酸残基的最大发射波长不变,而酪氨酸残基所处环境的疏水性改变,从而导致BSA的构象发生了变化。     

荧光法对姜黄素与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了生理条件下(pH7.4)姜黄素(Curcumin)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,姜黄素对BSA产生荧光猝灭作用,其机理属于静态猝灭过程。T=310K时,其猝灭常数为1.388×1012L.mol-1.s-1,表观结合常数为2.387×104L.mol-1。根据Foerster非辐射能量转移理论,测得姜黄素在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为4.43nm。探讨了姜黄素对BSA构象的影响及结合机理,考察了体内某些共存金属离子对姜黄素与BSA结合作用的影响。     

胡椒碱与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了胡椒碱与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。根据测定不同温度下胡椒碱对BSA的猝灭常数,证实了荧光猝灭过程为静态猝灭,由热力学参数焓变（ΔH）小于零和熵变（ΔS）大于零,推断出胡椒碱与BSA之间主要靠静电引力相结合,生成自由能变（ΔG）为负值,表明胡椒碱与BSA的作用过程是一个自发过程;并应用同步荧光光谱技术考察了胡椒碱对BSA构象的影响。     

柠檬酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了柠檬酸钠与牛血清白蛋白( BSA)的作用机制.实验表明,柠檬酸钠对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

荧光光谱法研究黄豆黄素与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法在pH 7.4的PBS中研究了黄豆黄素(Glycitein,GL)与牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)分子之间的相互作用方式及机理.结果表明GL可静态猝灭BSA的内源荧光.310K和315K的结合位点数与表观结合常数分别为1.30,8.09×104L·mol-1和1.73,5....     

顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱法研究了在生理pH值条件下杀虫剂顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:顺式氰戊菊酯对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭属于静态猝灭。根据猝灭结果求得了不同温度下顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数,并据此推测了它们之间主要的相互作用力为疏水作用力。还用同步荧光光谱法探讨了顺式氰戊菊酯对BSA构象的影响。     

荧光光谱法研究山梨醇与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光和紫外吸收光谱法,研究了利尿脱水药山梨醇（Sorbitol）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。在正常生理条件下,山梨醇对牛血清白蛋白有较强的猝灭作用,根据不同的药物浓度、温度及紫外吸收光谱的变化,判断其猝灭方式可能为静态猝灭,考察了不同温度、药物浓度等多种条件下Sorbitol对BSA荧光猝灭的影响。通过Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程的简化形式,求出在不同温度下反应的结合常数K_D分别为7.4×10-5（25 ℃）和1.7×10-4（37 ℃）、结合位点数n为1。根据反应热力学参数确定了它们之间相互作用的主要形式为电荷作用力。采用同步荧光考察了山梨醇对BSA构象的影响,发现随药物浓度的增大,色氨酸残基的最大发射波长不变, 而酪氨酸残基所处环境的疏水性改变, 从而导致BSA的构象发生了变化。     

2,4-二硝基苯肼与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱研究了2,4-二硝基苯肼(DNPH)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,2,4-二硝基苯肼能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;根据热力学参数△H＜0、△S＜0,得出2,4-二硝基苯肼与BSA之间的主要作用力为氢键和范德华力;同步荧光的结果表明2,4-二硝基苯肼使BSA分子构象发生了改变,其分子内的色氨酸和酪氨酸残基疏水作用增强.     

葛根素与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了生理条件下(pH7.4)葛根素(PUE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,葛根素对BSA荧光的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,求得其猝灭常数为7.29×1012 L·mol-1·s-1,结合常数为5.04×104 L·mol-1;根据Frster非辐射能量转移理论,测得葛根素在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.35 nm;探讨了葛根素对蛋白质空间结构的影响及其相互作用机理;考察了体内某些共存金属离子对葛根素与BSA结合作用的影响。     

腐胺与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了腐胺与牛血清白蛋白（Bovine serum albumin,BSA）之间的相互作用,测定了它们之间的结合常数和结合位点数,探讨了其荧光猝灭机制,并根据热力学参数确定了它们之间的作用力类型.实验结果表明腐胺能够使BSA的荧光猝灭,根据Stern-Volmer和Scatchard方程得到的结果可知腐胺对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,结合常数分别为1.67×104、1.41×104和1.12×104L·mol-1,结合位点数分别为0.83、0.86和0.76.根据Van＇t Hoff方程,腐胺和BSA之间的热力学常数：焓变和熵变的值分别是-15.22KJ·mol-1和31.97J·mol-1·K-1,这说明它们之间的相互作用力主要是静电作用力和疏水作用力.     

应用荧光猝灭法研究尼莫地平与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱(FS)和紫外光谱(UV)研究了尼莫地平与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。尼莫地平与BSA的结合常数K_A为5.01×104(26 ℃)和4.46×104(36 ℃),尼莫地平在BSA上的结合位点数为1.08±0.01。根据Frster非辐射能量转移理论,求出了尼莫地平与BSA之间的结合距离为3.14 nm(26 ℃)和3.10 nm(36 ℃)。实验表明静态猝灭和非辐射能量转移是 导致尼莫地平对BSA荧光猝灭的两大原因。通过计算热力学参数,可知该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的作用力以静电相互作用为主。