光谱法结合分子对接研究萘酰亚胺衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

通过多种光谱方法并结合分子对接研究了萘酰亚胺衍生物(XYFS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。测试了体系在不同温度下的荧光和吸收光谱,以及时间分辨荧光光谱,发现两者之间主要通过静电作用相互结合,XYFS对BSA的荧光猝灭为静态猝灭。进一步研究了体系的同步荧光光谱和圆二色光谱,随着体系中XYFS浓度的逐渐增大,BSA构象发生了明显变化,其疏水性氨基酸残基逐渐裸露,且BSA的α-螺旋含量增加。分子对接模拟表明XYFS与BSA在SiteⅠ位结合,XYFS与BSA中的精氨酸残基有静电相互作用力。研究结果有助于深入了解萘酰亚胺衍生物与蛋白质相互作用机理及结合特征。     

邻苯二甲酸二环己酯与牛血清白蛋白相互作用研究北大核心CSCD

本文利用光谱法和分子对接技术,研究邻苯二甲酸二环己酯(DCHP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。荧光光谱结果表明,DCHP可以诱导BSA的内源性荧光猝灭,且猝灭机制为静态猝灭;随着DCHP浓度增大,BSA最大发射波长发生蓝移。不同温度下的热力学常数表明,DCHP主要靠氢键和范德华力与BSA相结合;同时DCHP与BSA只有1个结合位点。位点实验结果显示DCHP与BSA在位点Ⅰ结合。同步荧光光谱、三维荧光和圆二色谱结果进一步证实DCHP改变了BSA的构象。通过分子对接技术模拟DCHP与BSA在分子水平上的相互作用机制,结果与光谱学研究结果一致。     

叶酸与氨基酸相互作用的荧光光谱

在模拟动物生理条件下,利用荧光光谱法在分子水平上研究了叶酸同色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的相互作用;根据双对数方程求出了不同温度下两者反应的结合常数和结合位点数.结果表明:叶酸能导致氨基酸的荧光猝灭,三种氨基酸的猝灭机制均为静态猝灭;从相应的热力学参数可知,色氨酸和酪氨酸与叶酸之间的主要作用力为疏水作用力,而苯丙氨酸与叶酸之间的主要作用力为氢键和范德华力.     

桑色素与血清白蛋白相互作用热力学行为

利用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、圆二色谱、分子模拟等方法,在近似生理条件下,以牛血清白蛋白(BSA)为模式蛋白质,研究了桑色素(Morin)和血清白蛋白相互作用的热力学行为及其特征。荧光光谱结果表明:Morin能有效猝灭BSA的内源荧光,猝灭机制为静态猝灭;通过van’t Hoff方程,获取了BSA与Morin结合的热力学参数(?H?、?S?、?G?等),发现Morin与BSA两者之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且氢键和范德华力是二者结合的驱动力。通过分子模拟方法,发现Morin结合在BSA分子亚结构域IIIA的疏水腔内位点II,荧光共振能量转移结果表明Morin和与BSA的两个色氨酸残基的平均距离为3.09nm。圆二色谱结果表明Morin分子的结合会引起BSA分子α-螺旋含量降低。     

分子对接模拟与多光谱法研究二水土霉素和牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下,采用荧光光谱法、三维荧光光谱法、圆二色谱法以及分子对接模拟法,研究了二水土霉素与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。荧光光谱表明,二水土霉素能有效猝灭BSA的内源荧光,猝灭机制属静态猝灭。根据Vant’s Hoff方程确定结合过程中的热力学参数ΔS、ΔH,表明两者之间作用为疏水作用力。根据Foster’s非辐射能量转移理论,计算得到结合距离r=2.56nm。同步荧光光谱、三维荧光光谱、圆二色谱结果证明盐酸四环素能够改变BSA的二级结构和微环境。分子对接模拟表明二水土霉素结合在BSA的site Ⅰ(亚域ⅡA)疏水腔中。     

光谱法与分子模拟技术研究杨梅素与牛血清白蛋白的相互作用

利用紫外光谱、荧光光谱、红边激发荧光位移(REES)法、圆二色谱(CD)结合分子模拟技术共同研究了模拟生理条件下杨梅素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,阐述了相互作用机制.分子模拟结果表明,杨梅素与蛋白在亚结构域II A的疏水腔内结合,主要作用力为疏水作用力和氢键.依据荧光猝灭法判断猝灭机制为静态猝灭,并得到不同温度下药物与蛋白相互作用的结合常数(Ka)及结合位点数(n),根据热力学参数判断出作用力类型,并且计算出杨梅素与蛋白的结合距离,与分子模拟得到的判定结果基本一致.通过紫外光谱、同步荧光光谱以及REES法获得的信息讨论了相互作用时BSA中色氨酸(Trp)微环境的变化;并利用CD谱的测定结果定量计算了BSA二级结构中α-螺旋含量的变化.     

苯丙胺与牛血清白蛋白相互作用机理的研究

应用荧光光谱法研究了苯丙胺与牛血清白蛋白(BSA)相互反应的机理。结果表明:由于两者的相互反应,导致BSA的荧光有显著猝灭,且证明这一猝灭过程为静态猝灭,其结合点数(n)约为2。根据分子间的相互作用力与相关热力学参数间的相互关系,结合苯丙胺和BSA相互作用的焓变(ΔH)和熵变(ΔS)均大于0,可推断两者的相互作用力主要是疏水作用力。从同步荧光光谱可知:由于两者之间的反应,BSA的荧光强度显著降低,其分子中的酪氨酸和色氨酸的特征峰均产生紫移现象,氨基酸残基的亲水性减弱,疏水性增强,并推测苯丙胺与BSA的结合点位于色氨酸残基上。     

光谱法研究奥沙利铂与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,运用荧光光谱法和同步荧光光谱法研究奥沙利铂铂与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明:奥沙利铂与BSA形成1∶1的复合物引起BSA的荧光猝灭,其猝灭类型为静态猝灭。奥沙利铂与BSA结合常数为2.67×104L·mol~(-1),两者以氢键和范德华力为主。同步荧光光谱表明两者相互作用使色氨酸残基所处的微环境发生改变。     

三种香豆素类中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱(FS)、紫外光谱(UV)法研究了三种香豆素中药小分子与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,香豆素类小分子能够插入BSA分子内部与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.药物分子极性及体积增大对BSA内源性荧光猝灭效应增强,与BSA中荧光性氨基酸残基之间的空间距离r增大,表观结合常数K_A增大且结合位点数n减少.结合过程的热力学参数变化表明上述相互作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程,其中香豆素与BSA之间以疏水作用为主,而伞形花内酯、七叶内酯与BSA之间则还存在偶极-偶极作用,表明药物分子极性同样影响其与BSA间相互作用力的类型.     

间苯二酚与牛血清白蛋白的作用机理

采用荧光和紫外光谱法研究了间苯二酚与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。间苯二酚使BSA的构象发生改变,α-螺旋含量减小。同步荧光光谱发现间苯二酚使BSA色氨酸残基的疏水性降低,酪氨酸残基的疏水性增强。荧光光谱表明猝灭机理为静态猝灭,计算了复合物的结合常数,通过热力学参数得出间苯二酚与BSA之间的作用力主要是静电作用力。     

金属离子对次野鸢尾黄素与牛血清白蛋白相互作用的影响

应用荧光光度法研究了金属离子Fe3 、Ca2 、Cu2 或Mn2 对次野鸢尾黄素(IFR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.实验结果表明,不存在金属离子时,IFR对BSA的荧光猝灭过程为动态猝灭,其结合过程的表观结合常数KA值为104～105数量级,结合位点数n约等于1.由热力学参数得出IFR与BSA结合过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发过程,分子间相互作用力以疏水作用力为主.在Fe3 或Ca2 抖的存在下,IFR对BSA的荧光猝灭类型由动态猝灭转变为静态猝灭,作用力类型也由以疏水作用力为主转变为以氢键与范德华力为主或以静电引力为主.Cu2 或Mn3 存在下,IFR对BSA的荧光猝灭类型及分子间作用力类型均没有发生改变.四种金属离子的参与都使得IFR与BSA结合作用的袁观结合常数发生了明显的变化,但结合位点数仍维持在1左右.     

绞股蓝皂苷与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱技术研究了绞股蓝皂苷与牛血清白蛋白(BSA)在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中的相互作用;通过计算确定了绞股蓝皂苷与BSA的结合位点数和结合常数,利用热力学分析探讨了绞股蓝皂苷与BSA之间的结合方式;同时采用同步荧光技术考察了绞股蓝皂苷对BSA构象的影响.结果表明,绞股蓝皂苷对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程为静态猝灭;二者主要靠疏水作用和静电引力结合.     

罗非昔布与牛血清白蛋白之间相互作用的研究

在模拟人体生理条件下,通过荧光光谱法、紫外光谱法、红外光谱法和分子对接等技术探究罗非昔布(RFB)与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用的化学本质。研究结果表明,RFB与BSA的Trp/Tyr残基之间的π-π堆积作用诱导了BSA的荧光发生猝灭,其猝灭机制为静态猝灭并且伴随着非辐射能量的转移;热力学参数表明RFB-BSA可以自发地通过氢键与范德华力进行结合,二者之间的结合距离r_0=3.50 nm,且结合位点数为1;同步荧光和分子对接结果证明RFB与BSA在结合位点Ⅰ结合;三维荧光光谱与红外光谱揭示了RFB导致BSA蛋白质二级结构发生变化,其中α-螺旋和β-片层结构含量下降,β-折叠和β-转角含量上升。     

光谱法研究牛血清白蛋白与磷钼酸的相互作用

运用UV-Vis光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、FT-IR光谱等手段,研究了在模拟人体生理条件下,牛血清白蛋白(BSA)与磷钼酸的相互作用。UV-Vis光谱显示,加入磷钼酸后,BSA的紫外吸收降低且吸收峰红移,表明磷钼酸与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示磷钼酸对BSA有荧光猝灭作用,且其荧光猝灭机理符合静态机制,磷钼酸与BSA结合的结合常数为:Ks=2.539×104L·mol-1;探针实验表明磷钼酸与BSA在结合位点I发生结合;Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定了磷钼酸在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm;FT-IR光谱显示磷钼酸诱导BSA的二级结构发生了变化,α-螺旋含量降低。     

盐酸苯肼与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱研究了盐酸苯肼与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,盐酸苯肼能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;根据热力学参数△H<0、△S<0,得出盐酸苯肼与BSA之间的主要作用力为氢键和范德华力。同步荧光的结果表明盐酸苯肼使BSA分子构象发生了改变,色氨酸和酪氨酸残基所处环境的疏水性降低。紫外光谱法进一步证明了其猝灭机制为静态猝灭。     

中药黄连有效成分盐酸小檗碱与牛血清白蛋白的相互作用

从天然中药材黄连中提取分离并精制得到盐酸小檗碱(BC),采用UV光谱和荧光光谱(FS)研究其与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,解释了BC导致BSA的荧光发射光谱峰裂分的现象,其二重峰分别归属于色氨酸及酪氨酸残基.结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BC对BSA荧光猝灭的两大原因,BC与BSA的表观结合常数K_A为8.66×10⁴L/mol(30℃)和8.72×10⁴L/mol(37℃),BC在BSA分子上的结合位点数为(3.1±0.2).BC与BSA分子中荧光性氨基酸残基之间的距离为3.75nm(30℃)和3.62nm(37℃),表明BC的部分片段能够插入BSA分子内部.热力学函数计算结果表明,该作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发超分子作用过程,并由此推断BC与BSA之间以疏水相互作用为主.     

光谱法和分子模拟研究氨氯地平与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱及分子模拟技术研究了氨氯地平与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果发现,氨氯地平对BSA有较强的荧光猝灭作用,其荧光猝灭机制属于静态猝灭;其作用机制属荧光共振能量转移(FRET,Fluorescence Resonance Energy Transfer);由Lineweaver-Burk方程计算出不同温度下氨氯地平与BSA的亲和常数KA分别为1.214×104 L·mol-1(296K)和1.662 ×104L·mol-1 (303 K);由Van't Hoff方程计算出△H和△S分别为33.46 kJ·mol-1和191.22 J·mol-1·K-1,二者之间是典型的疏水力相互作用;该过程是一个熵驱动的自发分子间相互作用过程.分子模拟进一步揭示了氨氯地平与BSA的疏水空腔具有较好的相互作用,与光谱实验结果一致.     

同步荧光光谱法结合分子对接研究染料木素与牛血清白蛋白之间的相互作用

在模拟生理条件下,通过荧光光谱法研究染料木素(Ge)与牛血清蛋白(BSA)间相互作用,在水溶液中Ge能够有效地猝灭BSA的荧光发射。考查了溶液p H、水浴温度、水浴时间等参数对于Ge猝灭BSA的影响,并且通过StemVolmer方程计算了Ge与BSA之间的结合类型、结合位点数和结合常数等参数。结果表明,Ge猝灭BSA的类型为静态猝灭,Ge与BSA可形成1∶1型非共价复合物。通过同步荧光光谱法结合分子对接研究了Ge与BSA间的作用情况,结果表明,氢键作用与疏水作用是Ge与BSA形成复合物的主要驱动力,Ge通过改变BSA中Trp134残基微环境的疏水情况猝灭BSA的荧光发射。     

核黄素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究了核黄素与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱行为。结果发现,在温度为293 K和310 K时核黄素与BSA的结合常数(Kb)分别为4.879×105L.mol-1和1.880×105L.mol-1,结合热力学方程计算得到了对应温度下的热力学参数。结果表明核黄素对BSA有较强的荧光猝灭作用,其荧光猝灭过程属于动态猝灭机制,二者主要靠疏水作用力结合。采用同步荧光光谱探讨了核黄素对BSA构象的影响。     

光谱法研究硫鸟嘌呤与七元瓜环及牛血清白蛋白的超分子相互作用

利用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究了抗癌药物硫鸟嘌呤(6-TG)与七元瓜环(Q[7])及牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果表明, 6-TG与Q[7]及BSA可形成三元复合物, 且6-TG与Q[7]及BSA均可形成1:1的超分子配合物, 6-TG能引起BSA的荧光猝灭, 猝灭机制为静态猝灭. 此外, 还用同步荧光法和三维荧光法考察了6-TG对BSA构象的影响, 结果表明6-TG的加入使BSA的构象发生了变化, 而同步荧光光谱结果表明结合位点更接近于色氨酸.