诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱法研究了诺氟沙星(Norfloxacin)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.确定了诺氟沙星与牛血清白蛋白的荧光猝灭机制为静态猝灭.通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的热力学参数,讨论了两者间的主要作用力类型是范德华力和氢键.同时采用同步荧光技术考察了诺氟沙星对BSA构象的影响.     

冬凌草丁素与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了冬凌草丁素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制,确定冬凌草丁素对BSA荧光的猝灭主要是静态猝灭过程,依据所得结果测得不同温度下冬凌草丁素与BSA的结合常数、结合距离和能量转移效率.     

秋水仙碱与牛血清白蛋白相互作用的光谱性质研究

采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了秋水仙碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用．观测到生理pH7．43条件下秋水仙碱使BSA的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭．Stern-Volmer淬灭曲线显示,秋水仙碱对BSA的荧光淬灭很可能是一个单一的静态淬灭过程．当λex=295nm时,秋水仙碱可以淬灭BSA中97．1％的Trp残基．     

蒲公英提取物与牛血清白蛋白相互作用研究

利用荧光光谱研究了蒲公英提取物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了不同浓度的蒲公英提取物和溶剂种类这两个因素对荧光强度的影响.结果表明:蒲公英花或叶的甲醇提取物使BSA的荧光强度增强,且其最大荧光发射波长无明显红移;蒲公英花或叶的乙醇提取物使BSA的荧光产生猝灭,且其最大荧光发射波长明显红移;甲醇溶剂对荧光强度有比较大的影响,而乙醇则无明显影响.随着提取液浓度增加,蒲公英甲醇提取物与BSA相互作用的△F呈线性增加趋势,蒲公英乙醇提取物与BSA相互作用的△F呈下降趋势.     

马兜铃酸A与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用光谱法和电化学方法研究了水溶液中马兜铃酸A与牛血清白蛋白分子间的结合反应,测定了反应的形成常数KA及热力学函数ΔG,ΔH和ΔS,并确定了分子间作用力性质;还讨论了温度和微量金属离子对药物与牛血清白蛋白形成常数的影响;采用同步荧光技术考察了马兜铃酸A对牛血清白蛋白构象的影响;依据Forster非辐射能量转移机制,确定了给体—受体间的结合距离和能量转移效率.     

紫杉醇与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了紫杉醇(Taxol)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)的相互作用.在生理条件下(含0.10 mol/L NaCl的Tris-HCl缓冲溶液,pH7.40),以286 nm为激发波长,在288～500 nm波长范围内,测定荧光光谱,BSA有较好的荧光效应,紫杉醇对BSA有荧光猝灭作用.测定了不同温度下紫杉醇与BSA的表观结合常数和结合位点数,根据不同温度时结合常数的大小推测紫杉醇对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭.     

生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

溴酚蓝与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件和不同温度下,采用荧光、紫外光谱法研究溴酚蓝(BPB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现BSA与BPB发生反应,生成新的复合物,属于静态荧光猝灭。实验求出反应时复合物的形成常数K_(LB)、热力学参数与结合位点数,证明溴酚蓝与牛血清白蛋白的结合主要为静电作用力。位点竞争实验结果显示BPB与BSA的作用位置主要在BSA的Site I(sub-domainⅡA)位。通过同步荧光光谱和三维荧光光谱法,探讨BPB对BSA构象的影响,实验结果表明BPB使色氨酸残基所处微环境的极性减弱、疏水作用增强。本文为探讨BPB的染色机理、毒理效应和生物学效应提供了重要信息。     

磺基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光法研究

用荧光法研究了5磺基水杨酸(SSA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验发现SSA可以猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光敏化增强,表明两者之间发生了能量转移.能量转移的机理是BSA与SSA结合形成了复合物.SSA在BSA212位色氨酸残基附近的结合数为1,结合常数为6.5×105.疏水力是结合反应的主要作用力.基于Forster能量转移理论确定了SSA与BSA212位色氨酸残基间的距离为1.55nm.研究了实验条件对反应的影响,在pH4.0～8.0之间,BSASSA复合物基本稳定,离子强度对复合物形成有明显影响.     

光谱法研究杀螟丹与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法及紫外可见光谱法研究农药杀螟丹与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为,用同步荧光技术和圆二色谱考察杀螟丹对BSA结构影响。实验发现,杀螟丹对BSA有较强荧光猝灭作用,猝灭机制属于静态猝灭。用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到298K、303K、308K和310 K时的结合常数分别为1.099×104 L/mol、0.805×104 L/mol、0.324×104 L/mol和0.200×104 L/mol,能量转移理论求得二者之间的结合距离是2.5nm;其结合作用力以氢键和范德华作用力为主;一些金属离子的存在会影响杀螟丹对BSA的作用;相互作用使BSA的结构发生改变.     

光谱法研究苯甲酸钠与牛血清白蛋白的作用

通过紫外光谱、荧光光谱、傅里叶红外光谱的方法研究了苯甲酸钠与牛血清白蛋白(BSA)的体外相互作用。苯甲酸钠的加入使得白蛋白紫外吸收光谱中210nm处的峰值逐渐降低,峰位红移。傅里叶红外光谱的测量结果显示随着苯甲酸钠的加入白蛋白中α-螺旋的百分含量减少。白蛋白中色氨酸残基的荧光被苯甲酸钠淬灭。以上光谱结果表明苯甲酸钠引起了BSA构象的变化,1mg的BSA中加入10mg苯甲酸钠,就会造成BSA损伤。     

亚叶酸钙与牛血清白蛋白的相互作用

利用等温滴定微量热法(ITC)、紫外吸收光谱法(UV)和圆二色谱法(CD)研究了亚叶酸钙(CaFL)与牛血清白蛋白(BSA)在缓冲溶液中的结合反应.热力学结果表明,BSA大分子上存在可结合FL2-阴离子的两类位点.当药物分子与二类结合位点相结合时,标准吉布斯自由能(ΔG°1和ΔG°2)的变化几乎是一样的,然而,标准焓变ΔH°1和ΔH°2分别是(29.76±0.50)kJ.mol-1和(-15.76±0.03)kJ.mol-1.第一类结合是熵驱动过程,而第二类结合则是以熵效应为主的熵焓协同驱动过程.光谱试验结果用于研究BSA-药物超分子体系在溶液中的结构,并且有利于理解热力学数据.     

呱氨托美汀与牛血清白蛋白的相互作用

研究药物小分子呱氨托美汀与生物靶分子牛血清白蛋白的相互作用机制.应用荧光猝灭法,研究了不同温度和酸碱度之下二者的结合作用.stern-Volmer 方程计算结果表明,在弱酸、弱碱及中性条件下,呱氨托美汀均以静态猝灭的方式猝灭牛血清白蛋白的内源荧光;几种金属离子在中性环境下对2者的作用有微弱影响;呱氨托美汀小分子与生物靶分子牛血清白蛋白主要以静电作用方式相结合.     

溴甲酚绿与牛血清白蛋白变色反应机理的研究

利用光谱法研究了溴甲酚绿(BCG)与牛血清白蛋白(BSA)在酸性条件下变色反应机理,考察了不同实验条件对BCG-BSA复合物吸收光谱的影响,提出了一些合理的解释.结果表明,BCG与BSA分子相互作用产生变色反应的机理主要是由BCG与BSA间的疏水相互作用引起的.     

头孢药物与牛血清白蛋白相互作用研究

用荧光光谱法、紫外光谱法和凝胶电泳法研究了药物头孢匹胺与牛血清白蛋白(BSA)之间的作用机制.结果表明,头孢匹胺与BSA 之间主要以较强的氢键和范德华力结合,形成的化合物致使牛血清白蛋白的内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭.二者结合常数为4.288×104 L·mol-1(18℃),结合位点数约为1,头孢匹胺和BSA色氨酸残基结合距离 r=2.06nm;同时二者相互作用并不影响蛋白结构,使蛋白质原有生物活性继续保持.     

芦丁与牛血清白蛋白相互作用的光电化学研究

采用紫外可见、荧光光谱法和循环伏安法,研究牛血清白蛋白(BSA)与芦丁(rutin)的相互作用.用荧光法和循环伏安法测得芦丁与BSA的结合常数K分别为3.2×106L/mol和5.3×106L/mol,结合位点数均接近1.5.芦丁在低浓度时对牛血清白蛋白是静态猝灭,高浓度时是静态和动态的结合猝灭.BSA荧光强度的降低与芦丁浓度在一定范围内呈线性关系,其线性范围为8.00×10-8 ～1.00×10-5 mol/L,检出限为7.00×10-8 mol/L.芦丁氧化峰电流的下降与BSA浓度在一定范围内呈线性关系,其线性范围为7.00×10-9～1.00×10-6 mol/L,检出限为5.00×10-9mol/L.用于合成样品中芦丁和BSA的测定,结果满意.     

分子光谱法研究恩替卡韦和牛血清白蛋白之间的相互作用

利用分子光谱技术研究了恩替卡韦和牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.恩替卡韦对牛血清白蛋白荧光的猝灭机制属于静态猝灭.在25,35和45℃下,恩替卡韦和牛血清白蛋白之间的结合常数分别为9.13×103,7.96×103,5.46×102L/mol,相应的结合位点数n分别为0.781,0.780,0.751.三个温度下的热力学参数变化值(ΔH,ΔG和ΔS)以及园二色谱的研究表明:结合反应的主要作用力类型为疏水作用力,熵变化驱动该结合反应而焓变化不利于该结合反应.根据Forster非辐射能量转移理论,测得恩替卡韦与BSA之间的结合距离为2.7 nm.根据同步荧光光谱证明牛血清白蛋白与恩替卡韦结合位点接近牛血清白蛋白的Thr色氨酸残基.     

荧光光谱法研究氯美扎酮与牛血清白蛋白的相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱法研究牛血清白蛋白(BSA)与氯美扎酮(CZ)的相互作用.研究表明,CZ对BSA的荧光有猝灭作用,属于静态猝灭.BSA与CZ可自发形成复合物,其作用力类型主要为氢键和范德华力.BSA能运输CZ,BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离色氨酸残基更近.这种相互作用对BSA构象产生影响,使BSA腔内疏水环境的极性增强.该实验对揭示药物动力学问题及后续安眠类药物的研发提供了理论依据.     

鱼腥草中酮类活性成分与牛血清蛋白相互作用特征

运用荧光光谱和紫外光谱,分别在血清蛋白的等电点以下(pH3.78)和以上(pH7.40),研究了鱼腥草的活性成分甲基正壬酮(2UC)和十二酮(2DC)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.结果显示在等电点前后,(2UC)和(2DC)与BSA的结合呈现可饱和模式,但对荧光的猝灭模式不同,而且结合的饱和浓度也不同.285 K和pH7.40下,二者在浓度较低时呈现明显的正协同作用,而在301 K时没有这种现象.计算了不同温度下结合的热力学参数△H0,△G0,△S0,结果显示疏水作用是主要的作用力.猝灭常数显示出酸度、温度和烃链长度的依赖性.考察了常见金属离子和中药活性成分对结合的影响.结果显示当共存锌离子、ANS和甘草次酸时,两种成分的加入会引起最大荧光发射波长的强烈兰移.试验表明脂肪酸2结合位(fatty site 2)是它们的一个结合位点,而药物结合位点Ⅱ(siteⅡ)可能是它们的另一结合位点.