Zn（Ⅱ）—锌试剂络合物与蛋白质的显色反应及其应用研究

在 pH 2 .8的氯乙酸缓冲溶液中 ,有TritonX 10 0存在下 ,Zn(Ⅱ ) 锌试剂络合物与蛋白质结合生成玫瑰红色复合物 ,最大吸收波长在 32 8nm ,蛋白质浓度在 0～ 8.0及 10 .0～ 130 .0mg·L- 1范围符合比耳定律 ,复合物的表观摩尔吸光系数分别为 2 .31× 10 5和 6.63× 10 5L·mol- 1·cm- 1。方法用于麦片、花生、豆类及牛奶中蛋白质的测定 ,结果满意     

锌试剂分光光度法测定壳聚糖含量

利用锌试剂与壳聚糖在一定酸度条件下的特异性显色反应，即其复合物在465nm处吸光度与壳聚糖含量在0～O．04g／L范围内呈现良好的线性关系(R=0．996)，基于此建立了一种简便快速的分光光度法。平均回收率为99．68％。     

钴(Ⅱ)-锌试剂-聚乙二醇-硫酸铵体系及其分析应用

1引言钴是人体健康不可缺少的微量元素。测定钻的分光光度法较多,而兼有分离高集和显色测定为一体的光度法少见报道。本文研究了在pH5．5－9．5的缓冲介质中用聚乙二醇革取分离钴（Ⅱ）-锌试剂络合物的最佳条件和分析应用,建立了新的测定微量钻的非有机溶剂革取光度法。该方法简单、快速,已用于人发,茶叶东维生素B2中钻含量的测定,获得满意结果。2实验部分2．1主要仪器和试剂722型光栅分光光度计,pHB-298型酸度计,钴（Ⅱ）标准溶液：10mg/L;聚乙二醇-6000（PEG）溶液：300g/L;锌试剂（Zincon）溶液：1．0X10－3mol/L;K2HPO…     

水溶性苯胺蓝光度法测定蛋白质

在pH1．0～2．3的酸性介质中,水溶性苯胺蓝与牛血清蛋白、人血清蛋白、卵白蛋白、α-糜蛋白酶作用形成结合产物时将导致溶液光吸收发生变化,在558nm褪色,在634nm附近吸光度增强,且吸光度差(△A)值均与蛋白浓度成正比,不同蛋白质分别在0～50mg／L或20～80mg／L范围内符合比耳定律。据此,建立了一种新的光度测定蛋白质的新方法。它用于人血清和尿液样品中总蛋白质的质量测定,回收率在95％～102％之间,结果满意。     

锌试剂与牛血清白蛋白相互作用机理

用可见光区分光光度法研究了锌试剂与牛血清白蛋白之间相互反应的机理,在pH 4.2的条件下,随着牛血清白蛋白浓度的逐渐增加,反应体系在锌试剂吸收峰465 nm波长处的吸光度逐渐降低而在新出现的两吸收峰564 nm及600 nm波长处的吸光度逐渐增加.据此得出结论,锌试剂与牛血清白蛋白相互反应生成了复合物,而此复合物的形成乃由于两反应物之间的静电吸引作用及相互之间的疏水作用,而以后者为主导作用.在锌试剂与牛血清白蛋白的反应中与不同浓度的壳聚糖进行了比较试验,其结果也证实了上述解释.对这反应的其他一些影响因素也作了试验并给出了结果.     

锌试剂与赖氨酸相互作用的吸光光度研究

研完了邻{2-[α-(2-羟基-5-磺基苯偶氮)－亚苄基]－肼基}苯甲酸(锌试剂,ZcN)与L-粕氨酸(L-Lys)复合物的吸光光度测定基本条件,在pH1.9的缓冲溶液中,ZCN与Lys结合生成紫红色复合物,最大吸收波长在605nm处,标准工作曲线在5.47×10-6～1.64×l0-4mol·L-1范围内呈线性关系。在最大吸收峰处比锌试剂本身红移145nm,复合物的表观摩尔吸光系数ε为2.5×104。同时,研完了离子强度对反应体系的影响．ZCN作为光谱探针与Lys的结合数。     

铍试剂Ⅱ分光光度法测定蛋白质的研究

研究了铍试剂Ⅱ屯牛血清白蛋白（ＢＳＡ）显色反应的适宜条件,测定了几种蛋白质的工作曲线,用于人血清样品中总蛋白质的测定,获得满意结果。     

偶氮羧Ⅰ分光光度法测定蛋白质

在 p H0 .7～ 2 .0的 Clark- Lubs缓冲溶液中 ,偶氮羧 与蛋白质结合形成复合物 ,导致偶氮羧 褪色 ,其最大褪色波长位于 5 2 9nm。不同蛋白质在 0～ 35 μg/m L或 0～ 5 0 μg/m L范围内服从比耳定律 ,其表观摩尔吸光系数视蛋白质的不同分别在2 .3× 1 0 5～ 1 .1× 1 0 6 L· mol- 1· cm- 1之间。方法不仅具有高灵敏度和良好的选择性 ,而且简便快速。用于人血清样品中总蛋白质量的测定 ,结果满意     

以偶氮胂K光度法测定蛋白质

研究了偶氮胂Ｋ（Ａｒｓｅｎａｚｏ Ｋ）与蛋白质的反应及利用此反应测定蛋白质的最佳条件。偶氮胂Ｋ与蛋白质生成的复合物的最大吸收波长为６１１ｎｍ,比偶氮胂Ｋ红移７１ｎｍ?对照性子。在室温下,于pＨ２．８～３．９的缓冲溶液中,反应迅速完成。表面活性剂ＴｒｉｔｏｎＸ－１００和溴化十六烷基吡啶（ＣＰＢ）均可提高反应的灵敏度复合物稳定,干扰甩。绘制了牛血清白蛋白（ＢＳＡ）、γ－球蛋白（γ－Ｇ）、人血清白蛋白（     

7-苯基偶氮-变色酸与蛋白质的显色反应研究

研究了蛋白质与 7-苯基偶氮 -1 ,8-二羟萘 -3 ,6-二磺酸的显色反应。在 p H2 .7的缓冲溶液中 ,7-苯基偶氮 -1 ,8-二羟萘 -3 ,6-二磺酸与蛋白质形成红紫色复合物 ,λmax为 564 nm,ε为 1 .3× 1 0 5L· mol- 1· cm- 1,线性范围为 6.6～ 1 3 2 mg/ L。实验证实7-苯基偶氮 -1 ,8-二羟萘 -3 ,6-二磺酸与蛋白质的作用符合 Pesavento模式。所提出的方法不经任何预处理可直接测定血清和花生中的蛋白质     

用偶氮胂M分光光度法测定蛋白质

研究了蛋白质与偶氮胂 M的显色反应。在含 0 .0 5 0 % OP的 p H2 .5的缓冲溶液中 ,偶氮胂 M与蛋白质形成兰色复合物 ,λmax为 60 5 nm,ε为 4.5× 1 0 5L· mol- 1· cm- 1,蛋白质含量在 3.3～ 2 5 4 mg/L范围内 ,服从比耳定律。所提出的方法可直接用于血清、花生等生物样品中蛋白质含量测定     

硝基磺酚C光度法测定蛋白质的研究

蛋白质的定量分析是生化研究、临床化验和食品检验等领域经常涉及的内容.以有机小分子作光谱探针测定蛋白质,如甲基橙^[1,2]、考马斯亮蓝G-250^[3]、溴酚蓝^[4]、溴甲酚绿^[5]和偶氮胂Ⅲ^[6]等已得到研究.     

蛋白质的铬偶氮KS分光光度法测定

在 pH1.4的克拉克 -鲁布斯(Clark -Lubs)缓冲介质中 ,红色的铬偶氮KS能与蛋白质作用形成紫色的复合物 ,其最大吸收波长为588nm ,比铬偶氮KS本身红移68nm ,测定的表观摩尔吸光系数ε588 达2.971×105 L/(mol·cm)(牛血清白蛋白) ,线性范围为10～140mg/L;所拟方法用于人血清中总蛋白的测定 ,结果与考马斯亮蓝G_250法一致     

偶氮类染料与蛋白质作用的分光光度研究

本文研究了阴离子偶氮染料在酸性条件下与蛋白质的作用，在最佳反应条件下制定了标准工作曲线，讨论了蛋白质变剂的作用以摩尔比法测定了蛎结合数。     

L-组氨酸分光光度法测定消毒剂中的邻苯二甲醛

邻苯二甲醛与L-组氨酸在pH8.0介质中可形成在376mm处有最大吸收的复合物。以水为空白,邻苯二甲醛的浓度与其复合物的吸光度在1.3×10 6～2.6×10 5mol/L范围呈良好的线性关系,方法的检出限为5.54×10 6mol/L,表现摩尔吸光系数为4.94×103L·mol 1·CM 1。本法操作简单、灵敏度高,可方便地用于消毒剂中邻苯二甲醛的快速测定。     

锌试剂和高碘酸钾反应动力学测定超痕量锰

在 p H4.74的 HAc- Na Ac缓冲溶液中 ,以氨三乙酸为活化剂 ,KIO4 氧化锌试剂的反应受 Mn( )的催化加速 ,从而建立了测定超痕量锰的新方法。研究了影响反应速率的条件 ,测定了反应的表观活化能及表观速率常数。该法的检出限为 2 .4× 1 0 -11g/m L,测定范围是 0 .0～ 2 0 ng/1 0 m L。可用于蒸馏水中超痕量锰及大豆、面粉中痕量锰的测定     

用硝基磺酚S分光光度法测定蛋白质

1引言用光度法测定蛋白质以其重视性好、灵敏度高而在临床检验和生化实验中得到应用。实验表明,硝基磺酚S在酸性条件下可与蛋白质作用生成蓝色复合物。此方法用于实际人血清样品中蛋白质的测定,结果准确,回收率高,方法简便。2实验方法向钻niL比色管中依次加入2．SInL硝基磺酚s简写回二jlnLEritto。hb＿（R刚缓冲液、6InL无水乙醇及一定体积的牛血清白蛋白（BSA）标准溶液,用去离子水稀释至刻度,摇匀。以相应试剂空白为参比,用Icrn比色M于685run波长处测定溶液的吸光度。3结果与讨论3．互吸收光谱pH3．l时硝基磺酚S的最大吸收…