大黄素铜锌配合物与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光和紫外光谱研究并比较大黄素及其铜、锌配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。大黄素及其配合物均能显著猝灭BSA的内源荧光并以静态猝灭为主。在293K和300K时,大黄素及其铜、锌配合物与BSA结合常数分别为(L·mol~(-1)):4.57×10~4,1.76×10~4、1.28×10~5和2.72×10~4,0.980×104,2.34×10~4;根据热力学参数判断大黄素铜、锌配合物与BSA之间的作用力主要为范德华力和氢键;依据F9rster非辐射能量转移理论,计算出大黄素及其铜、锌配合物在蛋白质中的结合位置与色氨酸残基间的距离分别为为2.24、2.37和2.82 nm。结果还表明金属离子如铜、锌离子的存在会显著影响大黄酸与BSA的结合,同步荧光光谱研究表明大黄素铜、锌配合物都未能够使BSA构象发生变化。大黄素形成配合物后与BSA的结合发生较大变化,会对大黄素及金属离子的储运产生影响。     

大黄酸锌配合物与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、紫外光谱和圆二色光谱,研究了大黄酸锌配合物(Rhein-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,Rhein-Zn能显著猝灭BSA的内源荧光并以静态猝灭为主;Rhein-Zn与BSA结合常数分别为1.3×107 (22 ℃)、1.6×106 (27 ℃)和1.0×105 L...     

锌(Ⅱ)对于甲基百里酚蓝与牛血清白蛋白相互作用的影响

采用荧光光谱、紫外-可见光谱研究了有/无金属Zn2+存在下甲基百里酚蓝(MTB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,无论Zn2+离子存在与否,MTB与BSA之间均为一形成复合物的静态猝灭过程.根据Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程求出了其结合常数与热力学参数,发现Zn2+离子存在时,MTB与BSA间的作用力由静电力转为氢键和Van der Waals力作用为主,认为金属Zn2+以"离子架桥"的方式参与MTB与BSA的结合过程,从而ΔH对ΔG的贡献增大.     

卟啉铈配合物与牛血清白蛋白的相互作用研究

利用荧光光谱法研究了卟啉铈配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,实验结果表明:牛血清白蛋白的内源荧光能够被卟啉铈配合物有效的猝灭,并用Stern-Volmer方程确定了其荧光猝灭机理为静态猝灭,计算得到了在不同的温度和p H值条件下以及在草酸酯季铵盐(Gemini)、十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)、十二烷基硫酸钠(SDS)三种表面活性剂胶束溶液中卟啉铈和BSA作用的结合点位数、结合常数和热力学参数,根据热力学参数表明其作用力主要为范德华力。     

水杨酸金属配合物与牛血清白蛋白的相互作用

本文采用荧光法研究了水杨酸金属配合物与牛血清白蛋白的相互作用。观察到水杨酸金属配合物对牛血清白蛋白荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态猝灭。计算了结合常数和结合位点数。并且用圆二色谱法研究水杨酸金属配合物对牛血清白蛋白二级结构的影响,发现水杨酸金属配合物的存在明显改变牛血清白蛋白的构象。     

羧甲基壳聚糖-Cu(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白作用机理研究

用光谱学和电化学方法,研究了含不同Cu2+含量的羧甲基壳聚糖铜配合物(CMC-Cu)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互结合机理。通过荧光法确定了CMC-Cu对血清白蛋白的荧光猝灭机制为静态猝灭,计算出在室温下该结合反应的结合常数和结合位点数与配合物中Cu2+含量有关。紫外光谱显示,CMC-Cu的紫外光谱在加入BSA后表现减色效应和明显的蓝移,而BSA的紫外光谱在加入CMC-Cu后表现减色效应和明显的红移。电化学研究发现:CMC-Cu的氧化还原电流随着BSA的加入而明显降低,氧化还原峰电位差增大,表明BSA与血清白蛋白发生反应,生成比较稳定的复合物。以上结论证明CMC-Cu在体内能够被BSA存储和转运。     

白花丹素镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

白花丹素(Plumbagin,简称PLN)是从传统中药白花丹中提取出来的具有抗肿瘤活性的萘醌类化合物(2-甲基-5-羟基-1,4萘醌),而白花丹素镧(Ⅲ)配合物[PLN-La(Ⅲ)]对MCF-7、BEL7404和NIC-460等肿瘤细胞株具有体外细胞毒活性.采用荧光光谱、同步荧光及紫外光谱法研究了PLN和PLN-La(Ⅲ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,PLN和PLN-La(Ⅲ)均可通过静态荧光猝灭的方式减弱BSA的荧光强度;同PLN相比,PLN-La(Ⅲ)与BSA的结合常数较小.     

紫外照射下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白的相互作用研究

通过紫外吸收光谱法、紫外二阶导数光谱法和荧光光谱法研究了生理pH值条件、紫外照射(UV C 253.7 nm)下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱和紫外二阶导数光谱显示紫外光照射改变了蛋白质中氨基酸残基的微环境。Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程分析表明,经紫外光照射后,Pb(Ⅱ)对BSA的荧光猝灭作用依然为静态猝灭作用,且没有改变其强结合位点的位置。受紫外照射过的BSA加入Pb(Ⅱ)后,BSA与Pb(Ⅱ)的结合常数(K_S)随着照射时间的延长而逐渐降低;而BSA与Pb(Ⅱ)先混合后照射时,结合常数(K_S)随着照射时间的延长却逐渐升高。     

Cr(Ⅵ)与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ0,ΔHθ和ΔSθ分别为-12.60kJ/mol和56.60J/(mol.k),表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离r=2.85nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α-螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。     

甘氨酸镧（Ⅲ）配合物与牛血清白蛋白的相互作用研究

红外光谱和X射线衍射分析表明甘氨酸与镧(Ⅲ)作用形成配合物。利用同步荧光光谱和荧光光谱探究了牛血清白蛋白(BSA)和甘氨酸镧(Ⅲ)配合物之间的相互作用。结果可知甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭,根据双对数方程处理荧光猝灭数据得到了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白在不同温度下的结合常数Kb和结合位点数n。热力学数据表明配合物与BSA作用主要是疏水作用力。利用同步荧光光谱法研究了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物对于牛血清白蛋白的构象影响。     

头孢噻肟-Cu(Ⅱ)-牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱法研究

用荧光光谱法研究了生理酸度条件下,头孢噻肟对牛血清白蛋白,Cu(Ⅱ)对牛血清白蛋白以及Cu(Ⅱ)对头孢噻肟和牛血清白蛋白荧光光谱特性的影响。结果表明:Cu(Ⅱ)和头孢噻肟均可使牛血清白蛋白的荧光强度发生静态猝灭,并且在Cu(Ⅱ)存在下,头孢噻肟对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用显著增强。根据荧光猝灭双倒数图计算头孢噻肟和牛血清白蛋白的结合常数为3.11×104L/mol,结合位点数为1.03;二元配合物Cu(Ⅱ)与牛血清白蛋白之间的结合常数为1.13×103L/mol,结合位点数为0.74。     

酸性橙Ⅱ与牛血清白蛋白相互作用的电化学研究

以电化学法和光度法对酸性橙Ⅱ(AOⅡ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用进行了研究。在pH 7.20的Tris-HCl缓冲溶液中,AOⅡ有一灵敏的还原峰,峰电位Ep约为-0.69 V(vs.SCE),加入BSA后AOⅡ还原峰电位正移,峰电流下降,据此建立了一种测定BSA的电分析方法。在优化条件下,峰电流下降值与BSA的浓度在5.0×10-8~1.0×10-5mol/L(r=0.9900~0.9939)范围内呈良好的线性关系,检出限为3.0×10-8mol/L。测定了AOⅡ与BSA的结合比和结合常数,并对结合反应机理进行了初步的探讨。     

对氯苯酚与牛血清白蛋白的相互作用研究

利用荧光光谱法研究了对氯苯酚(4-CP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,研究结果表明4-CP对BSA的荧光有较强的猝灭作用,其猝灭机理为静态猝灭,作用力主要为氢键和范德华力.依据Lineweaver-Burk方程和热力学方程获得了不同温度下水溶液和表面活性剂溶液中4-CP和BSA作用的结合常数、结合点位数及热力学参...     

环丙沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

研究了不同酸度条件下,环丙沙星(CPFX)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用,讨论了药物对BSA构象的影响,证实了二者间相互作用为单一的动态猝灭过程,求出了猝灭常数,并依据能量转移理论确定了药物与蛋白的最近距离.     

邻苯二胺与牛血清白蛋白相互作用的研究

邻苯二胺是一类重要的精细化工中间体,主要被用作农药的中间体,由于其毒性,已引起了广泛关注。然而,关于它在体内的毒性机制至今未被报道。本研究中,在模拟生理条件下(pH=7.4),采用多光谱和分子对接法研究了邻苯二胺与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用机制。荧光光谱实验结果表明,邻苯二胺猝灭了BSA的内源荧光,其淬灭机制是形成基态复合物的静态猝灭。在298 K温度条件下,邻苯二胺与BSA之间的结合常数为1.48×10~4 L·mol~(-1),结合位点数约为1,结合距离为4.58 nm。热力学参数结果表明,邻苯二胺与BSA之间的结合主要是由氢键和范德华力驱动的自发反应。位点竞争实验和分子对接实验结果表明,邻苯二胺更有可能结合在BSA上的site I位点。同步荧光光谱实验和圆二色光谱实验结果显示,邻苯二胺导致了BSA构象的变化。本研究将为理解邻苯二胺在体内的毒性机制提供一定参考。     

吡柔比星与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱、紫外光谱对吡柔比星与牛血清白蛋白的相互作用进行了研究。结果表明,吡柔比星和牛血清白蛋白可形成基态配合物导致牛血清白蛋白的内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点数。根据热力学参数判断吡柔比星与牛血清白蛋白之间的作用力主要为范德华力和氢键。根据Frster非辐射能量转移理论确定了吡柔比星和牛血清白蛋白的作用距离。研究了不同金属离子存在下对吡柔比星与牛血清白蛋白结合常数及结合位点数的影响。     

邻菲咯啉合铜配合物与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法研究了两种配合物,[Cu（phen）（L-Phe）（H2O）]ClO4（1）（L-Phe为L-苯丙氨酸根）和[Cu（phen）（Gly）（H2O）]ClO4·2．5H2O（2）（Cly为甘氨酸根）,与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明,牛血清白蛋白的荧光强度随着配合物浓度的增大而逐渐降低,配合物（2）与BSA的结合常数大于配合物（1）与BSA的结合常数,牛血清白蛋白对配合物的结合位点数为1,荧光猝灭作用机理为静态猝灭．     

孔雀石绿与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了在缓冲溶液中不同温度下孔雀石绿(MG)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用. 实验结果表明, MG对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程. 测定了该反应在不同温度下的结合常数KA, KA分别为7.69×10⁴ L·mol-1(10 ℃)、5.31×10⁴ L·mol-1(20 ℃)和4.85×10⁴ L·mol-1(37 ℃), MG与BSA以摩尔比1:1结合. 根据Forster非辐射能量转移理论, 求出了37 ℃时给体(MG)和受体(BSA)之间能量转移效率和结合距离分别为E=0.1635 和r=2.30 nm. 计算出的热力学参数表明, MG 和BSA之间的作用力主要是通过氢键和范德华力相互作用.     

阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

采用电化学方法并结合紫外、红外光谱分析, 研究了近生理pH 实验条件下新型抗血脂紊乱药物阿托伐他汀钙(AC)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用, 探讨了BSA对AC峰电流的增敏和减敏效应. 实验发现, 在pH为7.17的NaH₂PO₄-Na₂HPO₄缓冲溶液中, AC在静汞电极上产生一个还原峰, 加入BSA后峰电位发生移动且峰电流发生变化. 电化学研究结果表明, 部分疏水性AC小分子的芳香基团通过疏水作用镶嵌到BSA疏水微区内部, 使AC与BSA之间通过疏水作用力形成一种1:1的结合物, 结合常数为1.67×10⁵. 紫外吸收光谱结果表明,AC的加入使BSA的紫外吸收峰发生红移且有减色效应, 导致BSA 构象改变、α-螺旋含量减小. 红外光谱结果显示, AC与BSA分子中氨基酸残基的硫及氮原子形成键合作用.