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微量热法研究Na+,K+-ATPase酶促反应
引用本文:李霞,三志勇,谢修银,张文婷,汪存信.微量热法研究Na+,K+-ATPase酶促反应[J].武汉大学学报(理学版),2002,48(4):397-400.
作者姓名:李霞  三志勇  谢修银  张文婷  汪存信
作者单位:武汉大学化学与分子科学学院,湖北,武汉,430072
基金项目:国家自然科学基金资助项目 (3 0 0 70 2 0 0 )
摘    要:首次用微量热方法研究了Na^ ,K^ -ATPase催化ATP水解的酶促反应,在310.15K,PH=7.4的100mmol.L^-1Tris-HCl,100mmol.L^-1NaCl,10mmol.L^-1KCl,3mmol.L^-1MgCl2缓冲溶液环境下,用对比进度法得出了Na^ ,K^ -ATPase酶促反应的米氏常数Km值和最大反应速率Vm值,所得常数值与文献给出的相符,并用比色法得出了一致的Km和Vm值,同时初步研究了酶预稀释对酶促反应的影响。

关 键 词:微量热  Na^+  K^+-ATPase  酶促反应  比色法
文章编号:0253-9888(2002)04-0397-04
修稿时间:2002年2月11日

Microcalorimetric Studies on Na+,K+-ATPase
LI Xia,WANG Zhi\|yong,XIE Xiu\|ying,ZHANG Wen\|ting,WANG Cun\|xin.Microcalorimetric Studies on Na+,K+-ATPase[J].JOurnal of Wuhan University:Natural Science Edition,2002,48(4):397-400.
Authors:LI Xia  WANG Zhi\|yong  XIE Xiu\|ying  ZHANG Wen\|ting  WANG Cun\|xin
Abstract:For the first time, the hydrolysis reaction of ATP catalyzed by Na + ,K + \|ATP ase was studied with microcalorimetry. The Micheal Constant( K m ) and Maximal Velocity( V m ) of Na + , K + \|ATP ase under certain experimental conditions were determined by reduced extent method. The constants obtained above were in good coincidence with literature figure. Identical values of K m and V m were obtained by colorimetric determination of inorganic phosphate. The effect of excessive dilution on enzyme-catalyzed reaction was also investigated.
Keywords:Na    +    K    +  \| ATP    ase  enzyme\|catalyzed reaction  microcalorimetry  colorimetry
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
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