| 重组嗜热β-葡萄糖苷酶转化稀有人参皂苷Rd和CK |
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| 引用本文： | 许春春,于渤浩,王红蕾,李晶,刘淑莹,于珊珊.重组嗜热β-葡萄糖苷酶转化稀有人参皂苷Rd和CK[J].高等学校化学学报,2016(2):281-289. |
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| 作者姓名： | 许春春 于渤浩 王红蕾 李晶 刘淑莹 于珊珊 |
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| 作者单位： | 1. 长春中医药大学吉林省人参科学研究院,长春,130000;2. 长春工业大学化学与生命科学学院,长春,130024;3. 长春中医药大学吉林省人参科学研究院，长春 130000; 中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心，长春 130022;4. 长春中医药大学吉林省人参科学研究院，长春 130000; 上海交通大学生命科学技术学院，上海 200240 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金，长春市重大科技攻关计划项目 |
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| 摘 要： | 利用高效液相色谱(HPLC)法,对重组嗜热β-葡萄糖苷酶(Fpglu1)转化稀有人参皂苷(Rd和CK)进行研究,并表征了其催化动力学参数.利用同源模建和分子动力学模拟等生物信息学技术,探究了Fpglu1转化人参皂苷的结构基础及其相互作用.结果表明,Fpglu1能够水解人参总皂苷生成稀有皂苷Rd和CK,其催化人参皂苷Rb_1,Rb_2和Rc的K_m值分别为0.318,1.840和5.269 mmol/L;酶的转换数(k_(cat))值分别为144.191,0.572和0.011 s~(-1).当转化时间分别为6和102 h时,Rd和CK的产率达到最大,分别为60%和93%.通过对该酶的结构预测及皂苷分子的对接研究发现,底物位于由疏水性氨基酸构成的底物口袋中,氨基酸残基Glu194和Glu367是参与催化作用的关键,且实验测得的酶促反应动力学参数(K_m)与对接的相互作用能量值存在线性关系.
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| 关 键 词： | β-葡萄糖苷酶 生物转化 稀有人参皂苷 动力学 |
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