β-发夹多肽的全新设计和构象研究 |
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引用本文: | 沙印林,李银玲,邱阳,王琦,来鲁华,唐有祺.β-发夹多肽的全新设计和构象研究[J].物理化学学报,2002,18(10). |
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作者姓名: | 沙印林 李银玲 邱阳 王琦 来鲁华 唐有祺 |
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作者单位: | 1. 北京大学基础医学院生物物理学系,单分子与纳米生物医学实验室,北京,100083 2. 北京大学物理化学研究所,北京,100871 |
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基金项目: | 国家攀登计划,国家自然科学基金 |
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摘 要: | 引入跨股氨基酸队的方法进行β-发夹结构的设计,序列R1G2T3F4W5V6d-p7S8V9N10Y11F12,β2]中包含二个氨基酸对V6V9和F4Y11,并以d-p7S8作转角来稳定结构.多肽合成采用Fmoc/Bu4固相合成方法.圆二色谱研究显示,β2在202 nm呈现正峰,在217.5 nm处呈负峰,为β转角和β折叠共同贡献的叠加,是典型的β-发夹结构圆二色谱特征.红外光谱研究进一步验证了圆二色谱的结果,表明β2在溶液中主要以β-发夹结构存在.
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关 键 词: | 全新设计 β-发夹 β-转角 β-折叠片 跨股氨基酸对 圆二色谱 红外光谱 β-hairpin β-turn β-sheet |
de novo Design and Conformational Studies of a β-hairpin Forming Peptide |
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Abstract: | A 12-residue peptide (R1G2T3F4W5V6 d-P7S8V9N10Y11F12, β2) with cross-strand amino acid pairs V6V9,F4Y11 and Y3F12, predicted to form β-hairpin, was designed and synthesized by Fmoc/Bu' strategy. The circular dichroism spectrum ofβ2 in PBS buffer shows a maximum at about 202 nm and a minimum at about 217.5 mn, a typical β-hairpin characteristics that have been postulated as the common contribution from a β-mm mixed with a β-shect.The FTIR experiments confirmed the secondary structural contents of β2. |
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Keywords: | de novo design Cross-strand amino acid pairs CD FTIR |
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