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β-发夹多肽的全新设计和构象研究
引用本文:沙印林,李银玲,邱阳,王琦,来鲁华,唐有祺.β-发夹多肽的全新设计和构象研究[J].物理化学学报,2002,18(10).
作者姓名:沙印林  李银玲  邱阳  王琦  来鲁华  唐有祺
作者单位:1. 北京大学基础医学院生物物理学系,单分子与纳米生物医学实验室,北京,100083
2. 北京大学物理化学研究所,北京,100871
基金项目:国家攀登计划,国家自然科学基金 
摘    要:引入跨股氨基酸队的方法进行β-发夹结构的设计,序列R1G2T3F4W5V6d-p7S8V9N10Y11F12,β2]中包含二个氨基酸对V6V9和F4Y11,并以d-p7S8作转角来稳定结构.多肽合成采用Fmoc/Bu4固相合成方法.圆二色谱研究显示,β2在202 nm呈现正峰,在217.5 nm处呈负峰,为β转角和β折叠共同贡献的叠加,是典型的β-发夹结构圆二色谱特征.红外光谱研究进一步验证了圆二色谱的结果,表明β2在溶液中主要以β-发夹结构存在.

关 键 词:全新设计  β-发夹  β-转角  β-折叠片  跨股氨基酸对  圆二色谱  红外光谱  β-hairpin  β-turn  β-sheet

de novo Design and Conformational Studies of a β-hairpin Forming Peptide
Abstract:A 12-residue peptide (R1G2T3F4W5V6 d-P7S8V9N10Y11F12, β2) with cross-strand amino acid pairs V6V9,F4Y11 and Y3F12, predicted to form β-hairpin, was designed and synthesized by Fmoc/Bu' strategy. The circular dichroism spectrum ofβ2 in PBS buffer shows a maximum at about 202 nm and a minimum at about 217.5 mn, a typical β-hairpin characteristics that have been postulated as the common contribution from a β-mm mixed with a β-shect.The FTIR experiments confirmed the secondary structural contents of β2.
Keywords:de novo design  Cross-strand amino acid pairs  CD  FTIR
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