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β-乳球蛋白在磁化水中的水合作用:磁化处理对水分子缔合构造及蛋白质水合特性的影响(英文)
引用本文:和劲松,杨宏伟,蔡然,罗之纲,祝万鹏.β-乳球蛋白在磁化水中的水合作用:磁化处理对水分子缔合构造及蛋白质水合特性的影响(英文)[J].物理化学学报,2010,26(2):304-310.
作者姓名:和劲松  杨宏伟  蔡然  罗之纲  祝万鹏
作者单位:Department of Environmental Science and Engineering, Tsinghua University, Beijing 100084, P. R. China; Central Research Institute, Ting Hsin International Group, Tianjin 300457, P. R. China
基金项目:The project was supported by the National Natural Science Foundation of China (50608046). 国家自然科学基金 
摘    要:为探讨蛋白质在磁化水中的水合作用,首先利用粘度测定及氧17核磁共振(17O-NMR)对经静磁场(MF)处理不同有效时间(teff)后的纯水进行了分析,进一步又利用差示扫描热量计(DSC)及NMR对溶解于磁化水的β-乳球蛋白(β-Lg)的水合特性进行了分析.随teff的增加,水分子的内能不断减小,处于氢键结合状态的水分子的比例不断增加.结果表明MF处理促进了水分子缔合结构的形成,这一点可能与氢键的形成有关.随teff的增加,β-Lg表面水分子的运动性没有明显变化,但β-Lg溶液中非自由结合水的含量不断增加.说明β-Lg的水合作用与水分子的缔合分布有关,该分布依存于水分子的氢键状态并可通过磁场处理加以改变.

关 键 词:磁化  氢键  水分子缔合  蛋白质水合  
收稿时间:2009-08-09
修稿时间:2009-10-28
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