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ACE抑制三肽与ACE相互作用的分子机制
引用本文:管骁,刘静,苏淅娜.ACE抑制三肽与ACE相互作用的分子机制[J].分析测试学报,2014,33(10):1116-1122.
作者姓名:管骁  刘静  苏淅娜
作者单位:1. 上海理工大学 医疗器械与食品学院,上海,200093
2. 上海海事大学 信息工程学院,上海,200135
基金项目:国家自然科学基金资助项目(31101348)
摘    要:4种食源性三肽IRP(Ile-Arg-Pro),IKP(Ile-Lys-Pro),GRP(Gly-Arg-Pro),IRA(Ile-ArgAla)的ACE抑制活性已得到实验证实,但其与ACE的相互作用模式与分子机制尚不清楚,本研究采用柔性分子对接方法解决这一问题。分子对接结果表明:4种三肽与ACE有相似的作用模式,氢键、亲水、疏水、静电等作用力共同对三肽与ACE的结合存在贡献,但以氢键作用为主;ACE分子中Lys511,His513,Tyr520,Tyr523等氨基酸残基为其与肽结合的重要结合位点;ACE抑制三肽中氮端氨基和碳端羧基对其抑制活性影响显著,其中氮端氨基的作用更为重要。通过以上分子机理研究可为开发强活性ACE抑制肽提供理论指导。

关 键 词:血管紧张素转化酶  抑制三肽  分子对接  分子机理

Study on Flexible Molecular Docking of ACE Inhibitory Tripeptides and ACE
GUAN Xiao,LIU Jing,SU Xi-na.Study on Flexible Molecular Docking of ACE Inhibitory Tripeptides and ACE[J].Journal of Instrumental Analysis,2014,33(10):1116-1122.
Authors:GUAN Xiao  LIU Jing  SU Xi-na
Institution:GUAN Xiao;LIU Jing;SU Xi-na;School of Medical Instrument and Food Engineering,University of Shanghai for Science and Technology;College of Information Engineering,Shanghai Maritime University;
Abstract:
Keywords:angiotensin I-converting enzyme  inhibitory tripeptides  molecular docking  molecular mechanism
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