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双亲嵌段共聚物P103对牛血清白蛋白构象的影响
引用本文:王靖,Guo Chen,郭晨,梁向峰,郑丽丽,陈澍,马俊鹤,刘会洲.双亲嵌段共聚物P103对牛血清白蛋白构象的影响[J].分析化学,2006,34(12):1711-1714.
作者姓名:王靖  Guo Chen  郭晨  梁向峰  郑丽丽  陈澍  马俊鹤  刘会洲
作者单位:1. 中国科学院过程工程研究所生化工程国家重点实验室分离科学与工程实验室,北京,100080;中国科学院研究生院,北京,100049
2. 中国科学院过程工程研究所生化工程国家重点实验室分离科学与工程实验室,北京,100080
基金项目:国家自然科学基金(No.20273075),国家自然科学基金创新研究群体科学基金(No.20221603),国家自然科学基金重大基金项目(No.20490200)资助
摘    要:利用傅立叶变换红外光谱和傅立叶变换拉曼光谱研究了牛血清白蛋白(BSA)与双亲嵌段共聚物P103作用过程中蛋白质构象的变化规律。研究表明,当P103浓度较低时,BSA二级结构变化不大,当P103浓度为16 g/L或以上时,α-螺旋结构由45.9%降至40%以下,β-折叠结构升高,由6.1%增至17%左右,同时无规结构略微下降。P103的加入主要改变BSA分子内部氢键的结合方式,使α-螺旋结构转变为β-折叠结构;P103的加入还影响BSA中氨基酸侧链的微环境变化和蛋白质二硫键的构象变化。

关 键 词:双亲嵌段共聚物  牛血清白蛋白  傅利叶变换红外光谱  傅利叶变换拉曼光谱
收稿时间:08 8 2005 12:00AM
修稿时间:2005-08-082006-03-15

Effect of Amphiphilic Block Copolymer Pluronic P103 on the Conformation of Bovine Serum Albumin
Guo Chen.Effect of Amphiphilic Block Copolymer Pluronic P103 on the Conformation of Bovine Serum Albumin[J].Chinese Journal of Analytical Chemistry,2006,34(12):1711-1714.
Authors:Guo Chen
Institution:Young Scientist Laboratory of Separation Science and Engineering, State Key Laboratory of Biochemical Engineering, Institute of Process Engineering, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100080; Graduate School of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049
Abstract:
Keywords:Block copolymer  bovine serum albumin  Fourier trastorm infrared  Fourier transform-Raman
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
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