慈菇蛋白酶抑制剂的抑制特性及其活性中心的探讨 |
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引用本文: | 杨慧玲,王丽秀,朱德煦,戚正武.慈菇蛋白酶抑制剂的抑制特性及其活性中心的探讨[J].中国科学B辑,1990(12). |
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作者姓名: | 杨慧玲 王丽秀 朱德煦 戚正武 |
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作者单位: | 南京大学生物化学系,中国科学院上海生物化学研究所,南京大学生物化学系,中国科学院上海生物化学研究所 南京 210008,上海 200031,南京 210008,上海 200031 |
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基金项目: | 国家生物高技术资金资助项目 |
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摘 要: | 本文采用亲和层析分离纯化了结晶慈菇蛋白酶抑制剂A和B,抑制剂A和B均为双头多功能蛋白酶抑制剂,抑制剂A能同时等当量抑制胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶,对激肽释放酶的抑制作用较弱,抑制剂B能当量抑制2克分子的胰蛋白酶,对激肽释放酶的抑制活力高于抑制剂A,但对胰凝乳蛋白酶的抑制作用远比抑制剂A弱。化学修饰以及胰蛋白酶与胰凝乳蛋白酶对抑制剂A的竞争性结合表明:抑制剂A和B的两个活性中心均为Lys和Arg残基,其中Lys活性中心专一抑制胰蛋白酶,而由Arg活性中心构成的活性区域则表现为多功能,能抑制多种蛋白酶,从抑制剂A和B的结构特征推测,两活性中心应分别为Lys-Ser(44—45)及Arg-Tyr-Lys(76—78),在抑制剂A中还存在一疏水性残基参与对胰凝乳蛋白酶的抑制,此残基位于由Arg活性中心所构成的活性区域中。
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关 键 词: | 丝氨酸蛋白酶抑制剂 慈菇 化学修饰 活性中心 |
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