水杨醛缩芳胺席夫碱铜(Ⅱ)配合物抑制蛋白酪氨酸磷酸酶活性研究 |
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引用本文: | 袁彩霞,兰淑芬,卢丽萍.水杨醛缩芳胺席夫碱铜(Ⅱ)配合物抑制蛋白酪氨酸磷酸酶活性研究[J].无机化学学报,2015,31(5):915-922. |
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作者姓名: | 袁彩霞 兰淑芬 卢丽萍 |
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作者单位: | 山西大学分子科学研究所, 化学生物学与分子工程教育部重点实验室, 太原 030006;山西大学分子科学研究所, 化学生物学与分子工程教育部重点实验室, 太原 030006;山西大学分子科学研究所, 化学生物学与分子工程教育部重点实验室, 太原 030006 |
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基金项目: | 国家自然科学基金(No.21001070,21171109,21471092),高等学校博士学科点专项科研基金(No.20121401110005),山西省自然科学基金(No.2011021006-2)和山西省回国留学人员科研项目(No.2012-004)资助项目。 |
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摘 要: | 为了探讨席夫碱配体上取代基变化对其配合物抑制蛋白酪氨酸磷酸酶(PTPs)活性的影响,合成表征了水杨醛缩芳胺席夫碱铜(Ⅱ)配合物Cu(X-pimp)2](X=Cl,Br和Acetyl),用紫外光谱滴定和pH电位滴定研究了Cu(Cl-pimp)2]的溶液结构,并测定了3个配合物抑制4种PTPs活性的IC50值。结果表明它们都能够有效抑制PTP1B和TCPTP(0.20μmol·L-1< IC50< 0.31μmol·L-1),但对SHP-1的抑制较弱且对SHP-2几乎无抑制作用。分析并与文献结果比较发现,席夫碱配体上苯胺对位取代基类型的改变不会显著影响其抑制作用,但取代基位置的改变可能会影响其选择性。稳态动力学研究表明Cu(Cl-pimp)2]能够非竞争性抑制PTP1B活性,而荧光光谱实验表明二者形成了键合常数为9.3×106L·mol-1的1:1复合物。我们推测,配合物可能结合在PTP1B非活性区域,间接导致活性中心结构变化,从而抑制其活性。
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关 键 词: | 席夫碱 铜(Ⅱ)配合物 蛋白酪氨酸磷酸酶 抑制剂 取代基效应 |
收稿时间: | 2014/11/17 0:00:00 |
修稿时间: | 2015/1/27 0:00:00 |
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