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水杨酸与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱研究
引用本文:肖厚荣,盛良全,施春华,徐小龙,解永树,刘清亮.水杨酸与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱研究[J].光谱学与光谱分析,2004,24(1):78-81.
作者姓名:肖厚荣  盛良全  施春华  徐小龙  解永树  刘清亮
作者单位:中国科学技术大学化学系,安徽,合肥,230026;中国科学技术大学化学系,安徽,合肥,230026;中国科学技术大学化学系,安徽,合肥,230026;中国科学技术大学化学系,安徽,合肥,230026;中国科学技术大学化学系,安徽,合肥,230026;中国科学技术大学化学系,安徽,合肥,230026
基金项目:国家自然科学基金 (30 2 70 32 1 )资助项目
摘    要:应用荧光光谱研究了水杨酸与牛血清蛋白 (BSA)分子间的相互作用。研究表明 :水杨酸对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成化合物所引起的静态猝灭 ,猝灭常数Ksv 为 1 0 97× 10 4 (mol·L- 1 ) - 1 ;水杨酸与BSA反应的结合常数为 7 377× 10 4 ,结合位点数为 1,当水杨酸浓度较低 (摩尔比小于 1∶1)时 ,它与Trp残基或其附近基团结合但并不引起Trp残基微环境的改变 ;根据F rster非辐射能量转移理论 ,计算了授体 受体间的结合距离和能量转移效率

关 键 词:荧光光谱  水杨酸  牛血清蛋白
文章编号:1000-0593(2004)01-0078-04
修稿时间:2002年9月13日

Fluorescence Study on the Interaction of Salicylic Acid and Bovine Serum Albumin
Hou-rong Xiao,Liang-quan Sheng,Chun-hua Shi,Xiao-long Xu,Yong-shu Xie,Qing-liang Liu.Fluorescence Study on the Interaction of Salicylic Acid and Bovine Serum Albumin[J].Spectroscopy and Spectral Analysis,2004,24(1):78-81.
Authors:Hou-rong Xiao  Liang-quan Sheng  Chun-hua Shi  Xiao-long Xu  Yong-shu Xie  Qing-liang Liu
Institution:Department of Chemistry, University of Science and Technology of China, Hefei, China.
Abstract:The interaction between salicylic acid and bovine serum albumin has been studied by fluorescence spectroscopy. The results show that the quenching mechanism of the combination of bovine serum albumin with salicylic acid is a static quenching procedure, the quenching constant K(sv) is 1.097 x 10(4) (mol x L(-1))(-1), and the equilibrium constant is 7.377 x 10(4). The number of binding sites is 1 and it is a strong one. When the ratio of molar concentration of salicylic acid to bovine serum albumin is lower than 1:1, it binds to Trp residue first but it doesn't result in any microenvironment changes of Trp residue. The binding distance between salicylic acid and bovine serum albumin and the energy transfer efficiency were obtained based on the theory of F?rester spectroscopy energy transfer.
Keywords:Fluorescence spectroscopy  Salicylic acid  Bovine serum albumin
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