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双核铜(Ⅱ)-β-丙氨酸缩水杨醛席夫碱配合物与血清蛋白相互作用的共振瑞利散射光谱
引用本文:张晓亮,陈亚东,徐伟民,杨欣,干宁.双核铜(Ⅱ)-β-丙氨酸缩水杨醛席夫碱配合物与血清蛋白相互作用的共振瑞利散射光谱[J].光谱实验室,2008,25(5).
作者姓名:张晓亮  陈亚东  徐伟民  杨欣  干宁
作者单位:1. 宁波大学材化学院,新型功能材料及其制备科学国家重点实验室,浙江省宁波市风华路818号,315211;浙江国际招投标公司宁波分中心,浙江省宁波市,315201
2. 宁波大学材化学院,新型功能材料及其制备科学国家重点实验室,浙江省宁波市风华路818号,315211;华丰学院宁波职业技术学院,浙江省宁波市,315201
3. 宁波大学材化学院,新型功能材料及其制备科学国家重点实验室,浙江省宁波市风华路818号,315211
基金项目:浙江省自然科学基金,浙江省科技攻关项目,浙江省宁波市自然科学基金,宁波大学王宽城幸福基金
摘    要:合成了双核铜-β-丙氨酸缩水杨醛席夫碱配合物(Cu2(HL)2](NO3)2·2H2O,简称CuL).在与血清白蛋白相互作用的过程中,发现它们结合会引起蛋白共振瑞利散射(RRs)的急剧增强.最大RRS峰位于470/470nm.对体系的适宜反应条件、影响因素及散射强度与蛋白质浓度的关系进行了研究.结果表明,在一定浓度范围内,蛋白质浓度与散射强度成正比.该方法有较高的灵敏度,对牛血清白蛋白(BSA)和人血清蛋白(HSA)的检测范围为5.0-30.5ng/mL.考察了共存物质的干扰影响,并对蛋白质合成样品和实际样品进行分析,结果满意.

关 键 词:双核铜(Ⅱ)-β-丙氨酸缩水杨醛席夫碱配合物  血清蛋白  共振瑞利散射

Resonance Rayleigh scattering spectra of Binuclear β-Alanine Salicylic Schiff Base Copper(Ⅱ)with serum protein
ZHANG Xiao-Liang,CHEN Ya-Dong,XU Wei-Min,YANG Xin,GAN Ning.Resonance Rayleigh scattering spectra of Binuclear β-Alanine Salicylic Schiff Base Copper(Ⅱ)with serum protein[J].Chinese Journal of Spectroscopy Laboratory,2008,25(5).
Authors:ZHANG Xiao-Liang  CHEN Ya-Dong  XU Wei-Min  YANG Xin  GAN Ning
Abstract:
Keywords:
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