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| Asp25质子化有利于HIV-1蛋白酶与抑制剂GRL02031结合 | |
| 引用本文： | 伊长虹,陈建中,朱通,张庆刚.Asp25质子化有利于HIV-1蛋白酶与抑制剂GRL02031结合[J].原子与分子物理学报,2011,28(1):11-16. |
| 作者姓名： | 伊长虹 陈建中 朱通 张庆刚 |
| 作者单位： | 1. 山东师范大学物理与电子科学学院,济南,250014;山东交通学院数理系,济南,250023 2. 山东交通学院数理系,济南,250023;中国科学院大连化物所分子模拟与设计实验室,大连,116023 3. 山东师范大学物理与电子科学学院,济南,250014 |
| 基金项目： | 蛋白质与其抑制剂作用机制的分子动力学模拟和量子力学分析 |
| 摘 要： | GRL02031是人体免疫缺陷病毒(HIV-1)天冬氨酸蛋白酶的抑制剂，是潜在的治疗艾滋病药物，HIV-1蛋白酶中Asp25/Asp25'的质子化状态对于理解HIV-1 蛋白酶和抑制剂的作用机制以及氨基酸变异对抗药性的影响有重要意义。本文对Protease-GRL02031（PR-031）复合物的最可能的四种质子化状态进行了5ns分子动力学模拟，分析了Asp25/Asp25'不同的质子化状态对动力学特征和作用机制的影响，用MM-PBSA的方法计算了PR-031复合物在各种质子化状态下的结合自由能，同时对作为PR-031作用桥梁的水分子与PR-031复合物形成氢键的分析，表明水分子在ASP25质子化状态下最为稳定。结果显示A链ASP25中OD2质子化更有利于蛋白酶与抑制剂GRL- 02031的结合，是最可能的质子化状态。这对更高效的抗变异药物的设计提供了理论上的指导。 |
| 关 键 词： | HIV-1蛋白酶 分子动力学 MM-PBSA方法 结合自由能 质子化 |
Protonation of Asp25 of HIV-1 Protease Stabilizes Its Binding |
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| YI Chang-Hong,CHEN Jian-Zhong,ZHU Tong,ZHANG Qing-Gang.Protonation of Asp25 of HIV-1 Protease Stabilizes Its Binding[J].Journal of Atomic and Molecular Physics,2011,28(1):11-16. | |
| Authors: | YI Chang-Hong CHEN Jian-Zhong ZHU Tong ZHANG Qing-Gang |
| Abstract: | |
| Keywords: | HIV-protease molecular dynamics MM-PBSA method binding free energy protonation state |
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