| 两种昆虫抗冻蛋白抗冻活性差异的分子基础 |
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| 引用本文： | 周艳霞,谭宏伟,杨作银,贾宗超,刘若庄,陈光巨.两种昆虫抗冻蛋白抗冻活性差异的分子基础[J].中国科学B辑,2006,36(6):516-521. |
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| 作者姓名： | 周艳霞 谭宏伟 杨作银 贾宗超 刘若庄 陈光巨 |
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| 作者单位： | 1. 北京师范大学化学学院,北京,100875
2. 北京化工大学理学院,北京,100029
3. Department of Biochemistry,Queen's University,Kingston,Ontario,K7L3N6,Canada |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金(批准号:20231010,20673011,20503002)，国家重点基础研究发展计划(批准号:G2004CB719900)资助项目 |
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| 摘 要： | 云杉蚜虫(Choristoneura fumiferana)体内可产生一种抗冻蛋白(AFP), 能够保护其在寒冷的冬季安全越冬, 这类昆虫抗冻蛋白(简称 CfAFP)存在多种异构体, 其中CfAFP-501和CfAFP-337均呈现相似的左手β-螺旋结构. 实验测定, 相比CfAFP-337仅多出两个插入螺旋环的CfAFP-501的抗冻活性竟然是CfAFP-337的3倍左右. 蛋白异构体CfAFP-501显著增强的抗冻活性和它的插入环数不成比例, 当然也不能简单归因于两个插入环所导致的与冰晶作用部位及接触面积的增加. 为了探讨两种昆虫抗冻蛋白异构体抗冻活性差异的分子基础, 深入了解抗冻蛋白作用特点的普遍规律, 分别使用分子力学、分子动力学模拟和量子力学方法来系统研究蛋白及其切割体与冰晶结合的结构特征及相互作用. 结果表明, CfAFP-501中多数螺旋环比CfAFP-337具有更强的冰晶相互作用和破坏冰晶中水分子的成键的能力, 由于螺旋长度增加导致CfAFP-501中各b-螺旋环之间协同效应的增强, 是其具有显著增强的抗冻活性的主要来源. 这种协同作用对具有b-螺旋结构的抗冻蛋白起十分关键的作用和重要贡献.
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| 关 键 词： | 协同效应 抗冻活性 β-螺旋 量子力学 分子力学 分子动力学 昆虫抗冻蛋白 |
| 收稿时间： | 2006-02-16 |
| 修稿时间： | 2006年2月16日 |
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