α-α交联的Fe-Co杂化血红蛋白的~1H NMR和EPR研究 |
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引用本文: | 周玉祥,冯玉萍,T.Yonetani.α-α交联的Fe-Co杂化血红蛋白的~1H NMR和EPR研究[J].中国科学B辑,1990(9). |
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作者姓名: | 周玉祥 冯玉萍 T.Yonetani |
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作者单位: | 清华大学生物科学技术系,清华大学化学系,美国宾夕法尼亚大学 北京 100084,北京 100084 |
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摘 要: | 用人血红蛋白(HbA)和HbC首次制备了α_1 99 Lys-α_2 99 Lys交联的Fe(Ⅱ)-Co(Ⅱ)杂化血红蛋白:α(Fe)β(Co)]_Aα(Co)β(Co)]_CXL,α(Co)β(Fe)]_Aα(Co)·β(Co)]_CXL等。在500 MHz ~1H NMR和EPR谱仪上研究了它们在载氧、去氧和一氧化碳(CO)配位(无IHP或有IHP存在)时的三级和四级结构的变化。由样品的~1HNMR谱的T态和R态标志峰的变化,证明了在氧的配位过程中,氧分子首先结合在α(Fe)亚基上,而不是β(Fe)亚基上。实验结果还表明Hb在吸氧过程中,除了T态和R态之外,还存在一些中间过渡态,IHP的加入大大有利于从R态转向T态。77 K下的EPR谱的结果同样证实了这一点。
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关 键 词: | 杂化血红蛋白 NMR EPR Fe-Co |
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