光谱法研究人胞红蛋白与铜(Ⅱ)离子的相互作用

胞红蛋白(Cygb)是近期在脊椎动物中发现的一种球蛋白家族成员，具有典型珠蛋白的“3+3”式的α-螺旋三明治折叠结构。利用紫外可见吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(CD)光谱法研究了Cu2+离子与Cygb的相互作用。结果表明，当Cu2+离子加入到Cygb溶液中后，Cygb在280 nm处的紫外吸收强度增大，说明Cu2+与Cygb发生了相互作用;Cu2+使Cygb的内源性荧光发生猝灭，其猝灭方式为静态猝灭。同步荧光光谱研究表明，Cu2+可使色氨酸和酪氨酸的微环境发生较小的改变，与酪氨酸相比Cu2+对Cygb的键合部位更接近于色氨酸。圆二色光谱研究表明，Cu2+对Cygb的二级结构未引起明显变化。