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| 截短与修饰的β-淀粉样蛋白与阿尔茨海默病 | |
| 引用本文： | 李高,李艳梅.截短与修饰的β-淀粉样蛋白与阿尔茨海默病[J].化学进展,2020,32(1):14-22. |
| 作者姓名： | 李高 李艳梅 |
| 作者单位： | 1. 闽江学院海洋研究院 福州 350108 2. 清华大学化学系 生命有机磷化学及化学生物学教育部重点实验室 北京 100084 3. 北京脑重大疾病研究院 北京 100069 4. 清华大学合成与系统生物学研究中心 北京 100084 |
| 基金项目： | 国家自然科学基金;闽江学院人才引进项目;国家重点研发计划 |
| 摘 要： | β-淀粉样蛋白(Aβ)的聚集和沉积被认为是导致阿尔茨海默病的重要因素,早前的研究多集中在全长无修饰的Aβ1-40和Aβ1-42上。近些年研究发现,在AD患者大脑内存在着多种截短与修饰的Aβ蛋白,它们对AD的疾病进程有不可忽视的贡献。例如,焦谷氨酸Aβ、磷酸化Aβ被认为是AD患者出现症状的标志;截短的Aβ4-40/42在患者脑内的含量与Aβ1-40/42接近且具有类似的聚集性质和毒性;患者脑内氧化压力升高导致的酪氨酸硝基化、二聚化和甲硫氨酸氧化形式的Aβ也具有不同的性质。本文对这些截短与修饰的Aβ蛋白的产生、结构、毒性以及和AD的关联进行了综述。 |
| 关 键 词： | β-淀粉样蛋白 阿尔茨海默病 截短 磷酸化 焦谷氨酸化 |
| 收稿时间： | 2019-12-16 |
| 本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录！ | |
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