摘 要: | 用TNS疏水探针研究了脱铁伴清蛋白(apoOTf)和不同形式的铕伴清蛋白(EuN-OTf, Eu2-OTf)的表面疏水暴露程度, 依次为apoOTf>EuN-OTf>Eu2-OTf, 表明Eu3+与脱铁伴清蛋白N端结合引起蛋白构象变化大, 与C端结合引起蛋白构象变化小. 此外, 由盐酸胍对3种蛋白变性实验, 发现Eu3+与脱铁伴清蛋白的结合稳定了蛋白的结构, 稳定性依次为apoOTf<EuN-OTf<Eu2-OTf. 离子强度效应也充分表明3种蛋白内部疏水基团相互作用依apoOTf<EuN-OTf<Eu2-OTf顺序增大, 稳定性也依次增大. 本研究对进一步探讨Eu3+的生物效应提供理论依据.
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