纳米粒子表面蛋白构象的交联质谱原位蛋白质组表征 |
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引用本文: | 张红燕,周烨,吴仁安.纳米粒子表面蛋白构象的交联质谱原位蛋白质组表征[J].分析化学,2018(10). |
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作者姓名: | 张红燕 周烨 吴仁安 |
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作者单位: | 中国科学院大连化学物理研究所中国科学院分离分析化学重点实验室;中国科学院大学 |
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摘 要: | 采用基于化学交联质谱(Chemical cross-linking mass spectrometry,CXMS)的蛋白质组学方法研究了四氧化三铁(Fe3O4)纳米粒子表面牛血清白蛋白(BSA)的构象变化,考察了纳米粒子的曲率半径和蛋白孵育浓度与Fe_3O_4纳米粒子表面BSA构象的关系。CXMS结合傅里叶变换衰减全反射红外光谱(Attenuated total reflectance Fourier transform infrared spectroscopy,ATR-FTIR)的蛋白质二级结构信息表明,BSA在Fe_3O_4纳米粒子表面存在构象变化和排列取向现象,反映在BSA接触材料后一些位点交联频率的改变。此纳米粒子表面蛋白的CXMS表征方法简单、快速,可提供蛋白在纳米材料上结构变化的化学交联的束缚特征,有望进一步应用于复杂蛋白体系与材料的相互作用研究。
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