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根据已知的新型抗HIV-1蛋白GRFT基因氨基酸序列,推测其DNA编码序列,密码子优化及修饰后进行全基因化学合成,连接到原核表达载体pET28a（+）中,转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导表达,获得目的蛋白. SDS-PAGE、Western Blot分析结果表明,目的蛋白得到良好表达并具有抗原活性;对表达条件进行优化,在最佳表达条件下,目的蛋白的表达量可占菌体总蛋白的55.84%;利用Ni2+-NTA柱亲和层析法进行目的蛋白的复性和纯化,凝胶成像系统扫描分析表明,纯度可达94.06%;运用Dot-ELISA法进行复性蛋白的抗原结合活性检测,结果显示,目的蛋白能够与HIV-1膜蛋白抗原特异性结合,初步证明所表达的重组蛋白具有良好的体外结合活性;基于制备的能够表达HIV-1 gp120基因的靶细胞模型,运用IFA法开展目的蛋白的细胞结合活性研究,结果显示,目的蛋白能够与靶细胞发生特异性反应,表明成功制备并获得了具有生物活性的新型抗HIV-1蛋白GRFT,为进一步研制新型抗HIV-1基因工程药物及其靶向治疗制剂奠定了坚实基础. 相似文献
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