氧化锡量子点的合成及对抗坏血酸的灵敏传感研究

采用水热法合成了一种SnO_2量子点,对其合成条件(如pH、温度、时间等)进行了优化,并使用红外光谱、X粉末衍射、粒度分析仪、荧光光谱仪等手段对量子点的物化和光学性能进行了表征。实验结果显示,合成的SnO_2量子点分散均匀、粒径为5 nm左右;在310 nm波长光激发下,其最强发射峰位于415 nm,且表现出良好的光学稳定性。在Fe~(3+)存在时,SnO_2量子点的荧光被猝灭,而Fe~(2+)对SnO_2量子点的荧光没有影响,利用抗坏血酸(AA)的还原性,将Fe~(3+)还原成Fe~(2+),猝灭的SnO_2量子点荧光恢复,当AA浓度为500μmol·L~(-1)时,SnO_2荧光恢复率达到95.88%,其他氨基酸基本没有响应。基于此,构建了一种"off-on"荧光探针用于抗坏血酸灵敏检测。     

四种抗癌物质对微管蛋白体外聚合及热变性的影响

用浊度法和差示扫描量热法研究了四种小分子抗癌物质[紫杉醇、卡铂、猪芽藻提取物(ZYZ)和番荔枝素提取物(F43)]对微管蛋白体外聚合及热变性的影响。实验结果表明：当四种化合物的浓度均为15 μmol•L－1时，紫杉醇和猪芽藻提取物(ZYZ)能促进微管蛋白的聚合并使其热变性温度升高，而卡铂和番荔枝素提取物(F43)却对微管蛋白的聚合及热变性温度无明显影响。综合上述实验结果，对四种抗癌物质与微管蛋白相互作用的机理进行了讨论。     

微量量热法研究肌动蛋白的聚合及顺铂的影响

肌动蛋白（actin）是细胞微丝系统的结构蛋白·单体G一肌动蛋白与聚合产物F一肌动蛋白间的相互转变与细胞的运动、形态和信息传递相关＊．实际上，微丝系统处在一个动态平衡状态．即G和F不断相互转换以适应细胞功能要求．在外源性物质影响下，这个动态平衡可能被影响而产生相应的药理、毒理作用．罗世荣等问报导在荧光显微镜下观察到，顺铂（抗癌药）及其类似物会诱导微丝的重组和解聚．但机理有待研究·目前虽然有许多方法被用来研究肌动蛋白的聚合过程问，但对聚合全过程的确切描述尚无充分的实验数据，对聚合热动力学过程的研究至今尚…     

红色长余辉材料Y2O2S : Eu,Si,M 的制备及发光性能

采用高温固相法合成了红色长余辉材料Y₂O₂S : Eu, Si, M(M=Mg,Ca,Sr,Ba),利用X晶体衍射、发光光谱、热释光测量等对材料的性能进行了表征。结果分析表明:Y₂O₂S : Eu,Si,M(M=Mg,Ca,Sr,Ba)长余辉材料的最大荧光发射和余辉发射峰完全一致都位于627 nm, 产生红光发射,是典型的Eu³⁺离子的⁵D₀-⁷F₂跃迁。激发停止后,能够产生较好的余辉性能。碱土金属离子能够增强其荧光发射峰强度并对余辉性能有一定促进作用,其中以Mg²⁺最好,其次是Ba²⁺。     

肌动蛋白与顺铂、反铂的相互作用

利用1H-NMR研究了肌动蛋白(actin)与顺铂、反铂的相互作用,测定了肌动蛋白的聚合临界浓度,并研究了顺伯、反铂对它的影响。实验结果显示顺伯和反驳都能导致微丝（F-actin）解聚。在相同浓度下,反铂的作用更加明显。对于肌动蛋白单体(G-actin),顺铂在低浓度下促进其聚合。反铂则只表现出抑制G-actin的聚合。讨论了顺铂、反铂与G-actin可能的结合位点,顺铂可能与Cys-10和Cys-285结合,而反铂不与Cys-10结合。     

顺铂与F-肌动蛋白的结合方式的LMCT谱研究

本文根据顺铂及顺铂与F-肌动蛋白电子光谱中电荷转移谱带研究了顺二氨合铂(II)离子与F-肌动蛋白的结合方式及构型.将所得光谱解极为个别吸收谱带,并与按不同构型、不同配位原子计算结果相比较,结果表明,铂以平面四方形构型主要与两个氨分子、一个硫和一个氨基氮配位.