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用凝胶色谱法以及荧光光谱和CD谱研究VO ̄(2+)与G-肌动蛋白的作用。结果表明,在一个G-肌动蛋白分子上有一个VO ̄(2+)的强结合部位和几个弱结合位点。随VO ̄(2+)与肌动蛋白的摩尔比增加,VO ̄(2+)先结合在强结合位点上,使α-螺旋含量增加,蛋白质构象变得更为紧密。更多的VO ̄(2+)结合在弱结合位点上,使α-螺旋含量降低,构象变得更为开放。用光散射法测定G-肌动蛋白缔合动力学,发现在低浓度VO ̄(2+)影响下,VO ̄(2+)和Mg ̄(2+)一样,促进缔合,而在浓度高时,缔合反而受到抑制。但是都未改变线性缔合本质。结果提示VO ̄(2+)与Mg ̄(2+)相似,可能结合在钙的强结合部位上。 相似文献
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用凝胶色谱法以及荧光光谱和CD谱研究VO^2+与G-肌动蛋白的作用,结果表明,在一个G-肌动蛋白分子上有一个VO^2+的强结合部位和几个弱结合位点,随VO^2+与肌动蛋白的摩尔比增加,VO^2+先结合在强结合位点上,使α-螺旋含量增加,蛋白质构象更为紧密,更多的VO^2+结合在弱结合位点上,使α-螺旋含量降低,构象变得更为开放,用光散射法测定G-肌动蛋白缔合动力学,发现在低浓度VO^2+影响下,V 相似文献
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