人野生型MBL基因在大肠杆菌中的表达

为获得人MBL蛋白，并对其功能进行初步研究，用DNA重组法构建了组氨到标签融合原核表达质粒pET28(b)-MBL。将重组质粒转入大肠杆菌BL21（DE3），经IPTG在37℃条件下诱导培养，利用SDS－PAGE，Westem-blot检测目的蛋白的表达，用IMAC金属螯合层析柱对其进行纯化。成功地表达了重组MBL蛋白，纯化的MBL浓度约为844μg/mL，为制备MBL的基因工程抗体奠定了基础。