2709碱性蛋白酶水解BSA蛋白肽谱变化的研究

以2709碱性蛋白酶酶解牛血清白蛋白为研究对象,采用液相色谱-飞行时间质谱联用分析方法和位点非特异性酶切肽谱鉴定方法,分析水解过程中肽谱的动态变化。蛋白电泳分析结果显示,2709碱性蛋白酶在0.1%的添加比例条件下,0.5 h内可将全部蛋白降解,表明其具有极强的水解能力。肽谱分析结果显示,该酶酶解BSA蛋白过程中肽谱变化复杂多样,不同序列多肽具有不同的动态变化特征。酶切位点分析结果显示,2709碱性蛋白酶几乎能在所有种类的氨基酸位点发生酶切,但酶切的频率并不相同,这表明该酶在水解位点上具有宽泛的选择性和一定的倾向性,其中在肽键C端氨基酸种类的选择上具有明显的亮氨酸倾向性。该文可为研究其他工业蛋白酶水解肽谱的规律提供借鉴,并有助于提高我国工业蛋白酶制剂的应用水平和蛋白质加工水平。