超细ZnFe2O4纳米晶与蛋白质的相互作用

水热法制备了超细ZnFe₂O₄纳米晶,并通过高分辨透射电镜(HRTEM)、XRD和EDX技术对其进行了表征。以牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)和牛血红蛋白(Hemoglobin)为模式蛋白,研究了纳米晶在不同pH条件下对蛋白质分子的吸附及其与ζ电势的关系。通过动态光散射(Dynamic Light Scattering,DLS)和傅立叶变换红外光谱(Fourier Transform Infrared,FTIR)技术分别研究了纳米晶吸附蛋白后流体力学直径的变化以及蛋白质构象的变化。结果表明,ZnFe₂O₄纳米晶对牛血红蛋白的吸附符合静电吸附的规律,而对BSA的吸附则不符合静电吸附的规律。纳米晶吸附牛血红蛋白后主要以单体和三聚体的形式存在,仅存在少量的团聚体,而吸附BSA后完全以团聚体的形式存在。FTIR光谱则显示纳米晶对牛血红蛋白构象的影响大于对BSA构象的影响。在合适的pH条件下,纳米晶对BSA及牛血红蛋白的吸附容量均超过380mg·g^-1,有望应用于蛋白质的高效分离。     

基于小波和神经网络的风机故障诊断系统设计

本文在LabVIEW平台下,设计了一种基于小波和神经网络的风机故障在线诊断系统。以风机产生的噪声为诊断依据,用噪声信号的功率谱重心、A声级、小波分解后相关频段的能量构成故障诊断的特征向量,以BP网络作为故障的智能分类器,建立起智能诊断系统。实验结果表明,采用小波和神经网络相融合的诊断与识别技术,是提取风机故障特征,进行状态识别的一种有效方法。所设计系统有较强的学习能力和容错能力。诊断结果比较可靠、准确。     

原子分子在Ni(100)表面吸附的第一性原理研究

本文采用密度泛函理论,结合周期性平板模型,通过对原子H、N、O、S和C,分子CO、N2、NH3、NO,以及自由基CH3、CH、CH2、OH在Ni(100)表面吸附的研究,比较了它们的吸附能,稳定吸附位点,吸附结构及扩散能垒等信息.这些吸附质与表面结合能力从小到大依次是N2NH3COCH3NOHOHCH2CNSONCHC.在所有的原子中,O原子倾向于吸附在桥位,而其余的原子则倾向于吸附在空位.除N2之外的分子吸附物(CO、NO、NH3),最佳吸附位点均为四重空位,而N2的最稳定吸附位置为顶位.对于自由基吸附物(CH、CH2、CN、OH)而言,它们倾向于吸附在四重空位,而CH3则稳定吸附在桥位.     

氧钝化石墨纳米带电子和光学性质的第一性原理

采用第一性原理方法,研究了氧原子钝化的扶手椅型石墨纳米带的结构、电磁特性和光学性质. 氧原子钝化的石墨纳米带比氢原子钝化稳定,显示出金属性质. 自旋极化计算的能带和态密度研究表明,该纳米带反铁磁态比铁磁态稳定,表现为反铁磁半导体特征. 由于边沿钝化的氧原子的影响,该系统的介电函数有明显的红移,且第一个介电峰主要由最高价带贡献. 介电函数、折射系数、吸收系数及能量损失等的峰值与电子跃迁吸收有关.     

CoFe_2O_4纳米晶与牛血清白蛋白和牛血红蛋白的相互作用:吸附、纳米晶的团聚及蛋白构象的变化(英文)

水热制备了约10 nm的CoFe2O4纳米晶,通过Zeta电势、动态光散射(Dynamic Light Scattering,DLS)和傅立叶变换红外光谱(FTIR)技术研究了纳米晶与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)和牛血红蛋白(Hemoglobin)的相互作用。纳米晶对BSA和血红蛋白都有很强的吸附,其中对血红蛋白的吸附符合静电吸附的规律,而对BSA的吸附则不符合静电吸附的规律。在pH=5.5和7.0时纳米晶对BSA和血红蛋白的吸附容量分别达到237.9 mg·g-1和256.9 mg·g-1。DLS结果表明蛋白质能够导致纳米晶团聚。吸附BSA或血红蛋白后,纳米晶的DLS粒径由51 nm分别增大到472 nm和114 nm。CoFe2O4纳米晶还导致了蛋白质FTIR谱发生明显变化。BSA和血红蛋白的酰胺I带由于纳米晶的作用分别减少了4 cm-1和6 cm-1。     

一种基于随机相位板复用的光学多二值图像加密系统

利用随机相位板复用提出了一种基于干涉原理的光学多二值图像加密系统。该系统加密过程采用数字方法,解密过程既可以采用数字方法也可以采用光学方法。利用该方法可将多幅图像信息解析地隐藏于两个纯相位板中。解密时,通过分束镜将两个随机相位板的衍射场进行相干叠加形成干涉场,利用专用密钥对此干涉场进行调制,即可在输出平面上恢复出与该专用密钥对应的原始图像,此图像可以采用CCD等图像传感器件直接记录。该方法加密过程无需迭代,非常省时,且解密系统易于物理实现。利用相关系数评估了系统的加密容量,计算机模拟结果证实了该方法的有效性。     

CoFe2O4纳米晶与牛血清白蛋白和牛血红蛋白的相互作用：吸附、纳米晶的团聚及蛋白构象的变化

水热制备了约10nm的CoFe₂O₄纳米晶,通过Zeta电势、动态光散射（Dynamic Light Scattering,DLS）和傅立叶变换红外光谱（FTIR）技术研究了纳米晶与牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin,BSA）和牛血红蛋白（Hemoglobin）的相互作用。纳米晶对BSA和血红蛋白都有很强的吸附,其中对血红蛋白的吸附符合静电吸附的规律,而对BSA的吸附则不符合静电吸附的规律。在pH=5.5和7.0时纳米晶对BSA和血红蛋白的吸附容量分别达到237.9mg·g^-1和256.9mg·g^-1。DLS结果表明蛋白质能够导致纳米晶团聚。吸附BSA或血红蛋白后,纳米晶的DLS粒径由51nm分别增大到472nm和114nm。CoFe₂O₄纳米晶还导致了蛋白质FTIR谱发生明显变化。BSA和血红蛋白的酰胺I带由于纳米晶的作用分别减少了4cm^-1和6cm^-1。     

超细ZnFe2O4纳米晶与蛋白质的相互作用

水热法制备了超细ZnFe2O4纳米晶,并通过高分辨透射电镜(HRTEM)、XRD和EDX技术对其进行了表征。以牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)和牛血红蛋白(Hemoglobin)为模式蛋白,研究了纳米晶在不同pH条件下对蛋白质分子的吸附及其与ζ电势的关系。通过动态光散射(Dynamic Light Scattering,DLS)和傅立叶变换红外光谱(Fourier Transform Infrared,FTIR)技术分别研究了纳米晶吸附蛋白后流体力学直径的变化以及蛋白质构象的变化。结果表明,ZnFe2O4纳米晶对牛血红蛋白的吸附符合静电吸附的规律,而对BSA的吸附则不符合静电吸附的规律。纳米晶吸附牛血红蛋白后主要以单体和三聚体的形式存在,仅存在少量的团聚体,而吸附BSA后完全以团聚体的形式存在。FTIR光谱则显示纳米晶对牛血红蛋白构象的影响大于对BSA构象的影响。在合适的pH条件下,纳米晶对BSA及牛血红蛋白的吸附容量均超过380 mg·g-1,有望应用于蛋白质的高效分离。