NaF抑制精氨酸酶催化反应的热动力学研究

在37 ℃, pH＝7.4～9.4, 40 mmol?L^－1的巴比妥钠-HCl缓冲体系中, 利用热动力学方法研究了NaF对精氨酸酶催化L-精氨酸水解反应的抑制作用. 实验结果表明, NaF对精氨酸酶反应的抑制作用, 属于非竞争性可逆抑制, 其抑制率依赖于反应体系的pH值, 底物L-精氨酸和外源Mn^2＋离子对相对抑制率和抑制常数的影响不显著. 在pH值为7.4, 外源锰离子浓度分别为0和0.167 mmol?L^－1时的抑制常数分别为1.48和1.84 mmol?L^－1. F^－离子对精氨酸酶的抑制不是与底物L-精氨酸竞争酶的活性位, 而是影响了水分子与双核锰簇的桥式配位作用, 使反应过程中, 作为亲核试剂进攻L-精氨酸胍基碳的羟基离子难于生成或使其浓度减小, 从而降低了酶反应活性.     

漆树漆酶催化氧化对苯二胺反应的微量热法研究

在厌氧条件下，０．１ｍｏｌ／Ｌ的磷酸盐缓冲溶液（ｐＨ＝７．４）中，用微量热法测定了２９８．１５Ｋ时漆树漆酶与对苯二胺反应的摩尔反应焓ΔｒＨｍ＝－１６３．３６±０．３６ｋＪ／ｍｏｌ，米氏常数Ｋｍ＝５．５８×１０－３ｍｏｌ／Ｌ和表观一级反应速率常数ｋ１＝８．６３×１０－３ｓ－１，及此条件下用对苯二胺作底物时的漆酶活性值ＥＡ＝０．０４５ＩＵ．还利用阿伦尼乌斯经验公式计算了该反应的表观活化能，并讨论了酶－底复合过程的结合能ΔＧ０的计算．     

NaN3抑制过氧化氢酶反应的微量热法研究

利用微量热法研究了过氧化氢酶反应及NaN3 对该反应的抑制动力学 .在 310 .15K、0 .1mol·L-1的Na2 HPO4 NaH2 PO4缓冲体系中 ,用初始速率法测定过氧化氢酶反应的表观二级反应速率常数kcat为 7.32× 10 6L·mol-1·s-1,与文献结果相符 .NaN3 对过氧化氢酶的抑制是非竞争性可逆作用于原酶和活性中间体———化合物Ⅰ的综合结果 ,抑制剂的半抑制浓度I50 为 8.5 1× 10 -6mol·L-1.     

热动力学研究L-抗坏血酸和Cu~2+对过氧化氢酶的协同抑制

在310．15K，pH=7．0的0．1mol·L~(-1)Na_2HPO_4-NaH_2PO_4缓二者同时存 在时，过氧化氢酶催化H_2O_2分解反应的动力学规律。发现L-抗坏血酸和C~(2+)单 独存在时对酶反应没有明显的抑制作用，二者共存时，对反应有非线性抑制作用。 在一定的酶和底物浓度下，L-抗坏血酸和Cu~(2+)不影响率方程的形式，只减小了一级 反应速率常数．酶活性随抑制剂浓度变化关系呈S形曲线．结合实验结果和文献，提出 了一L-抗坏血酸和Cu~(2+)协同抑制过氧化氢酶的可能机理.     

邻氨基苯酚与漆树漆酶反应的微量热法研究

在０．１ｍｏｌ／Ｌ的磷酸盐缓冲溶液（ｐＨ７．４）中，用微量热法测定了２９８．１５Ｋ时漆树漆酶与邻氨基苯酚反应的摩尔反应焓ΔｒＨｍ＝２５２．２１±３．５９ｋＪ／ｍｏｌ，米氏常数Ｋｍ＝７．７７×１０－３ｍｏｌ／Ｌ和表观一级反应速率常数ｋ１＝７．２３×１０－３ｓ－１，及此条件下邻氨基苯酚作底物时的漆酶活性值ＥＡ＝０．１９０（ＩＵ）。     

Thermokinetic Study on the Reversible Competitive Inhibition of Bovine Liver Arginase

Introduction Arginase (EC 3.5.3.1) is a widespread and very im-portant enzyme in mammals, which specifically cata-lyzes the hydrolysis of L-arginine to urea and the non-protein amino acid L-ornithine, a key step in the urea cycle.1 Urea is the principal metabolite for disposal of nitrogen as a neutral and nontoxic waste product formed during amino acid metabolism in mammals. L-ornithine serves as a biosynthetic precursor to L-proline and the polyamines such as putrescine, sper-mine (in eucar…     

Kinetic Studies on Na^＋／K^＋-ATPase by Using Thermokinetic Method

Introduction Na+/K+-ATPase (ATP phosphohydrolase, EC 3.6.1.3) is an important membrane-bound enzyme. It catalyzes the hydrolysis of ATP, and uses the energy from the reaction to maintain the low internal sodium and high internal potassium concentrations characteristic of most animal cells. So it has been convincingly identified with the sodium pump. The kinetics of Na+/K+-ATPase has been extensively researched by classical methods such as spectrophotometry, 32-ATP isotopic determinatio…     

焓-熵补偿在芳香化合物位置异构体保留机理研究中的应用

 系统地研究了二氯苯等６种芳香化合物在ＰＳＯ－１１－１８Ｃ６等９支冠醚聚硅氧烷和ＯＶ－１７０１，Ｃａｒｂｏｗａｘ－２０Ｍ毛细管色谱柱上分离过程的热力学参数。利用超热力学方法，考察了这些芳香化合物及其异构体在各种色谱柱上分离过程的焓－熵补偿现象。论述了各种冠醚固定液对芳香化合物的保留机理以及取代基在苯环上位置的变化对溶质与冠醚固定液之间的相互作用参数的影响。     

热动力学研究L-抗坏血酸和Cu~(2+)对过氧化氢酶的协同抑制

在 310 15K ,pH =7 0的 0 1mol·L-1Na2 HPO4 NaH2 PO4 缓冲溶液中 ,利用热动力学方法研究了L 抗坏血酸 ,Cu2 +及二者同时存在时 ,过氧化氢酶催化H2 O2 分解反应的动力学规律 .发现L 抗坏血酸和Cu2 +单独存在时对酶反应没有明显的抑制作用 ,二者共存时 ,对反应有非线性抑制作用 .在一定的酶和底物浓度下 ,L 抗坏血酸和Cu2 +不影响总反应的一级速率方程的形式 ,只减小了一级反应速率常数 .酶活性随抑制剂浓度变化关系呈S形曲线 .结合实验结果和文献 ,提出了一种L 抗坏血酸和Cu2 +协同抑制过氧化氢酶的可能机理     

微量热法研究Na+,K+-ATPase酶促反应

首次用微量热方法研究了Na^ ,K^ -ATPase催化ATP水解的酶促反应，在310．15K，PH＝7．4的100mmol.L^-1Tris-HCl,100mmol.L^-1NaCl,10mmol.L^-1KCl,3mmol.L^-1MgCl2缓冲溶液环境下，用对比进度法得出了Na^ ,K^ -ATPase酶促反应的米氏常数Km值和最大反应速率Vm值，所得常数值与文献给出的相符，并用比色法得出了一致的Km和Vm值，同时初步研究了酶预稀释对酶促反应的影响。