盐酸氯丙嗪对八肋游仆虫中心蛋白C端功能的抑制

通过荧光光谱分析、等温滴定量热(ITC)、圆二色谱(CD)、电泳等技术研究了盐酸氯丙嗪(CPZ)和八肋游仆虫中心蛋白C端(apoC-EoCen)的结合以及CPZ对蛋白功能的影响。结果表明,在室温下10 mmol·L^-1 Hepes溶液(pH=7.4)中,CPZ与apoC-EoCen以物质的量之比为1∶1结合,条件结合常数约为104L·mol^-1。CPZ的结合导致蛋白质的二级结构发生改变,α螺旋含量减小;对金属离子诱导中心蛋白的聚集产生了抑制作用,Tb3+敏化荧光强度也降低;阻碍了中心蛋白与着色性病干皮病C组蛋白(XPC)的结合;且影响了apoC-EoCen类核酸酶活性,导致蛋白对pBR322 DNA的切割能力下降;抑制了蛋白质的磷酸化。综合实验结果表明盐酸氯丙嗪是中心蛋白的生物功能阻断剂,对中心蛋白的功能具有良好的调控作用。     

中心蛋白C端半分子与Sm3+作用的光谱研究

在0.01 mol.L-1Hepes,0.15 mol.L-1NaCl,pH 7.4及室温条件下,通过荧光光谱、圆二色光谱和紫外差光谱的方法研究了Sm3+与八肋游仆虫中心蛋白C端半分子(C-terminal domain of Euplotes octocarinatus centrin,C-EoCen)III,IV结合位点的结合能力及结合后对蛋白质构象的影响。结果表明,Sm3+与C-EoCen结合后,蛋白质从关闭式构象转变为开放式构象,蛋白的疏水性结构域外露程度增强,同时蛋白的α-螺旋含量明显增大;Sm3+与C-EoCen的III,IV结合位点的条件稳定常数分别为:lgKIII=6.23±0.39,lgKIV=6.81±0.51。     

金属离子对金属蛋白结构与功能的调控

生命金属在生命过程中以不同的化学方式发挥着重要的作用。质膜、细胞器膜等使不同的生命金属在生物体系中有着不同的隔室化分布,相应的金属蛋白或金属伴侣蛋白在维持金属离子内稳态(homeostasis)中起着关键作用。生命体系中广泛存在着具有两个以上金属离子结合部位的金属蛋白。在确定的生理微环境下,由于金属离子结合热力学性质的不等价,该类金属蛋白的生物学功能取决于所结合金属离子的种类及多少。本文以伴刀豆球蛋白A、铜/锌超氧化物歧化酶、中心蛋白、锌指蛋白为例,介绍了金属离子在调控金属蛋白生物学功能中的作用。因此,深入研究金属离子与金属蛋白结合的热力学性质对于理解生命过程的无机化学基础具有重要意义。     

稀土离子(Ho,Er,Yb)与八肋游仆游虫中心蛋白N端半分子作用的光谱研究

在0.01 mol·L-1Hepes,0.15 mol·L-1Na Cl,p H 7.4及室温条件下,采用紫外差光谱和荧光光谱的方法研究了稀土离子Ho(III),Er(III),Yb(III)与八肋游仆虫中心蛋白N端半分子(N-terminal domain of Euplotes octocarinatus centrin,N-Eo Cen)的结合性质。结果表明:稀土离子Ho(III),Er(III),Yb(III)与N-Eo Cen结合导致蛋白质高级结构发生明显变化,疏水区暴露增加。二甲酚橙为竞争配体测得稀土离子Ho(III),Er(III),Yb(III)与N-Eo Cen两个位点的结合能力分别为:lg KI,Ho(III)=5.47±0.37,lg KII,Ho(III)=5.07±0.45;lg KI,Er(III)=5.78±0.42,lg KII,Er(III)=5.36±0.52;lg KI,Yb(III)=5.80±0.65,lg KII,Yb(III)=5.37±0.61。     

Nb_3Sn掺铜的显微结构

前言 Nb_3Sn是A-15化合物中的一个重要超导材料,有较高的H_(c2)(230kG)、T_c(18K)和J_c(在100kG场强下为2.6×10~(5)A.cm~(-2)),继Nb_(3)Sn掺ZrO_(2)颗粒的方法改善了J_c)性能之后叫,J.S.Caslaw期望加入第三元素引起反应动力学的改变来阻止或加快Nb_3Sn的形成达到影响其结构与性能. 结果发现在含有ZrO_2粒的铌基带上加铜扩散形成Nb_3Sn时,反应速度加快。J_c性能也几乎提高一倍. 形成Nb_3Sn的反应速度与锡的扩散速度成正比,所以,反应速度加快实际上意味着锡在铌三锡中的扩散速度加快.金属与合金中的内吸附研究表明,少量具有内表面活性的元素在合金中能显著改变某种元素的扩散速度,即:如果对B元素(或合金)而言,A元素不是内表面活性的,而C元素是内表面活性的,当加入C元素时,便会大大加速(或     

TNS与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在pH 7.0、20mmol·L-1磷酸盐缓冲溶液(PB)及室温条件下,利用荧光光谱研究了药物模拟物TNS与牛血清白蛋白的作用.结果表明TNS与牛血清白蛋白有一个强结合位点,其条件结合常数为 (4.86±0.14)×105L·mol-1;结合主要以疏水作用为主,静电结合也起一定作用;依据Forster能量转移机制得到授体-受体间距离r=2.10nm;该条件下被环糊精包结的TNS也可以转化为TNS-牛血清白蛋白复合物.     

基于双指标分析法的新疆产罗布麻红外光谱指纹图谱研究

罗布麻作为新疆的特色常用药材,主要用于肝阳眩晕、心悸失眠、浮肿尿少以及高血压、抑郁症的治疗。为保证临床用药安全稳定,常用传统的四大鉴别方法和现代的色谱、波谱技术分析中药材的质量差异。采用傅里叶变换红外光谱（FTIR）法对收集的17份新疆不同产地罗布麻药材进行分析,红外光谱扫描范围为4 000~400 cm-1,二阶导数范围为1 800~600 cm-1,得到图谱后进行图谱解析;采用谱带较密集的指纹区（1 800~400 cm-1）计算红外光谱图的相关系数;然后结合红外光谱吸收峰系统聚类、共有峰率和变异峰率双指标序列分析法对不同产地罗布麻药材的红外指纹图谱进行分类和异同点比较。结果表明,不同产地罗布麻药材红外光谱的峰形、峰位相似,在3 336,2 920,1 443,1 375,1 247,1 103,1 070,833和601 cm-1附近均有吸收,在1 103,1 070和1 656~1 609 cm-1处均存在特征宽强峰。892和717 cm-1处为CO2-₃振动峰,并且仅克拉玛依独山子区药材S4和产地相邻的乌苏市甘家湖保护区药材S5出现此吸收峰,推测与土壤盐碱化程度高有关。除了S5,其余16批罗布麻药材的相似系数均大于0.960,整体相似度较高,说明不同产地罗布麻药材具有一定的相似性。经求导,发现二阶导数光谱的峰形仍具有较大的相似性,但在1 444~1 738和833~1 030 cm-1范围内峰数明显增加。采用SPSS 21.0软件以各药材吸收波数为变量进行聚类分析,S9与S14,S2与S10,S3与S8,S12与S13最先聚为一类;当欧式距离为15时,可将所有药材样品分为四类,即在1 615 cm-1处有吸收峰的药材为一类,在1 646 cm-1处有吸收峰的药材为一类,1 646和1 615 cm-1处均有吸收峰的药材S1为一类,在2 962 cm-1处有吸收的药材S5为一类;当欧式距离为20时,可将药材分为S5和其他药材两大类。双指标序列法结果显示,S9:S14,S2:S10,S3:S8和S12:S13序列共有峰率为100%,罗布麻药材样品总体共有峰率≥61.1%,变异峰率≤53.8%,认为未表现出明显的产地差异性。红外光谱相关系数分析、聚类分析和双指标序列分析结果相互补充和印证,说明该方法可靠有效,可从不同角度分析评价罗布麻药材产地差异,为保证药材质量的稳定可控提供参考。     

螯合剂对稀土-转铁蛋白配合物的影响Ⅲ柠檬酸脱除TbC-Tf中铽(Ⅲ)的动力学研究

通过监测人血清脱铁转铁蛋白C-端结合部位结合铽(Ⅲ)(TbC-Tf)在549 nm处荧光强度随时间的变化, 在0.1 mol·L-1 Hepes, pH 7.4及室温条件下观察了柠檬酸对人血清脱铁转铁蛋白结合铽(Ⅲ)的脱除. 结果表明, 柠檬酸对人血清脱铁转铁蛋白结合铽(Ⅲ)的脱除有两种途径: 饱和动力学和一级反应动力学途径.     

三氟拉嗪与八肋游仆虫中心蛋白N端半分子的结合及对蛋白功能的影响

采用荧光光谱、 圆二色光谱(CD)、 等温滴定量热分析(ITC)、 电泳及分子对接等分析技术, 研究了三氟拉嗪(TFP)与八肋游仆虫中心蛋白N端半分子(apoN-EoCen)的结合, 考察了TFP对apoN-EoCen性质的影响. 结果表明, 在室温下10 mmol/L Hepes缓冲溶液(pH=7.4)中, TFP与apoN-EoCen以摩尔比1∶1结合于apoN-EoCen的第二个EF-手的E, F螺旋之间, 条件结合常数约为10 ³ L/mol; TFP的结合导致蛋白质二级结构发生改变, α螺旋含量减小, Tb ³⁺敏化荧光强度降低83%, apoN-EoCen切割DNA的类核酸酶活性明显受到抑制; Tb ³⁺仍可占据复合物apoN-EoCen-TFP中蛋白质的2个金属离子结合位置, 条件结合常数约为7.0×10 ⁵ L/mol, TFP的结合不抑制金属离子诱导的蛋白质聚集.     

Spectral Studies on the Interaction between Mercuric Ion and ApoCopC

The interaction between mercuric ion and apoCopC in the absence or presence of cupric ion was investigated through difference UV spectra in Hepes buffer （10 mmol·L^-1） at pH 7.4. The results suggest that mercuric ion can bind to C- and N-terminal binding sites of apoCopC, and the conditional binding constants were calculated to be kN=（6.79± 1.12）× 10^6 mol^-1·L and kc=（3.06±0.05）× 10^5 mol^-1·L. Using urea as a chemical agent, the conformational stabilities of apoCopC and HgN^2＋ -CopC-Hgc^2＋ were monitored by fluorescence spectrum in Hepes buffer （50 mmol·L^-1） at pH 7.4. The free energy of stabilization is （14.69±0.85） and （16.66±0.55） kJ.mol^-1, respectively. HgN^2＋ -CopC-Hgc^2＋ is more stable than apoCopC.