微水相中改性Ultrastable-Y分子筛固定化脂肪酶拆分(R,S)-2-辛醇

采用改性Ultrastable-Y分子筛固定化P. expansum PED-03脂肪酶(PEL), 利用固定化PEL在微水相中对(R,S)-2-辛醇进行拆分. 结果表明, 改性Ultrastable-Y分子筛固定化PEL所催化的拆分反应的转化率(c)和对映体过量值(e.e.)以及对映体选择性(E)均得到大幅度提高. 介质类型和体系含水量对酶促拆分反应有较大的影响. 在以正己烷为溶剂, 含水量为0.8%的体系中, 于50 ℃反应24 h的转化率(c)可达到理论值的97.68%, 对映体过量值(e.e.)可达到98.75%. 改性Ultrastable-Y分子筛固定化PEL催化效率高、立体选择性强, 且催化性能稳定, 在(R,S)-2-辛醇的酶法拆分方面具有良好的应用前景.     

改性Ultrastable-Y分子筛固定化对非水相中脂肪酶拆分(R,S)-2-辛醇的影响

采用改性Ultrastable-Y分子筛固定Penicillium expansum PED-03 脂肪酶(PEL), 利用固定化PEL在非水相中对(R,S)-2-辛醇进行手性拆分, 考察了改性Ultrastable-Y分子筛固定化处理对PEL催化性能的影响. 结果表明, 与游离PEL及经其它载体固定化的PEL相比, 改性Ultrastable-Y分子筛固定的PEL所催化的拆分反应的转化率(c)和对映体过量值(ee)以及对映体选择性(E)均得到了较大提高. 经固定化处理后, PEL的最适反应温度明显升高, 适宜反应温度范围变宽, 其稳定性也得到了明显改善, 而适宜反应pH值则具有“记忆”性. 在间歇式反应器中利用Ultrastable-Y分子筛固定化PEL对(R,S)-2-辛醇进行手性拆分, 50 ℃反应24 h转化率(c)可达理论值的97.68%, 对映体过量值(ee)可达98.75%. 连续8批拆分反应的结果表明: 改性Ultrastable-Y分子筛固定化脂肪酶催化效率高、立体选择性强(平均E 值＞460), 且催化性能稳定, 显示了该固定化酶在(R,S)-2-辛醇的手性拆分方面具有良好的应用前景.     

酶促不对称催化手性合成系统研究进展

正手性化合物由于具有特殊的立体结构,其对映体常表现出不同的物理化学特性和生理活性,近年来在新材料开发、新药设计、精细化学品合成等领域中发挥重要作用.手性化合物的传统制备方法是化学法,即利用手性配体或前体和催化剂(常为过渡金属)等来进行不对称合成.但由于这些方法存在试剂昂贵、反应条件苛刻(高温高压与强酸强碱)、光学纯度低等缺点,难于适应实际工业生产的要求[1].与传统化学合成法相比,生物酶法不对     

无溶剂体系介孔分子筛SBA-15固定化脂肪酶拆分(R, S)-3-氯-1-苯基丙醇

在无溶剂体系中, 采用介孔分子筛SBA-15固定化P. fluorescens脂肪酶 (PFL)拆分(R,S)-3-氯-1-苯基丙醇. 结果表明, 在以乙酸乙烯酯为酰基供体、 水活度为0.19、 温度为60 ℃、 “记忆”pH为7.0 的优化条件下反应28 h, 酶促拆分转化率(c)达到49.87%, 产物对映体过量值(ee_p)达到98.73%, 显示了良好的应用前景.     

外消旋化合物生物催化去对称化研究进展

手性化合物外消旋体的生物催化去对称化是目前生物与有机合成领域的重点、难点和热点,也是制备光学纯手性化合物的重要途径。我们将近年来发展起来的手性化合物生物催化去对称化的方法归纳为立体转化去对称化法、线性去对称化法、循环去对称化法、对映体收敛去对称化法和一步去对称化法五大类,对这五大类方法的原理、特点及其应用进展分别进行介绍并对其未来发展趋势进行展望。     

计算机辅助糖苷酶分子设计与改造研究进展

糖苷酶作为一种重要的生物催化剂,在工业生物催化领域有着广阔的应用前景。但天然糖苷酶存在催化活性低、热稳定性和底物选择性差等缺点,严重限制了它在规模化生产中的推广应用。近年,有关糖苷酶催化机制与结构功能关系的研究备受关注,特别是计算机辅助酶设计在相关研究领域发挥着越来越重要的作用。本文综述了糖苷酶分子设计改造过程中应用的计算机辅助方法：包括同源比对、分子对接以及动力学模拟;系统阐述了这些计算方法在糖苷酶的结构与功能关系解析、酶催化分子机制、酶催化性能改造方面的应用现状。通过对上述方法的深入分析可以预见,计算机辅助方法将成为糖苷酶分子设计改造的重要手段,并且开发智能精准的计算分析方法将成为加快酶分子定向改造的新发展趋势。     

壳聚糖的酶法降解

用壳聚糖酶降解壳聚糖,探讨了壳聚糖降解过程中温度、pH值、底物浓度和金属离子对酶促反应的影响。结果表明:酶促反应进行到5 h左右时,即可得到聚合度小于10的壳寡糖。该酶促反应的最适温度为50℃,最适pH=5.5;最适底物浓度为0.02 g/mL;金属离子Ca2+和Mg2+对酶降解有一定的促进作用,而Zn2+、Cu2+对酶降解有较强的抑制作用。该酶促反应符合米氏动力学方程,米氏常数Km=7.80 g/L,最大反应速率Vmax=7.72 g/(min.L)。