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采用荧光光谱、 圆二色光谱(CD)、 等温滴定量热分析(ITC)、 电泳及分子对接等分析技术, 研究了三氟拉嗪(TFP)与八肋游仆虫中心蛋白N端半分子(apoN-EoCen)的结合, 考察了TFP对apoN-EoCen性质的影响. 结果表明, 在室温下10 mmol/L Hepes缓冲溶液(pH=7.4)中, TFP与apoN-EoCen以摩尔比1∶1结合于apoN-EoCen的第二个EF-手的E, F螺旋之间, 条件结合常数约为10 3 L/mol; TFP的结合导致蛋白质二级结构发生改变, α螺旋含量减小, Tb 3+敏化荧光强度降低83%, apoN-EoCen切割DNA的类核酸酶活性明显受到抑制; Tb 3+仍可占据复合物apoN-EoCen-TFP中蛋白质的2个金属离子结合位置, 条件结合常数约为7.0×10 5 L/mol, TFP的结合不抑制金属离子诱导的蛋白质聚集. 相似文献
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