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负载茜素红S的纳米磁性碳粉修饰电极测定牛白蛋白 总被引:6,自引:0,他引:6
采用化学沉积法在纳米碳粉上合成磁性Fe3O4颗粒,纳米碳粉吸附茜素红S后通过磁力附着在石墨电极上,制成了负载茜素红S的纳米磁性碳粉修饰电极。研究了该电极在0.014 mol/L H2SO4-0.2 mol/L KC l溶液中对ARS-牛白蛋白的电还原作用,考察了多种实验条件对峰电流的影响。在-0.45 V电位下,牛白蛋白浓度在1.5×10-8~9×10-7mol/L范围内与线性扫描伏安法还原电流成反比,从而实现对牛白蛋白的测定,并初步研究了电化学反应机理。此方法制成的磁性纳米颗粒修饰电极集分离、富集、测定和更新于一体,具有更新方便的特点。 相似文献
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用人血红蛋白(HbA)和HbC首次制备了α_1 99 Lys-α_2 99 Lys交联的Fe(Ⅱ)-Co(Ⅱ)杂化血红蛋白:[α(Fe)β(Co)]_A[α(Co)β(Co)]_CXL,[α(Co)β(Fe)]_A[α(Co)·β(Co)]_CXL等。在500 MHz ~1H NMR和EPR谱仪上研究了它们在载氧、去氧和一氧化碳(CO)配位(无IHP或有IHP存在)时的三级和四级结构的变化。由样品的~1HNMR谱的T态和R态标志峰的变化,证明了在氧的配位过程中,氧分子首先结合在α(Fe)亚基上,而不是β(Fe)亚基上。实验结果还表明Hb在吸氧过程中,除了T态和R态之外,还存在一些中间过渡态,IHP的加入大大有利于从R态转向T态。77 K下的EPR谱的结果同样证实了这一点。 相似文献
26.
在模拟人体生理环境下,用荧光分光光度法及紫外-可见分光光度法研究了解热镇痛药对乙酰氨基酚(简写作PTL)与牛血清蛋白(BSA)之间的相互反应.试验结果发现:由于非辐射能量转移引起的荧光猝灭,BSA的荧光强度因与PTL相互之间的结合反应而明显降低.按Stern Volmet方程和Lineweaver-Burk方程对所得实际数据进行了处理,求得此结合反应的静态平衡常数(KLB)为2.592×103 mol·L-1(297 K),其结合位置距212位色氨酸1.94 nm.根据结合反应的热力学参数,推断PTL与BSA之间的结合力为疏水作用力. 相似文献
27.
Wei SUN Dan Dan WANG Rui Fang GAO Jian SUN Kui JIAO 《中国化学快报》2006,17(12):1589-1591
In recent years the direct electron transfer of redox protein on electrode surface has attracted great attentions1. Different kind of modified electrode and various supporting films for immobilization of proteins had been proposed. But most of them are ba… 相似文献
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The nitrosyl-hemoglobin (HbNO) is the carrier of nitric oxide (NO) which is the important messenger molecule displaying multiple physiologic and pathophysiologic roles. However it is still not clear for the fate of HbNO molecules during the venous-arterial transit. In this letter, the HbNO transition in vitro was studied by using the electron paramagnetic resonance (EPR) spectra. It was found that HbNO molecules were stable when oxygen did not exist in the system but not stable in aerobic conditions. The absorption spectra further revealed that the methemoglobin (metHb) was the product of HbNO in aerobic environment, showing that the HbNO changed to metHb when there were enough oxygen molecules in the system. 相似文献
30.
At different temperatures, the interactions between imidacloprid (IMI) and bovine serum albumin (BSA) were investigated with a fluorescence quenching spectrum, a synchronous fluorescence spectrum, a three-dimensional fluorescence spectrum and an ultraviolet-visible spectrum. The average values of bonding constants (KLB: 3.424 × 10^4 L,mol^-1), thermodynamic parameters (△H: 5.188 kJ,mol^-1, △G^(○—):-26.36 kJ,mol^-1, △S: 103.9 J,K^-1,mol^-1) and the numbers of bonding sites (n: 1.156) could be obtained through Stern-Volmer, Lineweaver-Burk and ther- modynamic equations. It was shown that the fluorescence of BSA could be quenched for its reactions with IMI to form a certain kind of new compound. The quenching belonged to a static fluorescence quenching, with a non-radiation energy transfer happening within a single molecule. The thermodynamic parameters agree with △H〉 0, △S〉0 and△G^(○-)〈0, suggesting that the binding power between IMI and BSA should be mainly a hydrophobic interaction. 相似文献