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不同体系中, 金属离子与蛋白以不同的结合方式相互作用. 酵母乙醇脱氢酶是一个含锌金属酶, 它可催化乙醇脱氢为乙醛的反应. 本文应用紫外-可见光谱、荧光光谱、差示扫描量热法等技术研究了二价镍离子与酵母乙醇脱氢酶的相互作用. 镍离子与酶结合后在320 nm出现了紫外吸收带, 同时荧光光谱反映了酶的构象变化, 紫外与荧光光谱均展现了结合过程的双相动力学. 镍离子与酶的相互作用导致了酶由四聚体向二聚体的解离; 在酶热变性过程中, 镍离子增加了乙醇脱氢酶的变性温度和变性焓. 研究工作揭示了镍离子与酶相互作用复杂和深层的作用机制. 相似文献
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二甲基亚砜及一些含氮环化合物与DNA的作用 总被引:1,自引:0,他引:1
通过实验探索了将既不溶于水又不能生成可溶性盐的一些含氮稠环化合物溶于二甲基亚砜(DMSO)水溶液中与小牛胸腺DNA作用的途径.溶解实验证明了DMSO及其水溶液对此类化合物极强的溶解性能,DMSO与小牛胸腺作用的紫外光谱(298 K)、圆二色谱(298 K)、~(31)P核磁谱(323 K)和摩尔焓变(298 K)数据均表明:在pH=7.0的水溶液中,当DMSO浓度小于0.15 mol·L~(-1)时,其与DNA无作用.溶于DMsO水溶液中的八种含氮稠环化合物与小牛胸腺DNA作用的紫外光谱(298 K)、圆二色谱(298 K)和摩尔焓变(298 K)实验结果显示出两种化合物对DNA有较强的嵌插作用.通过对实验结果的分析,本文对具有相同含氮稠环骨架的化合物与DNA嵌播作用的规律和化合物本身微观结构的关系进行了讨论. 相似文献
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研究了环斑铂的三种立体异构体(RSRR和SS)与小牛胸腺DNA的作用.用等温滴定量热法(ITC)测得三种化合物与DNA在298.15K时相互作用的摩尔烙变分别为-1.1,-7.2和16KJ·mol-1;差示扫描量热法(DSC)结果证实三种化合物与DNA作用使得其解链温度分别升高3.56,7.66和8.53K;而圆二色性波谱研究(CD)则显示出在室温时三种化合物与DNA间的作用使得其摩尔椭圆度发生了不等的微弱变化;核磁共振波谱法(NMR)结果告诉我们在室温时DNA的加入未使SS-环斑铂1H谱的化学位移及峰型出现明显的改变.综合热力学及波谱实验结果,对环斑钥立体异构体与DNA作用及结合的方式进行了讨论. 相似文献
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肌动蛋白(actin)是细胞微丝系统的结构蛋白·单体G一肌动蛋白与聚合产物F一肌动蛋白间的相互转变与细胞的运动、形态和信息传递相关*.实际上,微丝系统处在一个动态平衡状态.即G和F不断相互转换以适应细胞功能要求.在外源性物质影响下,这个动态平衡可能被影响而产生相应的药理、毒理作用.罗世荣等问报导在荧光显微镜下观察到,顺铂(抗癌药)及其类似物会诱导微丝的重组和解聚.但机理有待研究·目前虽然有许多方法被用来研究肌动蛋白的聚合过程问,但对聚合全过程的确切描述尚无充分的实验数据,对聚合热动力学过程的研究至今尚… 相似文献
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本文报告了KBr、KSC N、KClO_4和KI在二甲基甲酰胺(DMF)和1,4-二氧六环混合溶剂中的电导测定值、溶剂的粘度和溶液的密度,按Pitts,Fuoss1978和Lee-Wheaton电导方程拟合实验数据得出溶液的无限稀释摩尔电导A_o,离子缔合常数K_α和正负离子间的距离参数R。对三个方程的适用性和溶液中离子-离子-溶剂分子间的相互作用作了初步讨论。 相似文献
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密度法测定了298.15 K下乙醇、环己烷、三氯甲烷、甲苯、丙酮、四氯化碳、乙腈、二甲基甲酰胺、二甲基亚砜在甲醇或苯及两者混合物中的无限稀释偏摩尔体积. 密度测定所用溶液中溶质的浓度范围是0.2一1.5 m; 甲醇和苯混合物是全组成比范围. 溶质偏摩尔体积随甲醇-苯组成比的变化趋势反映了几种分子间相互作用结果即三种分子间物理型分子间相互作用; 溶质与甲醇分子氢键缔合相互作用; 溶质同甲醇或苯的弱络合作用。 相似文献
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RE(III)与2-羰基丙酸水杨酰腙配合物的合成、表征及热化学 总被引:1,自引:0,他引:1
用2-羰基丙酸水杨酰腙与轻稀土硝酸盐反应, 合成了7种新的配合物. 经元素分析、化学分析及X射线粉末衍射等手段确定了其组成为RE(C10H9N2O4)(C10H8N2O4)•nH2O(RE=La、Ce、Pr、Nd、Sm、Eu、Gd), 用红外、紫外、荧光光谱分析对以上配合物的结构进行了表征; 用微热量计测定了稀土芳酰腙配合物的溶解焓, 发现其溶解焓数据不随稀土原子序数单调变化, 而呈转折变化, 可认为呈稀土的四分组现象的前两组. 相似文献
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Conomarphin, a novel conopeptide containing D-amino acid, was identified from the venom of Conus marmoreus and classified into M-superfamily of conotoxin. In this article, we reported the 3D structure of conomarphin at pH 5 determined using 2D 1H NMR method in aqueous solution. Twenty converged structures of this peptide were obtained based on 205 distance constraints, 8 dihedral angle constraints, and 2 hydrogen bond constraints. The root mean square deviation (RMSD) values of the backbone atoms were (0.074依0.029) nm. The refined structure of conomarphin at pH 5 contained a short 310-helix at C-terminal of the peptide. It was also characterized by a loose loop centered at Ala6. Comparison of structural and electrostatic potential between conomarphin at pH 3 and pH 5 were presented. Although the solution structure of conomarphin at pH 5 shared part of the same secondary structure element with the structure of conomarphin at pH 3, it adopted a distinctive backbone conformation with the overall molecule resembling a“flexcual arm”when viewed fromthe front. Structural differences imply that this conopeptide is rather pH sensitive and its bioactivity in vivo might be related to the acidity. 相似文献