4',5,7-三羟基二氢黄酮与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

应用紫外吸收光谱、荧光光谱和红外光谱等方法对人血清白蛋白(HSA)与4',5,7-三羟基二氢黄酮(naringenin, NAR)相互作用的机理进行了研究. 紫外光谱显示, 在生理pH下NAR分子中A环7位的酚羟基发生部分解离, 7位酚羟基的解离使A环与B环上羰基形成的共轭体系的紫外吸收峰发生明显红移; 药物与蛋白质的相互作用使该谱带发生了进一步的红移, 说明该共轭体系参与了与蛋白质的相互作用. 在药物与蛋白质浓度比(c_NAR/c_HSA)为0.1～10 的范围内, NAR在HSA上只有一个结合位点(可能位于site I), 结合常数为1.27×10⁵ L•mol^－1 (n＝5, RSD小于5%). 研究了不同pH值条件下药物对蛋白质荧光猝灭的影响, 发现药物分子中的没有解离的活性基团在结合过程中发挥着主导作用. 在缓冲水溶液和重水溶液中分别测定了与药物作用前后蛋白质二级结构的变化. 随着药物浓度的增加, NAR和HSA之间的相互作用使HSA的α-螺旋结构的含量明显降低, 而β-折叠和β-转角结构的含量增加, 无轨结构在药物浓度较高时也有少量的增加. 结合紫外吸收光谱、荧光光谱和红外光谱结果, 探讨了HSA与NAR相互作用的模式.     

5,7-二羟基-4''''-甲氧基二氢黄酮与牛血清白蛋白的相互作用研究

应用荧光光谱、紫外吸收光谱和核磁共振波谱研究了5,7-二羟基-4'-甲氧基二氢黄酮(ISO)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.研究表明:ISO对BSA内源性荧光的猝灭机制属于ISO和BSA形成化合物所引起的静态猝灭;二者的结合常数为7.41×1011L/mol,结合位点数为1.98.ISO与BSA作用的活性部位为其分子内的7-OH和5-OH,且7-OH活性强于5-OH,并且随着ISO浓度增大,BSA的构象发生了变化.     

5,7-二羟基-4'-甲氧基二氢黄酮与牛血清白蛋白的相互作用研究

应用荧光光谱、紫外吸收光谱和核磁共振波谱研究了5,7-二羟基-4'-甲氧基二氢黄酮(ISO)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用. 研究表明: ISO对BSA内源性荧光的猝灭机制属于ISO和BSA形成化合物所引起的静态猝灭; 二者的结合常数为7.41×10¹¹ L/mol, 结合位点数为1.98. ISO与BSA作用的活性部位为其分子内的7-OH和5-OH, 且7-OH活性强于5-OH, 并且随着ISO浓度增大, BSA的构象发生了变化.     

丁咯地尔与人血清白蛋白结合的光谱学研究

用紫外吸收光谱法、荧光光谱法和傅立叶变换红外光谱法探讨了在模拟人体生理条件下,丁咯地尔与人血清白蛋白(HSA)的结合模式.结果表明:丁咯地尔对HSA的内源荧光有显著的猝灭作用,且猝灭机理主要为静态猝灭.丁咯地尔与HSA形成了1 ∶ 1的复合物,结合常数K=7.43×102 L·mol-1(308 K).根据Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理,求得丁咯地尔与HSA间的结合距离r=2.64 nm.由热力学参数确定其作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光和傅立叶变换红外光谱表明丁咯地尔对HSA二级结构的含量产生影响,使HSA的α-螺旋结构的含量明显降低,β-折叠和β-转角结构的含量增加.     

布南色林与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱研究了模拟生理务件下抗精神病药布南色林与人血清白蛋白的相互作用,结果表明,布南色林对人血清白蛋白的内源性荧光具有猝灭作用且猝灭方式为静态猝灭.布南色林与人血清白蛋白形成了1∶1的复合物,结合常数K=1.80×104L/mol,且金属离子对结合反应具有较显著的影响.根据不同温度下的热力学函数确定了布南色林与人...     

3-溴丙酮酸与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

运用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱法研究了抗肿瘤药物3-溴丙酮酸(3-Bromopyruvic acid,3-BrPA)与人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)的相互作用.3-BrPA对HSA的猝灭机制属于静态猝灭,并发生分子间非辐射能量转移.热力学数据显示,二者之间的作用力主要为静电作用;同步荧光光谱表明,3-BrPA与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用;荧光光谱研究发现,Zn2+存在时3-BrPA对HSA的猝灭程度进一步增强;圆二色光谱法研究蛋白二级结构结果显示,3-BrPA对HSA的结构影响非常小.     

光谱法研究5-羟甲基糠醛与人血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱法和紫外光谱法研究5-羟甲基糠醛(5-HMF)和人血清白蛋白(HSA)结合反应的特征,并利用同步荧光法和三维荧光法研究5-HMF与人血清白蛋白作用前后白蛋白的构象变化.研究表明:5-HMF与人血清白蛋白形成复合物,从而猝灭人血清白蛋白的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程.根梧Stern-V...     

贝加因黄酮与不同异构体人血清白蛋白相互作用机制研究

贝加因黄酮具有广泛的生理和药理活性, 它与蛋白质相互作用机制的研究对于深入了解其药理药效具有重要的意义. 采用紫外和荧光光谱等手段对贝加因黄酮与不同异构体的人血清白蛋白复合物的结构进行了表征. 在弱碱性条件下, 贝加因的紫外吸收光谱发生了明显的变化, 说明其A环上的羟基发生了解离, 而在pH值4.5～2.0范围内, 贝加因的结构基本保持不变. 贝加因与不同异构体的人血清白蛋白作用后, 其紫外光谱吸收I带发生显著的红移, 显示出药物与蛋白质发生了特异性的结合. 贝加因对不同异构体的荧光猝灭机制主要为静态猝灭过程, 通过药物对蛋白质的荧光猝灭实验, 计算了它们之间的结合常数. 研究结果表明, 药物与蛋白质的结合常数随pH值的降低而减小, 这可能与蛋白质的结构变化有关. 研究还发现, 与不同异构体蛋白质作用后, 药物的荧光发射峰有显著的增强效应. 上述实验结果充分证明贝加因与不同异构体的蛋白质之间形成了复合物, 药物分子结合在蛋白质IIA亚域邻近色氨酸残基的Site I结合位点. 结合计算机分子模拟, 对药物与蛋白质的结合模式进行了讨论.     

水杨酸与人血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法,紫外光谱法及圆二色谱法研究了具抗凝血作用的水杨酸与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.结果表明,水杨酸对人血清白蛋白荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态猝灭.通过同步荧光法和圆二色谱法发现水杨酸的存在明显改变人血清白蛋白的构象.     

荧光光谱法研究磷酰化5,7-二羟基黄酮与ctDNA的相互作用

以溴化乙锭(EB)为荧光探针,研究了磷酰化5,7-二羟基黄酮与ctDNA的相互作用。实验结果表明,磷酰化5,7-二羟基黄酮与ctDNA间存在相互作用。随着温度的升高,磷酰化5,7-二羟基黄酮对ctDNA-EB体系的荧光猝灭常数降低,磷酰化5,7-二羟基黄酮可与ctDNA形成复合物,此猝灭过程为静态猝灭。根据Stern-Volmer方程,算出25℃及37℃下磷酰化5,7-二羟基黄酮对ctDNA-EB体系的荧光猝灭常数分别为Kq1=30 860 L/mol及Kq2=27 760 L/mol,并且算出它与ctDNA结合的平衡常数为KM=2.39×107L/mol。     

Fe3+存在下磺胺甲恶唑与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

在模拟生理条件下,应用荧光光谱、紫外吸收光谱以及傅立叶变换红外光谱研究Fe3+存在下磺胺甲恶唑(Sulfamethoxazole,SMZ)与牛血清白蛋(Bovine Serum Albumin,BSA)的相互作用.结果表明,Fe3+存在时SMZ与BSA结合常数增大,作用力类型由疏水作用力转变为氢键和范德华力.无论Fe3...     

烟碱与人血清蛋白相互作用的光谱研究

在0．1moL／L的磷酸氢二钠-柠檬酸体系中，采用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了人血清蛋白与烟碱的相互作用。荧光滴定表明这种相互作用使HSA的内源荧光猝灭。通过猝灭常数、结合常数和结合位点数的计算，证明了这种猝灭为静态猝灭机制。尼古丁和HsA形成1：1稳定复合物；考察不同温度和酸度下的猝灭作用，进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制。紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明，相互作用引起HSA构象变化，而同步荧光光谱提示结合位点更接近于色氨酸。     

阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

采用电化学方法并结合紫外、红外光谱分析, 研究了近生理pH 实验条件下新型抗血脂紊乱药物阿托伐他汀钙(AC)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用, 探讨了BSA对AC峰电流的增敏和减敏效应. 实验发现, 在pH为7.17的NaH₂PO₄-Na₂HPO₄缓冲溶液中, AC在静汞电极上产生一个还原峰, 加入BSA后峰电位发生移动且峰电流发生变化. 电化学研究结果表明, 部分疏水性AC小分子的芳香基团通过疏水作用镶嵌到BSA疏水微区内部, 使AC与BSA之间通过疏水作用力形成一种1:1的结合物, 结合常数为1.67×10⁵. 紫外吸收光谱结果表明,AC的加入使BSA的紫外吸收峰发生红移且有减色效应, 导致BSA 构象改变、α-螺旋含量减小. 红外光谱结果显示, AC与BSA分子中氨基酸残基的硫及氮原子形成键合作用.     

骨螺紫及其铜配合物与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱法、紫外光谱法和傅里叶红外光谱法(FTIR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与骨螺紫(Mx)及其铜配合物(Mx-Cu²⁺)的相互作用. 根据荧光猝灭数据, 二元体系与三元体系中的作用机制均为静态猝灭, 在Cu²⁺存在下, HSA与Mx之间的结合常数与结合位点数明显加大, 结合两个体系的紫外吸收光谱可知, 在三元体系中, Cu²⁺与Mx形成配合物后再与HSA发生作用; 根据Förster能量转移理论, 求得Mx及Mx-Cu²⁺与HSA上氨基酸残基间的距离分别为r=2.82 nm和r=2.53 nm, 三元体系能量转移效率E′大于二元体系E, 说明Cu²⁺在结合作用中可能起到了能量转移介质的作用; 对Δλ=60 nm时的同步荧光光谱的分析表明, 在Mx及Mx-Cu²⁺作用下, HSA色氨酸残基的微区构象发生了变化, 色氨酸残基所处环境的极性增加; 运用FTIR技术定量测定了HSA与Mx及Mx-Cu²⁺作用后二级结构的变化, 发现2个体系中HSA二级结构变化情况基本一致, α-螺旋结构明显减少约8%, β-折叠也减少约1%, 而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和4%. 说明对HSA二级结构造成影响的主要因素是Mx, 它与HSA的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开, 二级结构从α-螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变, 分子结构的松散程度增加.     

Interaction between Xanthoxylin and Bovine Serum Albumin

在模拟生理条件下,采用荧光光谱法、圆二色光谱法和红外光谱法研究了花椒油素(XT)与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明花椒油素与牛血清白蛋白之间发生动态和静态联合猝灭,二者间的的猝灭常数(K)在286, 298和310 K分别为3.31 × 105, 到2.03 × 105 和 0.94 × 105 L∙mol-1. 热力学参数表明, 花椒油素与牛血清白蛋白间以疏水作用力为主。圆二色光谱和红外光谱法表明加入花椒油素后,牛血清白蛋白的二级结构发生了变化,其中α-螺旋减少了3.9%。另外,我们还研究了共存离子对两者结合的影响。     

腺苷与人血清白蛋白间相互作用的荧光光谱及分子模型法研究

在模拟人体生理条件下,结合紫外光谱和分子对接模型运用荧光光谱研究了腺苷与人血清白蛋白(HSA)间的键合作用。腺苷有较强的能力猝灭人血清白蛋白的内源荧光,且根据Stern-Volmer方程判断出猝灭机制为静态猝灭。本文运用相应的荧光值和Vant’Hoff热力学方程求得了不同温度下的结合常数(K)以及一些热力学参数,如焓变(ΔH)和熵变(ΔS)。结果表明：键合过程中疏水作用力对新化合物的稳定性起主要作用,这与分子对接模型方法研究的结果基本一致。另外还研究了常见离子对结合常数的影响。     

光谱法研究根皮苷与人血清白蛋白相互作用

在模拟生理条件下,采用荧光光谱、紫外光谱和同步荧光光谱法研究了根皮苷(Phlorizin)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明:根皮苷能使HSA发生内源荧光猝灭,属静态猝灭。在293、303 K和313 K下,根皮苷与HSA的结合常数分别为3.163 5×105、1.774 8×105、1.193 5×105L.mol-1,结合位点数n近似为1;热力学分析表明根皮苷与HSA间的结合力为氢键及范德华力;根据Frster非辐射能量转移理论求得二者结合距离为3.97 nm;同步荧光光谱表明根皮苷主要与HSA中的色氨酸残基发生相互作用,改变色氨酸周围的局部构象;金属离子的介入会影响根皮苷与HSA的结合能力。