白花丹素分子结构和红外光谱的密度泛函理论研究

白花丹素(5-羟基-2-甲基-1,4-萘醌)是中药白花丹的主要成分之一,是一种具有抗肿瘤活性的萘醌类化合物.采用密度泛函(DFT)B3LYP/6-31+G(d)方法对白花丹素分子的几何构型进行全优化,得到其几何构型参数,进一步计算得到白花丹素的红外振动光谱.对计算得到的振动频率进行归属和解析并与文献值比较,发现理论计算...     

萘醌及其衍生物的太赫兹时域光谱研究

用太赫兹(THz)时域光谱技术研究了室温条件下的萘醌及其衍生物1,2-萘醌、1,2-萘醌-4-磺酸钠、甲萘醌、白花丹素、胡桃醌的光谱特征,得到了各自的吸收谱和折射率。结果表明,萘醌及其衍生物在此波段有不同的吸收特征,利用太赫兹时域光谱能够鉴别分子结构存在微小差别的化合物。在对样品的吸收谱进行比较的基础上,讨论了分子结构和分子间晶格振动与THz光谱特征吸收的关系。     

灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了灯盏花素(BR)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;利用热力学方程计算了295K和308K下的热力学参数ΔH、ΔG和ΔS,根据Stern-Volmer方程求出了猝灭常数和结合常数.结果表明,BR对BSA的荧光具有猝灭作用,其猝灭机制为动态-静态联合猝灭,BSA发射峰略有蓝移.BR与BSA之间的作用力主要为疏水作用.     

川陈皮素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

用多种光谱技术研究了生理条件下川陈皮素(NOB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及热力学特征.结果表明,NOB与BSA有较强的作用,NOB能使BSA的内源荧光猝灭,并以静态猝灭为主.按照Stern-Volmer方程和双对数方程分别得出不同温度下,以及不同pH值时NOB与BSA的结合常数和结合位点数.运用紫外光谱获得常温下NOB与BSA的结合常数与荧光光谱测定值相近,热力学参数△H、△S分别为55.91 kJ·5moL~(-1)、274.61 J·5moL~(-1)·5K-1,表明其主要作用力为疏水力,NOB与BSA作用为非辐射能量转移机制,其能量转移效率与结合距离分别为0.27和1.76 nm,用参比法得出BSA荧光量子产率为0.074.同步荧光光谱研究发现川陈皮素对牛血清白蛋白构象几乎没有影响.     

维生素C、维生素B2和葡萄糖对杜鹃素与BSA结合的扰动

在生理酸度条件下(pH 7.4),采用荧光、紫外、红外及圆二色谱等方法,研究了3种典型营养物质维生素C(VC)、维生素B2( VB2)和葡萄糖(Glu)分别对植物活性成分杜鹃素与牛血清白蛋白(BSA)结合的扰动.计算了3种营养物质分别存在时BSA -杜鹃素体系的猝灭常数(Ksv)、结合常数(Ka)、结合位点数(n)及结...     

光谱法研究染料木素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光和紫外-可见吸收光谱,研究了染料木素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明染料木素对BSA有较强的荧光猝灭作用;根据Stern-Volmer方程得到染料木素与BSA之间的结合常数KA为4.37×106(27 ℃)、6.45×10b(37℃)和6.76×106(47℃).根据Forster非辐射能量转移理论,求出了染料木素与BSA之间的结合距离为2.64 nm(27℃)、2.68mm(37℃)和2.71 nm(47℃).热力学数据表明该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为静电引力,同时用同步荧光光谱探讨了染料木素对BSA构象的影响.     

不同取代羟基黄酮类化合物与血清白蛋白的相互作用分析

采用荧光光谱法研究了3种具有不同取代羟基的黄酮类化合物芹菜素、染料木素和高良姜素与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,测定了3种黄酮化合物与BSA的结合常数和结合位点,并分析了它们对BSA的荧光猝灭过程及其之间的相互作用类型,同时利用同步荧光和紫外吸收光谱探讨了它们对BSA构象的影响.结果表明,3种黄酮类化合物分子中的羟基数目以及位置对各化合物与BSA的作用有重要影响,导致水溶液中这3种黄酮类化合物与BSA发生相互作用的强弱不同,其作用力顺序为芹菜素>高良姜素>染料木素.     

水飞蓟素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用同步荧光光谱技术研究了pH=7.40的Tris-HCl缓冲体系中水飞蓟素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及水飞蓟素对BSA构象的影响.结果表明,水飞蓟素对BSA的荧光猝灭过程为静态猝灭,结合热力学参数△rH∞=-45.21 kJ·mol-1,△rSm=-61.61 J·K-1·mol-1;据此可以推断,水飞蓟素...     

光谱法研究欧前胡素及同分异构体与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外光谱法、荧光光谱法和同步荧光光谱法研究了欧前胡素及其同分异构体异欧前胡素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。荧光光谱表明,欧前胡素和异欧前胡素对BSA的内源荧光均有显著的猝灭作用,且猝灭机制主要为静态猝灭和非辐射能量转移。308K下欧前胡素和异欧前胡素与BSA的结合常数K分别为1.48×104、1.04×104L·mol-1,结合位点数n分别为0.915、0.742。由热力学数据确定其作用力主要为氢键和范德华力。同步荧光光谱表明,欧前胡素和异欧前胡素与BSA的结合位点更靠近BSA中的色氨酸,引起色氨酸残基附近的疏水性环境减弱,从而使得BSA的构象发生改变。研究表明,香豆素母核上3-甲基-2-丁烯氧基的位置对它们的结合有重要影响,欧前胡素与BSA的作用强于异欧前胡素。     

光谱法研究牡荆素与蛋白质相互作用及共存金属离子的影响

利用荧光光谱法和紫外-可见光谱法研究了牡荆素(VT)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.VT对BSA的荧光猝灭为动态猝灭过程,测定了不同温度下的猝灭常数;根据F(o)rster非辐射能量转移理论,计算出VT在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为2.675.nm;通过热力学参数推断出VT与BSA之间主要靠疏水作用...     

镧系与直链醚-组氨酸Schiff碱新配合物的合成、波谱与生物活性

稀土;EPR波谱;镧系与直链醚-组氨酸Schiff碱新配合物的合成、波谱与生物活性     

槲皮素-铝配合物的制备及其与BSA的结合作用

在甲醇溶液中合成了槲皮素-铝配合物(Que-Al),并用紫外-可见吸收光谱和红外光谱进行了表征;运用荧光光谱探讨了Que-Al与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;求得了结合常数KA和热力学参数△H、△G、和△S.结果表明,Que-Al对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为动态猝灭;Que-Al与BSA之间的作用力主要为疏水作用力.     

甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白的相互作用研究

红外光谱和X射线衍射分析表明甘氨酸与镧(Ⅲ)作用形成配合物。利用同步荧光光谱和荧光光谱探究了牛血清白蛋白(BSA)和甘氨酸镧(Ⅲ)配合物之间的相互作用。结果可知甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭,根据双对数方程处理荧光猝灭数据得到了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白在不同温度下的结合常数Kb和结合位点数n。热力学数据表明配合物与BSA作用主要是疏水作用力。利用同步荧光光谱法研究了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物对于牛血清白蛋白的构象影响。     

稀土配合物{La［o-C6H4(NO2)(CO2)］3·(DMF)2}2的晶体结构及其荧光性能

合成了一种新的双核倒反中心的稀土镧配合物{La［o-C6H4(NO2)(CO2)］3·(DMF)2}2. 通过元素分析、 核磁共振谱和红外光谱对配合物的组成和结构进行了表征,  用热重分析研究了该配合物的热稳定性,  用X射线单晶衍射法测定了其晶体结构. 镧配合物{La［o-C6H4(NO2)(CO2)］3·(DMF)2}2晶体属三斜晶系, 空间群P1,  晶胞参数a=1.902(2) nm, b=1.245 0(2) nm, c=1.298 7(2) nm, α=64.555(2)°, β=66.348(2)°, γ=71.920(2)°, V=1.569 5(5) nm3, Dc=1.658 Mg/m3, Z=2, μ=1.437 mm-1, F(000)=784. 配合物中有2个La(Ⅲ)被4个邻硝基苯甲酸的羧酸根的负氧离子桥联, 每个La(Ⅲ)的中心离子配位数为9,  配位原子分别来自于7个邻硝基苯甲酸的羧酸根的负氧离子和2个DMF的羰基氧原子. 化合物中的氢键和π…π堆积作用使其成为三维立体结构. 同时发现了标题化合物固体具有光致发光现象, 发光性能测试表明， 配合物具有很好的荧光性质.     

锌离子对缓冲液中槲皮素和牛血清白蛋白相互作用的影响

采用荧光光谱法和紫外光谱法研究了Zn2+离子对槲皮素(Qct)和牛血清白蛋白(BSA)在pH=7.4的Tris-HCl缓冲溶液中相互作用的影响;根据荧光猝灭双倒数图计算了Qct和BSA之间的结合常数和结合位点数.结果表明,Qct和Zn2+离子都可以使BSA的荧光强度发生猝灭;Qct和BSA之间的结合常数为3.17×107L.mol-1.s-1,结合位点数为1.32.定量计算表明,加入Zn2+离子后,Qct与BSA间的结合常数显著降低、结合位点数减小,表明Zn2+离子参与了Qct与BSA的结合过程.     

新型三元配合物[RE(C_7H_5O_3)_2(C_6H_4NO_2)·H_2O](RE=La,Ce,Nd)的合成、光谱特性和热化学性质

采用均匀沉淀法,在20%的乙醇水溶液中,用水杨酸、维生素B3与稀土硝酸盐合成了一类新的稀土三元配合物.通过元素分析、化学分析、摩尔电导、红外光谱、紫外光谱、热重-微分热重分析等手段对配合物的结构和性质进行表征,确定了它们的组成通式为[RE(C7H5O3)2(C6H4NO2)·H2O](RE=La,Ce,Nd).维生素B3吡啶环上的N原子和水杨酸的酚羟基均未参与配位,两种配体均是脱质子后以羧酸根与RE3+离子配位,且成键以离子性为主,兼有部分共价性.在298.15 K,用精密的溶解-反应热量计分别测量了配位反应相关各物质的溶解焓,根据盖斯(Hess)定律求得合成反应的标准摩尔反应焓r mHФ分别为:(180.61±0.72)、(187.25±0.68)和(185.61±0.26)kJ/mol.进而求出配合物的标准摩尔生成焓为:f mHФ[La(C7H5O3)2(C6H4NO2)·H2O(s),298.15 K]=-(2493.9±2.9)、f mHФ[Ce(C7H5O3)2(C6H4NO2)·H2O(s),298.15 K]=-(2441.0±2.8)和f mHФ[Nd(C7H5O3)2(C6H4NO2)·H2O(s),298.15 K]=-(2463.1±2.9)kJ/mol.     

呋喃胺水杨醛Schiff碱铜(Ⅱ)配合物的合成与结构

以4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺与水杨醛为原料,合成了4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱化合物,再与醋酸铜反应得到一种新型的呋喃胺水杨醛Schiff碱铜(Ⅱ)配合物.目标化合物通过IR、UV,元素分析及摩尔电导分析等进行了表征.应用荧光光谱法研究了该配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验表明,该配合物能强烈猝灭BSA的内源荧光.     

由癸二酸柔性配体构筑的包裹水分子的多孔过渡金属配合物的合成及与DNA作用

以柔链配体癸二酸（C10H18O4）为第一配体、邻菲啰啉（phen）为第二配体合成了三个过渡金属配合物[Mn2（C10H16O4）2（phen）4（H2O）].4H2O（1）、[Cu（C10H16O4）（phen）（H2O）].3H2O（2）、[Cd（C10H16-O4）（phen）].3H2O（3）.用元素分析、红外光谱、热重分析等手段表征了配合物;用单晶X射线衍射测定了配合物的结构;其中配合物1和2为癸二酸根桥连的双核结构,配合物3为含有双核节点的配位聚合物.在配合物1中发现了水分子的二聚体,在配合物2中则发现了一维水链,并在配合物3中发现了四元环的六聚水,这些片断通过氢键作用稳定地存在于晶格空隙中,这三种配合物均含有多孔的无限隧道.用溴化乙锭荧光探针法测试了三个配合物对EB-DNA复合体系的荧光猝灭效应,实验结果显示三个配合物均能使EB-DNA复合体系的荧光发生不同程度的猝灭,由此推测配合物均与DNA发生了不同程度的插入作用,其中配合物1的插入作用最强.     

3-羟基-1-金刚烷甲酸钴邻菲略啉配合物的合成和晶体结构

以硫酸钻、邻菲咯啉（phen）和3-羟基-1-金刚烷甲酸（HOC10H14COOH）为原料,合成了配合物[Co（HOG10H14COO）2（H2O）（phen）]·H2O;利用元素分析、红外光谱、热重分析对产物进行了表征,采用单晶X射线衍射方法测定了其晶体结构．结果表明,所合成的配合物C34H42N2O8Co属于单斜晶系,空间群C2／c,a=2．69798（7）nm,b=1．14319（3）nm,c=2．29092（6）nm,β=120．498（1）°,V665．63,F（000）=2808,Dc=1．452g·cm^-3,μ（Mo-Kα）=0．765mm^-1;R1=0.0805,wR2=0.2209,其通过氢键和π-π堆积作用相结合,形成稳定的二维超分子结构．     

Synthesis and Structure of a La(Ⅲ) Complex of 1,10-Phenanthroline-2,9-dicarboxylate:a Three-dimensional Network via Hydrogen Bonding Interactions

A new La(Ⅲ) complex, {[La(L)(NO3)(H2O)3]·H2O}n (L = 1,10-phenanthroline- 2,9-dicarboxylate), has been synthesized and structurally determined by X-ray diffraction analysis. The complex crystallizes in the monoclinic system, space group P21/c with a = 7.7358(17), b = 8.1664(18), c = 28.271(6) , β = 95.184(4)°, V = 1778.6(7)3, Z = 4, C14H14LaN3O11, Mr = 539.19, Dc = 2.014 g/cm3, μ = 2.471 mm–1, F(000) = 1056, the final R = 0.0350 and wR = 0.0659. In this complex, each metal center adopts a ten-coordination geometry formed by two N atoms from a ligand L and eight O atoms from three H2O molecules, a nitrate ion and carboxylates of two ligands. Each ligand adopts a N2,O3-pentdentate coordination mode using two N and two O atoms chelating a La(III), and using another O atom of carboxylate to bridge another La(III) center resulting in a 1D helical chain molecule. Intermolecular strong O–H···O and weak C–H···O hydrogen bonds extend the 1D chain structure into a 3D supramolecular architecture.