光谱法研究二甲酚橙-Cu(Ⅱ)配合物与蛋白质的相互作用

研究了二甲酚橙(XO)-Cu(Ⅱ)配合物与牛血清蛋白(BsA)相互作用的共振散射光谱(RLS)和电子吸收光谱,建立了一种利用金属配合物为探针测定痕量蛋白质的分析方法.在pH 2.50的Britton-Robinson缓冲溶液中,XO-Cu(Ⅱ)与BSA作用后在λ=557 nm处出现一增强的共振散射峰,且增强的RLS强度与蛋白质的浓度呈线性关系.在选定的优化条件下,线性范围为0.18～15μg/mL.线性方程为I(Rts)=46.5+64.8ρ(μg/mL),r=0.998,方法检出限为0.15μg/mL.该方法用于牛尿及牛血样品分析测定.对二甲酚橙-Cu(Ⅱ)配合物与蛋白质的相互作用的研究表明,二甲酚橙-Cu(Ⅱ)配合物与蛋白质之间主要存在的相互作用是静电引力.     

蛋白质的偶氮胂Ⅲ-钡(Ⅱ)配合物光谱探针测定

研究了偶氮胂Ⅲ-Ba(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)三体系复合物的吸收光谱,建立了一种新的蛋白质定量分析方法。研究发现,在表面活性剂阿拉伯树胶(gum arobic)存在下的酸性溶液中,偶氮胂Ⅲ-Ba(Ⅱ)配合物与BSA发生反应形成三元复合物,引起吸收光谱发生红移,吸收峰明显增高。摩尔吸光系数为ε611=1.01×106L.mol-1.cm-1,BSA的质量浓度在0~67 mg/L范围内服从比尔定律。用摩尔比法研究了此配合物与BSA的最大结合数为51。该法灵敏度高,选择性好,用于实际血清样品总蛋白的测定,与双缩脲法相关性良好。     

O-羧甲基壳聚糖稀土配合物的制备及与牛血清白蛋白的作用

合成了O-羧甲基壳聚糖与稀土La(Ⅲ)、Nd(Ⅲ)的配合物,并研究了与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。BSA紫外吸收光谱随配合物浓度的增加而表现出明显的减色效应和较小的蓝移;配合物对BSA的荧光具有较强的猝灭作用。     

[Cu(Phen)(5-Fu)2](NO3)2配合物与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

以Cu(Ⅱ)作为中心离子,5-氟脲嘧啶(5-Fu)和邻菲咯啉(Phen)作为配体,合成了[Cu(Phen)(5-Fu)2](NO3)2配合物;利用元素分析和红外光谱分析了配合物的组成和化学结构;利用荧光光谱考察了其与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明.配合物与BSA作用可导致BSA内源荧光猝灭;其猝灭机理为静态...     

樱桃红共振光散射光谱法测定牛血清白蛋白

研究了以樱桃红为共振光散射探针测定牛血清白蛋白的分析方法。在pH 3.58的BR缓冲溶液中,樱桃红与牛血清白蛋白(BSA)相互作用形成复合物,导致共振光散射(RLS)光谱明显增强,最大RLS峰位于340 nm处。由此建立检测痕量BSA的新方法。在优化实验条件下,RLS强度与BSA浓度的线性范围为1.0～60.0μg/mL,检出限为0.15μg/mL。方法可用于牛尿样品的分析。     

丽春红G 用于人血清样品中总蛋白的共振光散射测定

在酸性介质中 ,丽春红G (PonceauG ,PG)与牛血清白蛋白 (BSA)、人血清白蛋白 (HSA)、溶菌酶 (Lys)及γ 球蛋白 (γ IgG)等蛋白质作用产生共振光散射 (RLS)增强信号 ,最大散射峰位于 2 88nm处。在最佳酸度和离子强度下 ,增强RLS强度在 2 88nm处与蛋白质的浓度呈线性关系 ,用于测定BSA、HSA、Lys、γ IgG的检出限均在 2 5 μg L以下。本方法成功地应用于合成样和人血清样品的测定 ,测量结果与考马斯亮蓝法一致     

阳离子卟啉与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

采用紫外-可见吸收光谱、圆二色谱和荧光光谱等方法对一系列阳离子卟啉与牛血清白蛋白的相互作用情况进行了研究.研究表明,阳离子卟啉通过静电引力与牛血清白蛋白(BSA)作用,作用位点位于BSA表面.较高的正电荷有利于增强卟啉与BSA的作用力.     

甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白的相互作用研究

红外光谱和X射线衍射分析表明甘氨酸与镧(Ⅲ)作用形成配合物。利用同步荧光光谱和荧光光谱探究了牛血清白蛋白(BSA)和甘氨酸镧(Ⅲ)配合物之间的相互作用。结果可知甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭,根据双对数方程处理荧光猝灭数据得到了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白在不同温度下的结合常数Kb和结合位点数n。热力学数据表明配合物与BSA作用主要是疏水作用力。利用同步荧光光谱法研究了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物对于牛血清白蛋白的构象影响。     

邻菲咯啉合铜配合物与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法研究了两种配合物,[Cu（phen）（L-Phe）（H2O）]ClO4（1）（L-Phe为L-苯丙氨酸根）和[Cu（phen）（Gly）（H2O）]ClO4·2．5H2O（2）（Cly为甘氨酸根）,与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明,牛血清白蛋白的荧光强度随着配合物浓度的增大而逐渐降低,配合物（2）与BSA的结合常数大于配合物（1）与BSA的结合常数,牛血清白蛋白对配合物的结合位点数为1,荧光猝灭作用机理为静态猝灭．     

磺胺嘧啶锌(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白的相互作用研究

以Zn(Ⅱ)作为中心离子,磺胺嘧啶(HSD)作为配体合成了配合物Zn(SD)_2·2NH_3;利用荧光、红外差谱、圆二色谱等分析手段研究了配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,配合物可导致BSA内源性荧光猝灭,主要为静态猝灭。计算了在不同温度下相互作用的热力学参数和结合常数,推断其二者之间作用力为氢键和范德华力。光谱分析表明,配合物的加入使BSA的构象发生变化,α-螺旋结构含量降低。     

邻菲咯啉乳酸镍配合物的合成与表征及其与牛血清白蛋白相互作用的荧光分析

利用溶液法合成了配合物[Ni(Hlact)2(phen)]·2H2O(1),并对该配合物进行了元素分析、红外光谱和X-射线单晶衍射表征。通过荧光光谱法研究了不同温度下配合物1与牛血清白蛋白相互作用时的荧光强度的变化,计算了在不同温度下,配合物1与牛血清白蛋白(BSA)的结合常数、结合位点数以及热力学函数,并进一步讨论了配合物1与BSA相互作用时的作用力类型和两者之间的距离。结果表明,配合物1对牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭过程,它与牛血清白蛋白的相互作用有一个位点,结合常数的平均值5.06×105L·mol-1,作用距离为2.35 nm,相互作用力表现为氢键和范德华力。     

槲皮素-铝配合物的制备及其与BSA的结合作用

在甲醇溶液中合成了槲皮素-铝配合物(Que-Al),并用紫外-可见吸收光谱和红外光谱进行了表征;运用荧光光谱探讨了Que-Al与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;求得了结合常数KA和热力学参数△H、△G、和△S.结果表明,Que-Al对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为动态猝灭;Que-Al与BSA之间的作用力主要为疏水作用力.     

紫外灯照射牛血清白蛋白的共振光散射光谱法测定

利用紫外灯照射后牛血清白蛋白(BSA)的共振光散射(RLS)强度的增强,建立了一种快速、简便测定BSA的RLS光谱法。考察了pH值、反应最佳时间等因素对RLS强度的影响。实验结果表明,在pH值为4.95,紫外灯照射时间为90min条件下,测定BSA的线性范围为0.5～10mg/L,检出限为0.33mg/L。同时发现DNA与BSA共同作用时,RLS强度增强幅度增加,测定BSA的线性范围为0.05～10mg/L,检出限为0.01mg/L。将该法应用于合成样品中BSA测定,结果较好。     

铌-铬天青S与牛血清白蛋白结合反应及其应用

探讨了铌-铬天青S配合物与牛血清白蛋白(BSA)结合反应体系.在pH 4.6的邻苯二甲酸氢钾-NaOH(Clark-Lubs)缓冲溶液中,在OP存在下,铌-铬天青S配合物与牛血清白蛋白进一步形成复合物,其最大吸收峰位于595 nm,且随着BSA量的增加,体系在595 nm波长处吸收峰也随着增大.据此建立以铌-铬天青S配合物为光谱探针,分光光度法测定蛋白质含量的新方法.牛血清白蛋白含量在0～0.32 mg/mL的范围内符合比尔定律,摩尔吸光系数ε595为 4.4×105 L·mol-1·cm-1,相关系数为γ=0.9996,生物体内的常见物质基本上不干扰测定,方法可用于人血清蛋白中蛋白质的测定.     

培氟沙星-铽(Ⅲ)-牛血清白蛋白体系的荧光光谱及其应用

在pH 8.2的Tris-HCl缓冲溶液中, Tb3+与培氟沙星(PEFX)形成的配合物受290 nm紫外光激发发出Tb3+的特征荧光峰, 加入牛血清白蛋白(BSA)能大大增强体系的荧光强度, 由此建立了PEFX-Tb3+ 配合物探针测定BSA的方法. 与PEFX-Tb3+二元配合物相比, PEFX-Tb3+-BSA三元体系荧光强度显著增强. 研究了反应的最佳条件, 并对PEFX-Tb3+-BSA荧光增强作用的机理进行了探讨.     

铜、锌离子对齐墩果酸与蛋白质相互作用的影响

使用荧光光谱和紫外吸收光谱研究金属离子存在下对齐墩果酸(OA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.实验结果表明,生理pH值条件下齐墩果酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭可能是一个单一的静态猝灭过程.求得了OA与BSA相互作用的结合常数为6.16×103 L·mol-1.Zn2+或Gu2+存在下,OA对BSA的荧光猝灭类型没...     

偶氮氯膦mA-铌与牛血清白蛋白结合反应及其应用

用分光光度法研究了偶氮氯膦-mA-铌配合物与牛血清白蛋白(BSA)结合反应体系.在pH3.0的磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲溶液(Mcllvaine)中,随着BSA量的增加,偶氮氯膦mA-铌配合物在542 nm波长处吸收峰也随着减小.据此建立了以偶氮氯膦mA-铌配合物为光谱探针,光度法测定蛋白质的新方法.牛血清白蛋白量在0～60 mg/L范围内与体系的褪色程度呈良好的线性关系,其相关系数为r=0.9996,摩尔吸光系数为ε542=3.3×105 L·mol-1·cm-1.方法应用于人血清蛋白的测定.     

呋喃胺水杨醛Schiff碱铜(Ⅱ)配合物的合成与结构

以4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺与水杨醛为原料,合成了4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱化合物,再与醋酸铜反应得到一种新型的呋喃胺水杨醛Schiff碱铜(Ⅱ)配合物.目标化合物通过IR、UV,元素分析及摩尔电导分析等进行了表征.应用荧光光谱法研究了该配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验表明,该配合物能强烈猝灭BSA的内源荧光.     

荧光法研究偏钒酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

本文用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了在模拟人体生理条件下，偏钒酸钠与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征，研究了紫外灯(253.7 nm)照射对偏钒酸钠与BSA结合的影响。紫外吸收光谱显示，加入偏钒酸钠后，牛血清白蛋白的紫外吸收降低，表明偏钒酸钠与BSA形成了缔合物。荧光猝灭光谱显示偏钒酸钠对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用，荧光猝灭机理符合静态机制。缔合物的稳定常数分别为：K_s=0.357×10⁴(25 ℃)，K_{s相似文献}   

头孢拉定与血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光和紫外吸收光谱法研究头孢拉定和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究发现,头孢柱定荧光猝灭牛血清白蛋白是由于形成了头孢拉定-牛血清白蛋白复合物.分别计算了不同温度下双分子猝灭常数kq和结合常数K.由热力学参数焓变(△H)、熵变(△S)和吉布斯自由能(△G),推断出头孢拉定与BSA的相互作用是一个疏水作用的自发过...