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相似文献
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1.
防己诺林碱与牛血清白蛋白相互作用的研究   总被引:5,自引:3,他引:5  
在不同温度下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了防己诺林碱与BSA相互作用的光谱学行为.防己诺林碱对BSA有较强的荧光猝灭作用.根据不同温度下防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,表明防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用属于静态猝灭.根据F(o)rster非辐射能量转移理论计算出了防己诺林碱与BSA间的结合距离R(27 ℃2.51 nm;37 ℃2.72 nm;47℃2.89 nm)、结合常数KA(27℃ 1.05×105 L·mol-1;37 ℃3.31×105 L·mol-1;47 ℃7.24×105 L·mol-1)及对应温度下的热力学参数.热力学数据表明二者主要靠疏水作用力结合,同时用同步荧光光谱探讨了防己诺林碱对BSA构象的影响.  相似文献   

2.
在不同温度下,采用荧光光谱,紫外-可见吸收光谱研究了虎杖苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。虎杖苷对BSA的荧光有较强的猝灭作用。根据292K和311K时虎杖苷对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程及双倒数方程处理实验数据,表明虎杖苷对BSA的荧光猝灭作用属于动态猝灭过程,根据Foerster非辐射能量转移理论计算出了虎杖苷与BSA间的结合距离r=3.61nm,结合常数(Kb)分别为5.189×105L·mol-1(292K),1.382×105L·mol-1(311K)及对应温度下的热力学参数。实验结果表明二者主要靠疏水作用力结合,采用同步荧光光谱探讨了虎杖苷对BSA构象的影响。  相似文献   

3.
在模拟生理pH条件下,采用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、同步荧光光谱和圆二色谱法研究木犀草素及槲皮素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用的异同.结果确定木犀草素及槲皮素对BSA的荧光猝灭是以静态猝灭为主,同时伴随非辐射能量转移猝灭.木犀草素结合BSA的位点与荧光发射基团的距离比槲皮素的小.结合常数Ka表明二者与BSA的结合都属于强的非共价键结合,且结合位点数都约为1.二者均主要通过氢键和范德华力与BSA作用.二者都能影响BSA的酪氨酸残基附近环境的极性,且高浓度下能够引起BSA构象轻微地改变.结果表明黄酮C环上3位羟基的引入会降低其对BSA的亲和力.  相似文献   

4.
光谱法研究稀土离子钇(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用   总被引:1,自引:0,他引:1  
吴锦绣  李梅  柳召刚  胡艳宏  王觅堂 《发光学报》2012,33(10):1153-1159
用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了稀土金属离子Y3+与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果发现:Y3+对BSA的紫外吸收光谱具有增强作用,而对荧光光谱具有较强的荧光猝灭作用且峰位明显蓝移20~25 nm。用Stern-Volmer方程分别对实验数据进行分析,得出结论:Y3+对BSA的荧光猝灭作用是属于静态荧光猝灭,Y3+与BSA反应生成了新的复合物,发生了分子内的非辐射能量转移。求得相互作用过程的结合常数(KA)和热力学参数(ΔΗ、ΔS、ΔG),确定了它们之间的主要作用力是范德华力、氢键等,但静电作用力也不可忽略。同步荧光光谱法表明Y3+对牛血清白蛋白的构象有影响。  相似文献   

5.
利用元素分析、摩尔电导、红外光谱和紫外光谱,研究了桂皮酸-水杨酸-镍三元配合物的组成和结构.此外,采用紫外光谱、荧光光谱和循环伏安曲线法研究了配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:随配合物浓度的增加,BSA的紫外吸收光谱表现增色效应和蓝移;配合物可有规律地猝灭BSA的内源荧光,使BSA发生较强的静态荧光猝灭.在室温下,配合物与BSA的结合常数和结合位点数分别为4.34×105L·mol-1和1.22.  相似文献   

6.
采用荧光猝灭光谱和同步荧光光谱研究了L-半胱氨酸修饰的金纳米粒子(Cys-GNPs)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用。根据荧光猝灭相关方程计算了Cys-GNPs与BSA相互作用的结合常数和结合位点数,探讨了其荧光猝灭机制为静态猝灭,并且根据热力学参数确定了二者间的作用力类型,推断出Cys-GNPs和BSA间主要靠疏水作用力结合。同步荧光光谱表明,二者的相互作用没有导致牛血清白蛋白的构象及色氨酸残基的微环境发生明显变化。  相似文献   

7.
在不同温度下,研究了萘酚绿B(NGB)作用于牛血清白蛋白的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外-可见吸收光谱特征.分别用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程等处理实验数据,证实了在试验浓度和温度范围内,NGB与BSA可相互作用形成复合物,荧光猝灭作用符合静态猝灭作用特征,作用力主要是疏水作用力和静电作用力;得到了相互作用的相关参数KLB,△Hθ,△Gθ和△Sθ等的平均值分别为1.411×105 L·mol-1,-5.707 KJ·mol-1,-30.25 KJ·mol-1和79.95 J·K-1,结合位点数为1.258,为研究NGB对蛋白质构象的影响和在生物体内的生物学效应等提供了重要信息.  相似文献   

8.
用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了在生理pH值条件下氨与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明:氨对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭属于同时具有动态猝灭和静态猝灭特征的联合猝灭,但以静态猝灭为主.根据猝灭结果求得了不同温度下氨与BSA相互作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数,并据此推测它们之间主要的相互作...  相似文献   

9.
李凤  荣先国 《光谱实验室》2011,28(1):256-258
用荧光光谱法研究了锌离子(Zn2+)与牛血清白蛋白(BSA)的作用机制.实验表明,Zn2+对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭.求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.利用同步荧光光谱研究了Zn2+对BSA分子荧光光谱的影响.  相似文献   

10.
采用荧光、紫外及红外光谱法研究了头孢他啶与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.头孢他啶对BSA的色氨酸残基和酪氨酸残基均具有猝灭作用,其猝灭机理为静态猝灭,两者之间形成新的复合物是导致BSA荧光猝灭的主要原因.获取了复合物的结合常数(298K:1.27×10~4L·mol~(-1);310K:1.33×10~41·mol~(-1)).BSA Ⅱ A结构域的site I位点是其唯一可能结合位点.同步荧光光谱表明头孢他啶造成BSA的酪氨酸残基的极性增强.红外光谱表明头孢他啶引起了BSA二级结构的改变,使其α-螺旋含量降低.  相似文献   

11.
甲钴胺与牛血清白蛋白相互作用的光谱特性   总被引:3,自引:3,他引:0       下载免费PDF全文
辛建伟  马红燕  杨猛 《发光学报》2012,33(5):553-557
应用荧光光谱法、紫外吸收光谱法及共振光散射法,研究了甲钴胺 (Mecobalamin) 与牛血清白蛋白 (BSA) 之间的相互作用。在pH=7.40的三羟甲基胺基甲烷-盐酸 (Tris-HCl) 缓冲溶液中,随着甲钴胺浓度的增加,BSA的荧光强度、共振散射光强度逐渐减弱。通过计算不同温度(293,303,310 K)下的猝灭常数 (Ksv=5.40×104,6.90×104,8.00×104 L/mol) 及扫描紫外吸收光谱,确定了甲钴胺对牛血清白蛋白的猝灭机理为动态猝灭。测定了该反应的表观结合常数 (KA=1.68×104,4.34×104,7.90×104 L/mol)和结合位点数 (n≈1)。利用热力学参数 (ΔH>0、ΔG<0和ΔS>0) 确定了分子间的作用力性质,作用力主要是疏水作用力,作用过程是自发的。同时应用同步荧光技术研究了甲钴胺对BSA构象的影响。结果表明,甲钴胺没有引起BSA构象的变化。  相似文献   

12.
在pH 7.40缓冲溶液条件下,以牛血清白蛋白(BSA)为检测对象,利用共振光散射法分别研究了298,310,318K三个温度下BSA和硫酸粘杆菌素(CS)之间的相互作用机理。结果证明:该体系在反应过程中,主要的猝灭方式为生成新物质的静态猝灭;n值约为1,表明CS与BSA发生作用时只有一个结合位点;由热力学参数得知该体系的反应过程是自发进行的,药物与蛋白质主要是通过静电力结合;Hill系数约等于1,表现为零协同作用。将所得实验数据与荧光猝灭法所得数据进行比较,比较显示:利用共振光散射法所计算的猝灭参数(K_(sv),K_q,n,K_a)与荧光猝灭法所得猝灭参数数值相似,猝灭结论一致,验证了该方法的正确性,说明共振光散射法用于研究蛋白质与药物的相互作用是可行的。共振光散射法与检测物质本身有无内源荧光无关,因此也可以用于没有内源荧光物质的研究,这使小分子与蛋白质相互作用的研究方法得到拓宽。  相似文献   

13.
槲皮素与牛血清白蛋白相互作用的研究   总被引:9,自引:1,他引:8  
利用荧光光谱(FS)和紫外光谱(UV)法研究了槲皮素与牛血清白蛋白之间的相互作用.结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致槲皮素对BSA荧光猝灭的两大原因,槲皮素与BSA的结合常数KA为2.8×108(26℃)和3.1×108(36℃),结合位点数为1.76±0.01,根据F(o)rster非辐射能量转移理论得到槲皮素与BSA之间的结合距离为3.25 nm(26℃)和3.30 nm(36℃),表明槲皮素的部分片段可以插入BSA分子内部.通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断槲皮素与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主.  相似文献   

14.
荧光光谱法研究亚甲基蓝与蛋白质的结合反应   总被引:19,自引:3,他引:16  
应用荧光光谱法研究了水溶液中亚甲基蓝与牛血清白蛋白分子间的结合反应 ,讨论了亚甲基蓝对蛋白质内源荧光的猝灭机理 ,测定了结合常数 (KA=3 44× 10 5L·mol-1)和结合位点数 (n =1 0 3)。依据F rster非辐射能量转移 ,理论确定了授体 受体间的结合距离 (r=1 6 7nm)和能量转移效率 ,并用同步荧光技术考察了亚甲基蓝对牛血清白蛋白构象的影响  相似文献   

15.
A competitive reaction exists between bovine serum albumin (BSA) and neomycin (NM) when ponceau S (PS) is chosen as fluorescent probe. This reaction was studied by fluorescence spectroscopy and UV-vis absorption spectroscopy. The static fluorescence quenching process between BSA and PS was confirmed and the binding constant, the number of binding sites and type of interaction forces between BSA and PS were obtained. It was observed that when NM was added into BSA-PS system, the relative fluorescence intensity of BSA was recovered gradually with increase in concentration of NM, which shows that there existed competitive reaction between BSA and NM. According to competitive reaction mechanism, the equilibrium concentration of PS, the binding constant and the type of interaction forces between PS and NM were obtained.  相似文献   

16.
应用荧光猝灭法研究尼莫地平与牛血清白蛋白的相互作用   总被引:5,自引:2,他引:5  
应用荧光光谱(FS)和紫外光谱(UV)研究了尼莫地平与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.尼莫地平与BSA的结合常数KA为5.01×104(26℃)和4.46×104(36℃),尼莫地平在BSA上的结合位点数为1.08±0.01.根据F(o)rster非辐射能量转移理论,求出了尼莫地平与BSA之间的结合距离为3.14 nm(26℃)和3.10 nm(36℃).实验表明静态猝灭和非辐射能量转移是导致尼莫地平对BSA荧光猝灭的两大原因.通过计算热力学参数,可知该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的作用力以静电相互作用为主.  相似文献   

17.
运用光谱学方法研究了在生理pH值条件下盐酸非那吡啶(PHE)与牛血清白蛋白之间的结合作用.通过荧光光谱和紫外吸收光谱确定了盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭机理.依据Scatchard方程测定了不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数.根据热力学方程讨论了两者间的主要作用力类型.结合同步荧光光谱分析了盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白构象的影响.盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制主要为静态猝灭和非辐射能量转移.在15,25,37℃时盐酸非那吡啶与牛血清白蛋白的结合常数Kb分别为2.47×107,9.15×106,4.36×106 L·mol-1,它们之间平均结合位点数n为1.结合反应的热力学参数为△H=-71.2 kJ·mol-1,△S=124.8 J·mol-1·K-1.热力学函数计算结果表明,该作用过程是一个熵增加,Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程.依据F(o)rster能量转移理论确定PHE与BSA间的结合距离为1.61 nm.两者结合的主要作用力类型是静电作用力.盐酸非那吡啶在体内能够被血清蛋白存储和转运,但结合时对蛋白构象有一定影响.  相似文献   

18.
芬布芬与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱检测   总被引:4,自引:4,他引:0       下载免费PDF全文
在模拟生理条件下,用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究芬布芬(FBF)和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征.研究表明:芬布芬与牛血清白蛋白形成复合物,从而猝灭牛血清白蛋白的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程.根据Stem-V(o)lmer方程得出了不同温度下结合位点数和结合常数;根据F(0)rster非辐射能量转移理...  相似文献   

19.
用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了20(S)-原人参三醇(PPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明:PPT对BSA荧光的猝灭类型为静态猝灭。在温度为298,308,318K时的结合常数分别是0.926 3×10~3,0.618 2×10~3,0.414 4×10~3 L·mol~(-1),结合位点均接近于1。PPT与BSA结合过程中主要的驱动力为氢键和范德华力。与PPT结合后,BSA分子中色氨酸残基部位的结构变得更加紧密。依据Fster的荧光共振能量转移理论得出PPT与BSA的结合距离r为2.62nm,能量转移效率E为0.32。  相似文献   

20.
马钱子碱与牛血清白蛋白相互作用的研究   总被引:1,自引:3,他引:1  
应用荧光光谱和紫外光谱法研究了马钱子碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,求得它们之间的结合常数KA和结合位点数n分别为KA=6.3×103,n=0.94(27℃);KA=7.7×103,n=0.97(37℃).根据F(o)rster非辐射能量转移理论求出了马钱子碱与BSA之间的结合距离为3.99 nm(27℃)和4.21 nm(37℃).探讨了马钱子碱的荧光猝灭机理,结果表明马钱子碱能够插入BSA内部形成基态复合物导致内源荧光猝灭,猝灭机理主要是静态猝灭和非辐射能量转移.根据热力学参数确定马钱子碱与BSA之间的作用力类型主要为疏水性相互作用.  相似文献   

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