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相似文献
 共查询到18条相似文献,搜索用时 234 毫秒
1.
采用荧光光谱研究3-羟基-6-[(4-羧基苯基)偶氮]-苯甲酸(HCPAB)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.通过测定298K和310K下HCPAB与BSA的荧光猝灭光谱,计算得到荧光猝灭常数、反应的结合常数、结合位点数及热力学参数,得出这种荧光猝灭机理符合静态猝灭;由Foerster能量转移机理,计算了当BSA与HCPAB比例为1∶1时分子间距离r=3.18nm和能量转移效率E=0.23,并由同步荧光光谱显示HCPAB与BSA的结合位点更接近于色氨酸.  相似文献   

2.
采用荧光光谱法研究了番茄红素(Lycopene)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用关系。研究表明,番茄红素能使BSA在340nm(λem)处产生荧光猝灭,猝灭机理为静态猝灭。pH=7.4,温度为293K时,猝灭时表观结合常数KA为5.33×104L.mol-1,结合位点数n为0.6461,同时荧光猝灭最大速率常数Kq=2.76×1012L.mol-1.s-1。二者呈自发结合且主要作用力为氢键和范德华力,结合距离r与能量转移效率E分别为5.6nm和0.098,偏酸性或碱性的条件使番茄红素与BSA的结合常数增加。  相似文献   

3.
达旦黄与牛血清白蛋白结合的热力学研究   总被引:3,自引:1,他引:2  
采用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了达旦黄(TY)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征.实验发现:TY对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据荧光猝灭数据,由Stern-Volmer方程和Line weaver-Burk双倒数方程得到了反应的结合常数和热力学参数,并由此推出了结合反应的主要作用力类型.在此基础上依据F(o)rster非辐射能量转移机理,探讨了TY与BSA相互结合时,给体-受体间的距离和能量转移效率.从而证实了该结合作用为单一静态猝灭过程,并阐明了其猝灭机制是通过能量转移产生的.  相似文献   

4.
尼古丁与BSA相互作用的光谱研究   总被引:2,自引:1,他引:1  
用紫外-可见光谱和荧光光谱研究了尼古丁与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用。荧光研究表明,尼古丁浓度的增加引起BSA 345 nm处荧光有规律地猝灭。Stern-Volmer方程分析pH5.0,pH 7.4和pH 11.0体系的荧光猝灭机理发现,pH 5.0体系属动态猝灭,而pH 7.4和pH 11.0体系为静态猝灭。Lineweaver-Burk双倒数方程计算pH 7.4和pH 11.0体系在温度为20和37℃条件下尼古丁和BSA的结合常数k分别为:k20℃=140.15 L.mol-1,k37℃=131.83 L.mol-1(pH 7.4)和k20℃=141.76 L.mol-1,k37℃=27.79 L.mol-1(pH 11.0),表明结合常数在pH 7.4条件下受温度的影响要比pH 11.0条件下小,推测是由于不同pH下尼古丁存在的不同形态所致。紫外-可见光谱研究表明,pH 7.4条件下尼古丁浓度的增加引BSA在210 nm处吸收峰吸收强度减小且红移,说明BSA二级结构发生变化,即螺旋结构变松散;紫外二阶导数光谱和同步荧光光谱(Δλ=λem-λex=15 nm和Δλ=λem-λex=60 nm)分析尼古丁对BSA芳香性氨基酸(Trp,Tyr和Phe)残基微环境的变化,结果表明高浓度的尼古丁使所有这些芳香性氨基酸残基微环境由疏水环境转变为亲水环境。  相似文献   

5.
张建刚  卫艳丽  董川  张丽 《光谱实验室》2011,28(3):1355-1359
用荧光光谱法研究了番红花红T与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.结果显示番红花红T对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用,其猝灭类型属于静态猝灭;得到了不同温度下的结合常数和结合位点数;利用Van't Hoff方程计算得到该猝灭反应的热力学参数,结果表明番红花红T主要以静电作用力与BSA相互作用;同步荧光光谱显示番红花红T对B...  相似文献   

6.
利用荧光光度法研究了meso-四(4-羟基苯基)卟啉-锌金属卟啉(TPP-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)之间的结合反应.TPP-Zn对于BSA有荧光猝灭作用,基于TPP-Zn对BSA内源荧光的猝灭机理,测定了两者之间在不同温度下的结合常数,温度在27,35和42℃时,利用荧光猝灭法测得的结合常数K分别为1.521×106L·mol-1,7.048×105L·mol-1,1.473×105L·mor-1,各温度下的最大扩散碰撞猝灭速率常数K.均大于2.0×1010L·mor-1·s-1,由此判定猝灭类型为静态猝灭.根据Forster非辐射能量转移理论,确定了TPP-Zn与BSA之间的能量转移效率E,能量给体(BSA)与受体(TPP-Zn)之间的结合距离r=3.72<7nm,符合非辐射能量转移条件.依据热力学参数△G<0,△H<0和△S>0确定了TPP-Zn与BSA之间的作用力主要是静电引力.  相似文献   

7.
吲哚美辛与牛血清白蛋白结合作用的研究   总被引:8,自引:2,他引:8  
应用紫外光谱和荧光光谱研究了生理条件下吲哚美辛与牛血清白蛋白的相互作用机理,确定静态猝灭和非辐射能量转移是导致吲哚美辛对BSA荧光猝灭的两大原因.利用荧光猝灭反应求得药物与牛血清白蛋白之间的结合常数和结合位点数,根据热力学参数确定它们之间的作用力类型,依据能量转移理论计算二者相互结合时给体-受体间的距离和能量转移效率,结合紫外吸收光谱和荧光光谱结果,探讨了吲哚美辛与牛血清白蛋白的相互作用模式.  相似文献   

8.
马钱子碱与牛血清白蛋白相互作用的研究   总被引:1,自引:3,他引:1  
应用荧光光谱和紫外光谱法研究了马钱子碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,求得它们之间的结合常数KA和结合位点数n分别为KA=6.3×103,n=0.94(27℃);KA=7.7×103,n=0.97(37℃).根据F(o)rster非辐射能量转移理论求出了马钱子碱与BSA之间的结合距离为3.99 nm(27℃)和4.21 nm(37℃).探讨了马钱子碱的荧光猝灭机理,结果表明马钱子碱能够插入BSA内部形成基态复合物导致内源荧光猝灭,猝灭机理主要是静态猝灭和非辐射能量转移.根据热力学参数确定马钱子碱与BSA之间的作用力类型主要为疏水性相互作用.  相似文献   

9.
碱性介质中茜素黄R与牛血清白蛋白作用的荧光法研究   总被引:2,自引:2,他引:0  
在碱性条件下,采用荧光光谱法研究了茜素黄R(alizarin yellow R,AYR)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱特征.研究表明,pH 11.00,激发波长为393 nm时,BSA的发射峰位于641 nm,且AYR对BSA有较强的荧光猝灭作用,AYR在BSA分子上荧光敏感部位有五个结合位点;由温度对AYR-BSA体系荧光猝灭速率的影响和动态猝灭常数Ksv以及静态猝灭结合常数KLB的计算得出,AYR对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成BSA-AYR复合物的静态猝灭,荧光猝灭常数为1.6×104 L·mol-1;由反应前后热力学函数ΔHθ<0,ΔSθ<0以及AYR对BSA-CBBG(CBBG-考马斯亮蓝G)体系具有荧光猝灭作用推出,茜素黄R与牛血清白蛋白之间的作用力主要是氢键和范德华力.  相似文献   

10.
用荧光光谱法和分光光度法研究了水溶液中二碘荧光素(DIF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应.研究表明BSA与DIF的结合数为n=1.05.其平衡常数K4=6.76×105L/mol.根据Forster非辐射能量转移理论,求算了给体(BSA)受体(DIF)间的距离r=2.36nm和能量转移效率E=0.59.实验表明,二碘荧光素与牛血清白蛋白相互结合造成的荧光猝灭为单一的荧光静态猝灭过程.  相似文献   

11.
光谱法研究稀土离子钇(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用   总被引:1,自引:0,他引:1  
吴锦绣  李梅  柳召刚  胡艳宏  王觅堂 《发光学报》2012,33(10):1153-1159
用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了稀土金属离子Y3+与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果发现:Y3+对BSA的紫外吸收光谱具有增强作用,而对荧光光谱具有较强的荧光猝灭作用且峰位明显蓝移20~25 nm。用Stern-Volmer方程分别对实验数据进行分析,得出结论:Y3+对BSA的荧光猝灭作用是属于静态荧光猝灭,Y3+与BSA反应生成了新的复合物,发生了分子内的非辐射能量转移。求得相互作用过程的结合常数(KA)和热力学参数(ΔΗ、ΔS、ΔG),确定了它们之间的主要作用力是范德华力、氢键等,但静电作用力也不可忽略。同步荧光光谱法表明Y3+对牛血清白蛋白的构象有影响。  相似文献   

12.
粉防己碱与牛血清白蛋白相互作用的研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
利用荧光光培和紫外-可见吸收光谱,研究了粉防己碱与BSA相瓦作用的光谱学行为.研究结果表明,粉防己碱埘BSA有较强的荧光猝灭作用,静态猝灭和非辐射能量转移是导致粉防己碱猝火BSA内源荧光的主要原因.利用Stern-Volmer方程处理实验数据,获得了猝火常数Ksv,不同温度下的Ksv分别为1.26×104 L·mol-1(300 K),1.17×104 L·mol-1(310 K),1.12×104 L·mol-1(320 K).根据Forster非辐射能量转移理论计算出了粉防己碱与BSA间的结合距离r(300 K:3.24 nm;310 K:3.31 nm;320 K:3.50nm).此外,还求得了粉防己碱与BSA的结合常数KA(300 K:1.52×105 L·mol-1;310 K:2.03×105 L·mol-1;320 K:2.89×105 L·mol-1)及相应温度下的热力学参数,热力学数据表明二者主要靠疏水作用力结合.粉防己碱与BSA相互作用的同步荧光光谱表明,二者的结合对BSA构象产生了影响.  相似文献   

13.
光谱探针猩红S与牛血清白蛋白结合的发光光谱   总被引:2,自引:2,他引:0       下载免费PDF全文
利用荧光光谱和紫外吸收光谱,详细研究了不同温度下猩红S(PS)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,发现PS对BSA的内源性荧光具有较强的猝灭作用,其猝灭机理属于静态猝灭,由此求得PS与BSA间的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明:PS与BSA之间形成了1:1稳定复合物,它们之间的作用力主要是静电引力.根据Fo...  相似文献   

14.
氨苯砜与牛血清白蛋白相互作用的热力学研究   总被引:3,自引:0,他引:3  
荧光光谱法和紫外-可见光谱法研究了在模拟人体生理条件下,氨苯砜和牛血清白蛋白结合反应的特征,发现氨苯砜对BSA有较强的荧光猝灭作用,且氨苯砜的紫外吸收光谱和BSA的荧光光谱有一定程度的重叠,获得其作用距离和结合过程的基本热力学参数。  相似文献   

15.
The interaction of dioxopromethazine (DOPM) with beta-cyclodextrin (beta-CD) and bovine serum albumin (BSA) were investigated by fluorescence quenching method. It was shown that DOPM has quite a strong ability to quench the fluorescence launching from BSA by reacting with it and forming a certain kind of new compound. The quenching and the energy transfer mechanisms were discussed, respectively. The binding constants and thermodynamic parameters at four different temperatures, the binding locality, and the binding power were obtained. The conformation of BSA was discussed by synchronous and three-dimensional fluorescence techniques. The inclusion reaction between beta-CD and DOPM was explored by both Lineweaver-Burk equation and Benesi-Hildebrand equation. The inclusion constants and the thermodynamic parameters at 297 and 307 K were figured out, respectively. The mechanism of inclusion reaction was speculated and the slow release characteristics of beta-CD to DOPM was attempted to explain at molecule level.  相似文献   

16.
双嘧达莫与牛血清白蛋白结合热力学特征的荧光光谱法研究   总被引:33,自引:2,他引:31  
用荧光光谱法和紫外 可见吸收光谱法研究了在不同温度下 ,双嘧达莫与牛血清白蛋白结合反应的荧光猝灭光谱行为 ,得出了结合常数、结合位点和基本热力学参数。  相似文献   

17.
运用光谱学方法研究了在生理pH值条件下盐酸非那吡啶(PHE)与牛血清白蛋白之间的结合作用.通过荧光光谱和紫外吸收光谱确定了盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭机理.依据Scatchard方程测定了不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数.根据热力学方程讨论了两者间的主要作用力类型.结合同步荧光光谱分析了盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白构象的影响.盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制主要为静态猝灭和非辐射能量转移.在15,25,37℃时盐酸非那吡啶与牛血清白蛋白的结合常数Kb分别为2.47×107,9.15×106,4.36×106 L·mol-1,它们之间平均结合位点数n为1.结合反应的热力学参数为△H=-71.2 kJ·mol-1,△S=124.8 J·mol-1·K-1.热力学函数计算结果表明,该作用过程是一个熵增加,Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程.依据F(o)rster能量转移理论确定PHE与BSA间的结合距离为1.61 nm.两者结合的主要作用力类型是静电作用力.盐酸非那吡啶在体内能够被血清蛋白存储和转运,但结合时对蛋白构象有一定影响.  相似文献   

18.
在不同温度下,采用荧光光谱,紫外-可见吸收光谱研究了虎杖苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。虎杖苷对BSA的荧光有较强的猝灭作用。根据292K和311K时虎杖苷对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程及双倒数方程处理实验数据,表明虎杖苷对BSA的荧光猝灭作用属于动态猝灭过程,根据Foerster非辐射能量转移理论计算出了虎杖苷与BSA间的结合距离r=3.61nm,结合常数(Kb)分别为5.189×105L·mol-1(292K),1.382×105L·mol-1(311K)及对应温度下的热力学参数。实验结果表明二者主要靠疏水作用力结合,采用同步荧光光谱探讨了虎杖苷对BSA构象的影响。  相似文献   

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