阿魏酸钠与牛血清白蛋白结合作用的研究

用荧光、紫外光谱法研究了在模拟人体生理条件下阿魏酸钠与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,求得阿魏酸钠与BSA的结合常数K=(5.30士0.18)×105,根据热力学参数确定了阿魏酸钠与BSA之间的作用力类型,根据Foster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算了阿魏酸钠与BSA相互结合时其授体一受体间的距离r=1.01nm.     

巴比妥钠与牛血清白蛋白结合反应的热力学研究

采用荧光光谱研究了药物巴比妥钠(BBTS)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理,运用热力学方法确定了巴比妥钠和牛血清白蛋白主要是以静电力相互作用,该过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发超分子作用过程,根据Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数曲线方程求出了其结合常数在高温时比在低温时小,得到巴比妥钠和牛血清白蛋白的结合比为1∶1,证实了巴比妥钠和牛血清白蛋白之间的作用是生成复合物的静态猝灭过程,并且采用同步荧光技术考察了巴比妥钠对牛血清白蛋白氨基酸残基微环境的影响。     

曙红Y与牛血清白蛋白结合反应特征研究

研究了曙红Y(EOSY)与牛血清白蛋白(BSA)作用的荧光光谱和紫外-可见吸收光谱特征,实验证明EOSY具有较强地猝灭BSA荧光强度的能力,分别用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk方程和热力学方程等处理试验数据,得到了25 ℃时反应的结合常数为3.601×105 L·mol-1,反应的ΔHθ,ΔGθ和ΔSθ分别为-20.66,-31.70 kJ·mol-1和37.06 J·K-1, 为研究在人体生理条件下EOSY与BSA的结合方式、EOSY对BSA构象影响和细胞染色机理等提供了重要信息。     

温度对Fe(Ⅲ)与牛血清白蛋白结合作用的影响

运用荧光光谱法研究了铁(Ⅲ,Fe3+)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)的相互作用。在290K、308K时,随着Fe3+浓度的增大BSA发射峰略有蓝移,荧光强度降低,根据Stern-Volmer方程求出了Fe3+对牛血清白蛋白(BSA)荧光猝灭的常数,并探讨了BSA荧光猝灭机制,为静态猝灭,温度没有改变Fe3+对BSA的猝灭机制。根据公式lg(F0/F-1)=lgKA+nlg[C]求出了二者在两个温度时的结合常数(KA)以及结合位点数(n),经过数据分析后,得到了三个热力学参数吉布斯自由能变(ΔG)、焓变(ΔH)和熵变(ΔS),结果表明温度升高Fe3+与BSA的作用增强,二者之间的作用力主要为疏水作用。     

稀土探针Sm3+与牛血清白蛋白结合作用的分子光谱及电化学表征

研究了稀土Sm3 与牛血清白蛋白 (BSA)固体配合物合成方法 ,对其傅里叶红外光谱分析表明 ,Sm3 与牛血清白蛋白的羟基的氧和胺基或酰胺基的氮形成强烈的配位配合物。紫外光谱分析表明 ,Sm3 与BSA作用时直接与酪氨酸残基作用。在模拟生理条件下研究了Sm3 与BSA的结合性质 ,荧光光谱分析表明Sm3 与BSA形成 2 5∶1的配合物 ,表观络合常数为lgK =11 0 0。并用循环伏安法研究了pH条件对Sm3 与BSA结合作用的影响以及该配合物的稳定性     

酸度对氧氟沙星与牛血清白蛋白结合的影响

牛血清白蛋白在不同pH的溶液中存在N（pH ～7.0）,B（pH ～9.0）和E（pH 3.5以下）等几种同分异构形态。 采用紫外-可见光谱和荧光光谱研究了酸度对牛血清白蛋白（BSA）的结构以及对不同结构的BSA和氧氟沙星的相互作用的影响,应用荧光猝灭现象和Frster理论,求出了4个不同pH下两者结合的猝灭常数、 能量转移效率和结合距离等参数。结果显示,氧氟沙星与牛血清白蛋白在pH 4.9时结合常数最大（1.928 1×105 L·mol-1）,结合距离小（r=2.55 nm）,猝灭效应最好（8.63×104 L·mol-1）;氧氟沙星与牛血清白蛋白的结合过程中,静态猝灭和非辐射能量转移是导致牛血清白蛋白荧光猝灭的原因;中性、 弱酸和弱碱性环境对两者的结合没有太大的影响,静电作用不是两者相互作用的主要作用力。使用同步荧光技术考察了氧氟沙星对BSA构象的影响。     

达旦黄与牛血清白蛋白结合的热力学研究

采用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了达旦黄(TY)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征。实验发现：TY对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据荧光猝灭数据,由Stern-Volmer方程和Line weaver-Burk双倒数方程得到了反应的结合常数和热力学参数,并由此推出了结合反应的主要作用力类型。在此基础上依据Frster非辐射能量转移机理,探讨了TY与BSA相互结合时,给体-受体间的距离和能量转移效率。从而证实了该结合作用为单一静态猝灭过程,并阐明了其猝灭机制是通过能量转移产生的。     

烟碱与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

在0.1 mol·L-1的磷酸氢二钠-柠檬酸体系中,采用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了牛血清白蛋白(BSA)与烟碱的相互作用。荧光滴定表明这种相互作用使BSA的内源荧光猝灭,尼古丁和BSA形成1∶1稳定复合物。不同温度和酸度下的猝灭作用证实其静态猝灭行为和疏水作用机制。紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,相互作用引起BSA构象变化,而同步荧光光谱提示结合位点更接近于色氨酸。     

牛血清白蛋白与荧光增白剂相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法研究了牛血清蛋白与荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL的相互作用.通过Stern-Volmer方程、Lineweaver-BurK方程和双对数曲线进行计算,研究了FWA对BSA内源荧光的猝灭机制.FWA对BSA内源荧光的猝灭主要为静态猝灭和荧光共振能量转移猝灭.测定了荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL对...     

荧光光谱法研究山梨醇与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光和紫外吸收光谱法,研究了利尿脱水药山梨醇（Sorbitol）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。在正常生理条件下,山梨醇对牛血清白蛋白有较强的猝灭作用,根据不同的药物浓度、温度及紫外吸收光谱的变化,判断其猝灭方式可能为静态猝灭,考察了不同温度、药物浓度等多种条件下Sorbitol对BSA荧光猝灭的影响。通过Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程的简化形式,求出在不同温度下反应的结合常数K_D分别为7.4×10-5（25 ℃）和1.7×10-4（37 ℃）、结合位点数n为1。根据反应热力学参数确定了它们之间相互作用的主要形式为电荷作用力。采用同步荧光考察了山梨醇对BSA构象的影响,发现随药物浓度的增大,色氨酸残基的最大发射波长不变, 而酪氨酸残基所处环境的疏水性改变, 从而导致BSA的构象发生了变化。     

光谱法研究盐酸非那吡啶与牛血清白蛋白的结合作用

运用光谱学方法研究了在生理pH值条件下盐酸非那吡啶(PHE)与牛血清白蛋白之间的结合作用。通过荧光光谱和紫外吸收光谱确定了盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭机理。依据Scatchard方程测定了不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数。根据热力学方程讨论了两者间的主要作用力类型。结合同步荧光光谱分析了盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白构象的影响。盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制主要为静态猝灭和非辐射能量转移。在15, 25, 37℃时盐酸非那吡啶与牛血清白蛋白的结合常数K_b分别为2.47×107, 9.15×106, 4.36×106 L·mol-1,它们之间平均结合位点数n为1。结合反应的热力学参数为ΔH=-71.2 kJ·mol-1,ΔS=124.8 J·mol-1·K-1。热力学函数计算结果表明,该作用过程是一个熵增加,Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程。依据Frster能量转移理论确定PHE与BSA间的结合距离为1.61 nm。两者结合的主要作用力类型是静电作用力。盐酸非那吡啶在体内能够被血清蛋白存储和转运,但结合时对蛋白构象有一定影响。     

双嘧达莫与牛血清白蛋白结合热力学特征的荧光光谱法研究

用荧光光谱法和紫外 可见吸收光谱法研究了在不同温度下 ,双嘧达莫与牛血清白蛋白结合反应的荧光猝灭光谱行为 ,得出了结合常数、结合位点和基本热力学参数。     

杀鼠剂溴鼠灵与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究

利用紫外吸收光谱,荧光光谱和同步荧光技术研究了牛血清白蛋白和杀鼠剂溴鼠灵的相互作用.结果表明溴鼠灵对牛血清白蛋白的内源荧光有较强的猝灭作用,两者形成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,并且伴随着分子内的非辐射能量转移.通过双倒数及双对数曲线计算了不同温度下的猝灭速率常数Ksv,结合位点数n,结合常数KA,并根据相对应的热力学参数判断二者之间主要为疏水作用力.依据F(o)rster非辐射能量转移理论求出了溴鼠灵和蛋白质问的结合距离r,确定了溴鼠灵在蛋白质上的结合位置.在20和30℃时r分别为2.84和2.87 nm.同步荧光光谱显示,与溴鼠灵作用后BSA分子的二级结构发生了改变.初步探讨了二者的结合模式与作用机制:溴鼠灵分子通过静电引力靠近蛋白质的疏水腔,并以疏水作用力与疏水腔中的氨基酸残基发生相互作用,导致色氨酸残基微环境极性变化.其结果不但阻止了酪氨酸残基与色氨酸残基间的能量转移,而且使色氨酸残基与溴鼠灵分子间产生非辐射能最转移,从而猝灭BSA的内源荧光.     

长春新碱与牛血清白蛋白相互作用研究

利用紫外、荧光和圆二色光谱研究了不同温度下长春新碱(VCR)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。通过荧光猝灭数据算得在 296,303和310 K时,VCR与BSA的猝灭常数K_SV分别为2.0×104,1.7×104和1.5×104 L·mol-1,结合常数K_a分别为1.5×104,9.5×103和4.9×103 L·mol-1,结合位点数分别为0.978 6,0.949 0和0.891 1,表明VCR与BSA间具有较强的结合作用,但结合能随着温度的升高而降低,是形成复合物的静态猝灭。圆二色光谱 (CD)数据表明相互作用后BSA的二级结构发生了改变：BSA的α-螺旋的含量从33.5％下降到 29.7％,β-折叠的含量从13.6％升高到18.4％。通过Van′t Hoff方程,计算出热力学常数焓变(ΔH)和熵变(ΔS) 分别为：－62.7 kJ·mol-1和－129.38 J·（mol-1·K）－１,表明氢键和范德华力在VCR与BSA结合中处于主导作用。     

荧光光谱法研究20(S)-原人参三醇与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了20(S)-原人参三醇(PPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明：PPT对BSA荧光的猝灭类型为静态猝灭。在温度为298,308,318 K时的结合常数分别是0.926 3×103,0.618 2×103,0.414 4×103 L·mol-1,结合位点均接近于1。PPT与BSA结合过程中主要的驱动力为氢键和范德华力。与PPT结合后,BSA分子中色氨酸残基部位的结构变得更加紧密。依据Fster的荧光共振能量转移理论得出PPT与BSA的结合距离r为2.62 nm,能量转移效率E为0.32。     

Spectroscopic Studies on the Interaction of Acid Yellow With Bovine Serum Albumin

Azo dyes, which are common in the environment, can be toxic to various organisms. In order to determine the molecular mechanism of acid yellow 11(AY) toxicity, we studied the effect of AY exposure to the common protein bovine serum albumin (BSA) by several spectroscopic techniques including fluorescence spectroscopy, ultraviolet spectrophotometry (UV) and circular dichroism (CD). It could be concluded from the fluorescence spectra that the quenching effect of BSA by AY was mainly due to complex formation which was unrelated to the absorption of AY. The enthalpy change (ΔH) and entropy change (ΔS) were found to be −21.94 kJ/mol and 30.04 Jmol^-1 K^-1, respectively. The results confirm that electrostatic attraction was the predominant intermolecular force between BSA and AY. Furthermore, the binding distance (r) between AY and the inner tryptophan residue of BSA was determined to be 3.541 nm on the basis of Forster theory of non-radiative energy transfer. In addition, the conformational changes of BSA in the presence of AY were also analyzed by UV and CD. These results indicated that AY could interact with BSA by complex formation, which also affected the structure of BSA.     

叶酸与人血清白蛋白结合作用的光谱研究

在不同温度下的pH 7.4的Tris-HCl缓冲溶液体系中, 采用荧光光谱、紫外吸收光谱和同步荧光光谱研究了人血清蛋白与叶酸的相互作用。研究表明,这种相互作用使人血清白蛋白发生内源荧光猝灭,属于静态猝灭机制。通过计算得到人血清蛋白与叶酸在17和37 ℃下静态猝灭的猝灭速率常数分别为7.396 6×104和7.2652×104 L·mol-1、结合常数分别为7.50×104和1.98×105 L·mol-1、结合位点数均为1。根据Förster非辐射能量转移机理,求算出给体(HSA)与受体(叶酸)间的作用距离和能量转移效率分别为1.77和0.052 65 nm,并结合热力学参数说明了叶酸分子与人血清白蛋白的作用以疏水作用为主,同时也存在静电引力。利用同步荧光光谱研究了人血清蛋白与叶酸的相互作用中HSA的构象变化,发现色氨酸残基所处环境的疏水性降低,说明叶酸分子进入了人血清白蛋白的疏水腔中。     

马钱子碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱和紫外光谱法研究了马钱子碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,求得它们之间的结合常数K_A和结合位点数n分别为K_A=6.3×103,n=0.94(27 ℃);K_A=7.7×103,n=0.97(37 ℃)。根据Frster非辐射能量转移理论求出了马钱子碱与BSA之间的结合距离为3.99 nm(27 ℃)和4.21 nm(37 ℃)。探讨了马钱子碱的荧光猝灭机理,结果表明马钱子碱能够插入BSA内部形成基态复合物导致内源荧光猝灭,猝灭机理主要是静态猝灭和非辐射能量转移。根据热力学参数确定马钱子碱与BSA之间的作用力类型主要为疏水性相互作用。     

牛血清白蛋白与金霉素结合反应的机制研究

以光谱技术与微量热技术相结合的方法研究水溶液中金霉素与牛血清白蛋白分子间结合作用的热力学性质 .荧光猝灭法测得该反应的结合常数K =2 .0 9× 10 5L/mol,结合位点数n =1.75 ,微量法测得反应的焓变△rHm=- 17.5 0kJ/mol;依据Forster非辐射能量转移机制 ,得到授体 受体间的结合距离 (r1=1.6 7nm ,r2 =1.4 6nm)和能量转移效率 (E1=0 .4 1,E2 =0 .6 6 ) .金霉素与牛血清白蛋白分子间有较强的结合作用 ,且结合力以疏水作用为主 .