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依据阿维菌素与牛血清白蛋白的结合作用使牛血清白蛋白内源荧光发生改变的现象,用荧光光度法研究了在一定条件下阿维菌素和牛血清白蛋白相互作用的机理。结果表明,阿维菌素对牛血清白蛋白的荧光猝灭是形成了超分子化合物的静态猝灭过程。测定了在不同温度下阿维菌素与牛血清白蛋白的结合常数KA和结合位点数n分别为KA=2.26×103L·mol-1,n=1.08(25℃);KA=1.35×103L·mol-1,n=1.05(35℃)。根据阿维菌素与牛血清白蛋白相互作用的热力学参数,确定了阿维菌素与牛血清白蛋白之间的作用力类型为氢键和范德华力;根据Foerster非辐射能量转移理论求得阿维菌素与牛血清白蛋白的结合距离为2.55nm。用同步荧光光谱确定阿维菌素影响了BSA微区的构象。 相似文献
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四碘荧光素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究 总被引:1,自引:1,他引:0
用荧光光谱法研究了四碘荧光素与牛血清白蛋白的结合反应。测得该反应的结合常数为2.65×105 L·mol-1,结合数n=0.86,探讨了它们的相互作用机理。四碘荧光素主要以疏水作用力与牛血清白蛋白相互作用,同时,牛血清白蛋白的存在会增强四碘荧光素的发光,且强度的变化在一定范围内与牛血清白蛋白的浓度成正比。以此为基础在pH 8.64的条件下建立了测定牛血清白蛋白的方法。该法的线性范围为8×10-7~9×10-6 mol·L-1,精密度为3.4%,检出限9.88×10-8 mol·L-1。 相似文献
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应用荧光光谱法研究了分子内电荷转移荧光探针1-酮-2-(对二甲氨基苯亚甲基)-四氢萘(KDTN)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,KDTN能与牛血清白蛋白形成稳定的络合物从而猝灭BSA的荧光,疏水作用是结合反应的主要作用力,二者的结合常数为3.274 2×104 L·mol-1,结合位点数n=0.938 9(30 ℃时)。同时考察了KDTN的加入对BSA构象的影响。 相似文献
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在模拟动物体生理条件下,采用荧光光谱、紫外-可见光谱法研究了甲基百里酚蓝-铜(Ⅱ)络合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验表明,MTB-Cu(Ⅱ)络合物与BSA之间为一形成复合物的静态猝灭过程.根据Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程求出了其结合常数(295K:3.449×105L·mol-1;310K:2.792×105L·mol-1)和热力学参数(△H=-10.71kJ·mol-1;△S=69.69J·K-1/69.71J·K-1;△G=-31.27kJ·mol-1/-32.32kJ·mol-1).证明二者主要以静电力作用,该过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发超分子过程.依据Foerster理论求出了结合距离r=2.25nm,阐明了猝灭机制是通过能量转移产生的. 相似文献
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在模拟人体生理条件下,采用荧光光谱法及紫外-可见吸收光谱法研究了淫羊藿苷与牛血清白蛋白的相互作用。结果表明,淫羊藿苷对牛血清白蛋白有较强的猝灭作用,猝灭方式为静态猝灭。当温度为25℃和36℃时,淫羊藿苷对牛血清白蛋白的猝灭速率常数分别为4.37×1012mol·L-1·s-1和3.90×1012mol·L-1·s-1,结合常数KA为3.55×104L·mol-1和3.97×104L·mol-1,结合位点数为1.12和1.04;根据Foerster非辐射能量转移理论,计算出淫羊藿苷与牛血清白蛋白之间的结合距离为2.08nm,热力学分析表明,淫羊藿苷与牛血清白蛋白之间以疏水作用力为主。 相似文献
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运用光谱学方法研究了在生理pH值条件下盐酸非那吡啶(PHE)与牛血清白蛋白之间的结合作用。通过荧光光谱和紫外吸收光谱确定了盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭机理。依据Scatchard方程测定了不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数。根据热力学方程讨论了两者间的主要作用力类型。结合同步荧光光谱分析了盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白构象的影响。盐酸非那吡啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制主要为静态猝灭和非辐射能量转移。在15, 25, 37℃时盐酸非那吡啶与牛血清白蛋白的结合常数Kb分别为2.47×107, 9.15×106, 4.36×106 L·mol-1,它们之间平均结合位点数n为1。结合反应的热力学参数为ΔH=-71.2 kJ·mol-1,ΔS=124.8 J·mol-1·K-1。热力学函数计算结果表明,该作用过程是一个熵增加,Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程。依据Frster能量转移理论确定PHE与BSA间的结合距离为1.61 nm。两者结合的主要作用力类型是静电作用力。盐酸非那吡啶在体内能够被血清蛋白存储和转运,但结合时对蛋白构象有一定影响。 相似文献
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荧光法研究咖啡因和茶碱与牛血清白蛋白相互作用 总被引:5,自引:1,他引:4
用荧光光谱法研究了咖啡因和茶碱两种生物碱药物与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互结合反应。测定了咖啡因和茶碱与BSA反应的结合平衡常数分别为:1.673×104 L·mol-1,6.802×103 L·mol-1。证实了两种生物碱药物与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程。 相似文献