鱼胶原蛋白肽与表没食子儿茶素没食子酸酯相互作用的研究

运用荧光光谱、红外光谱、圆二色谱和拉曼光谱等四种光谱手段,研究了鱼胶原蛋白肽(FCP)与表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)在水溶液中的相互作用。荧光结果表明:EGCG使FCP中的酪氨酸荧光强度减小,促进了二酪氨酸的形成;FCP与EGCG能够形成FCP-EGCG非共价复合物,同时,EGCG影响了FCP中酪氨酸的微环境。红外光谱分析表明:FCP具有胶原蛋白特征吸收带;EGCG的加入使3 281cm-1处的吸收峰消失,3 076cm-1处的吸收峰红移,表明EGCG影响了酰胺A带和酰胺B带;1 659和1 689cm-1处的吸收峰蓝移,1 547cm-1处的吸收峰红移以及1 248cm-1处吸收峰的消失,表明FCP中酰胺Ⅰ带、酰胺Ⅱ带和酰胺Ⅲ带均受到EGCG的影响。圆二色谱分析表明:添加EGCG后,FCP 222nm处的负峰消失,198nm处的负峰依次红移至200和204nm,说明EGCG影响了FCP的二级结构。拉曼光谱分析结果表明:EGCG的加入影响了FCP中酰胺Ⅰ带、酰胺Ⅱ带和酰胺Ⅲ带的吸收;同时,EGCG的添加使863和932cm-1处的峰红移,前者峰强度降低,后者峰强度大幅增加,表明羟脯氨酸和脯氨酸均参与了与EGCG的结合,且EGCG浓度的增加使更多的脯氨酸暴漏。     

鱼胶原蛋白肽与表没食子儿茶素没食子酸酯相互作用的研究

运用荧光光谱、红外光谱、圆二色谱和拉曼光谱等四种光谱手段, 研究了鱼胶原蛋白肽(FCP)与表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)在水溶液中的相互作用。荧光结果表明: EGCG使FCP中的酪氨酸荧光强度减小, 促进了二酪氨酸的形成;FCP与EGCG能够形成FCP-EGCG非共价复合物, 同时, EGCG影响了FCP中酪氨酸的微环境。红外光谱分析表明: FCP具有胶原蛋白特征吸收带;EGCG的加入使3 281 cm-1处的吸收峰消失, 3 076 cm-1处的吸收峰红移, 表明EGCG影响了酰胺A带和酰胺B带;1 659和1 689 cm-1处的吸收峰蓝移, 1 547 cm-1处的吸收峰红移以及1 248 cm-1处吸收峰的消失, 表明FCP中酰胺Ⅰ带、酰胺Ⅱ带和酰胺Ⅲ带均受到EGCG的影响。圆二色谱分析表明: 添加EGCG后, FCP 222 nm处的负峰消失, 198 nm处的负峰依次红移至200和204 nm, 说明EGCG影响了FCP的二级结构。拉曼光谱分析结果表明: EGCG的加入影响了FCP中酰胺Ⅰ带、酰胺Ⅱ带和酰胺Ⅲ带的吸收;同时, EGCG的添加使863和932 cm-1处的峰红移, 前者峰强度降低, 后者峰强度大幅增加, 表明羟脯氨酸和脯氨酸均参与了与EGCG的结合, 且EGCG浓度的增加使更多的脯氨酸暴漏。     

面粉中蛋白质二级结构的红外光谱研究

测定了不同温度下面粉蛋白质酰胺Ⅲ带的一维红外光谱,二阶导数红外光谱和去卷积红外光谱。研究发现:随着测定温度的升高,面粉蛋白质中的α-螺旋结构的、β-转角结构、无规卷曲结构和β-折叠结构红外吸收强度均有所增加。进一步研究了面粉蛋白质酰胺Ⅲ带的二维红外光谱。研究发现:随着测定温度的升高,面粉中蛋白质酰胺Ⅲ带的红外吸收强度变化快慢趋势是:1312cm-1(α-螺旋结构)1285cm-1(β-转角结构)1260cm-1(无规卷曲结构)1229cm-1(β-折叠结构)。     

温度对鱼鳞胶原蛋白二级结构的影响

从草鱼鱼鳞中提取酶溶性胶原蛋白(PSC),通过SDS-PAGE电泳分析为典型Ⅰ型胶原蛋白且达到电泳纯.在此基础上利用傅里叶变换红外光谱(FTIR)、拉曼光谱(Raman)和圆二色谱(CD)研究了温度对鱼鳞胶原蛋白二级结构的影响.FTIR分析表明:鱼鳞胶原蛋白具有典型的胶原蛋白特征吸收带,酰胺Ⅰ、酰胺Ⅱ和酰胺Ⅲ带的特征吸收频率分别出现在1 658,1 552和1 238 cm-1处.随温度升高,酰胺A和酰胺B峰位向低波数移动,1 658 cm-1处吸收峰裂解成多个吸收峰;1 552 cm-1处的吸收峰在35℃微略红移,随后发生明显蓝移;1 238 cm-1处吸收峰随温度升高向低波数移动.在拉曼光谱中,胶原蛋白的酰胺Ⅰ、酰胺Ⅱ和酰胺Ⅲ带的特征吸收频率分别出现在1 669,1 557和1 245cm-1处,都较红外光谱的波数高;此外,921和855 cm-1处脯氮酸的特征谱峰在拉曼光谱中体现出来.圆二色谱分析表明,胶原蛋白溶液在221.6和204.4nm分别有一正、负峰,具有典型胶原蛋白三螺旋结构的特征圆二色谱峰型.胶原蛋白冻干品的FTIR光谱和Raman谱线大都在35～60 ℃时发生波数和强度改变,而胶原蛋白乙酸溶液的CD谱线在20～35 ℃之间发生剧烈改变.由此可以判断胶原蛋白在固态和溶液状态下,变性温度存在一定差异,胶原蛋白冻干品比其乙酸溶液更稳定.     

应用红外光谱技术研究中药水蛭的炮制过程

考察水蚝炮制前后化学成分产生的变化,文章采用红外光谱(FTlR)二维相关红外谱图(2D-IR)对中药水蛭鲜品和制品进行了研究.结果表明:水蛭具有明显的酰胺Ⅰ和Ⅱ带蛋白质特征峰,其中鲜品的酰胺Ⅱ带吸收峰在1543 cm-1,而生品和炮制品的向低频位移至1 535cm-1;采用热微扰模拟水蛭炮制过程并分析水蛭的2D-IR,结果显示水蛭鲜品中的酰胺Ⅰ带与酰胺Ⅱ带的自动峰的强度比炮制品的更为显著.说明水蛭在炮制过程中蛋白质的空间构象破损、氢键断裂,导致变性失活,部分脂肪酸和甾醇类组分在炮制中发生氧化分解.     

金属阳离子与β-肽骨架相互作用的振动光谱特征

盐溶液中,金属阳离子(如Na+和Mg2+等)与肽分子骨架的相互作用,在酰胺基团的振动光谱中能得到体现。本工作利用红外光谱实验、分子动力学模拟和量化计算方法,以酰胺-Ⅰ带和酰胺-Ⅱ带为探针,研究了上述金属阳离子与?-肽模型分子-氮乙基丙酰胺(N-ethylpropionamide,NEPA)分子骨架的作用。研究表明在盐溶液中,阳离子/阴离子/水分子之间形成复合物。作为阳离子配体的水分子与NEPA中的羰基氧之间存在动态相互作用,从而使得酰胺-Ⅰ带和酰胺-Ⅱ带的光谱发生劈裂。我们也讨论了酰胺NH与水合离子团簇的相互作用。     

二维红外相关光谱法研究温度对交联胶原结构的影响

采用傅里叶红外光谱和二维相关分析研究了改性前后胶原在升温(25～115℃)过程中结构的变化。结果显示,改性前后胶原的特征吸收峰强度降低,峰值向低波数移动,其中酰胺II带的变化最明显,降低了～10cm-1,表明维系胶原三股螺旋结构稳定的氢键被破坏,结构发生改变。在1 515cm-1处自相关峰强度最强,说明温度对酰胺II带的影响最大。与未改性胶原相比,改性胶原的相关程度更弱,表明改性胶原结构受温度影响要小,交联提高了胶原的热稳定性;改性后胶原结构变化的顺序也不一样。由此可见,二维红外相关分析法能提供由温度引起的胶原结构动态变化的微观信息,对进一步研究改性胶原结构和功能之间的关系有一定的意义。     

基于二维红外技术研究氧化羧甲基纤维素钠/胶原的相互作用及热稳定性

采用氧化羧甲基纤维素钠(OCMC)作为交联剂,对胶原溶液进行改性并采用二维红外技术分析OCMC与胶原之间的相互作用及其对胶原热稳定性的影响。一维红外图谱显示OCMC交联改性对胶原的主要特征吸收峰即酰胺Ⅰ,Ⅱ和Ⅲ带的峰位与强度无明显影响;改性前后胶原的酰胺Ⅲ带与1 455 cm-1处吸光度的比值A_Ⅲ/A_{1 455}均接近于1.000,以上结果显示交联键的引入不会破坏胶原的三股螺旋结构,但无法获知胶原与OCMC之间的相互作用及胶原结构的变化。以OCMC用量为外扰条件建立二维红外相关图谱,进一步分析两者间相互作用。结合胶原结构与OCMC中基团的响应强度及顺序可知：OCMC首先通过羧基与胶原中精氨酸的胍基或赖氨酸的氨基发生静电作用,随后醛基与胶原氨基之间发生希夫碱反应;两者之间相互作用以希夫碱反应为主。由于静电作用与交联键的引入,改性后胶原的热稳定性得到提升。随着温度的升高,纯胶原与改性胶原的特征吸收峰均发生红移且A_Ⅲ/A_{1 455}值不断降低,说明两者在升温过程中其氢键不断减弱,导致三股螺旋发生解旋,但与纯胶原相比,改性胶原特征吸收峰的红移程度与A_Ⅲ/A_{1 455}值降低幅度较小,证实了改性后胶原的热稳定性有所提高。胶原与改性胶原在升温过程中结构变化的分析结果表明：改性前后胶原二级结构的崩塌均表现为三股螺旋结构被破坏转变成无规卷曲结构;然而在测试温度范围内,三股螺旋结构对温度的敏感度及响应顺序发生明显变化：（1）对于纯胶原,对温度最为敏感的结构是胶原的螺旋结构,而改性胶原的无规卷曲结构是最为敏感的、最不敏感的结构是胶原螺旋结构,反映出改性后胶原的螺旋结构得到稳定;（2）改性后胶原螺旋结构对温度的响应发生滞后,进一步证实胶原的稳定作用主要归功于三股螺旋结构的加固。     

傅里叶变换红外光谱用于食管癌及癌旁正常组织结构的相关研究

应用傅里叶变换红外光谱法(FTIR)对43例食管癌及癌旁正常组织进行了分析,结果表明,食管癌组织和癌旁正常组织的红外光谱具有较大的差异:正常组织的红外光谱在1550 cm-1附近的酰胺Ⅱ带吸收峰相对较强,峰型高尖,与酰胺Ⅰ带的相对峰高比(I1647/I1550)在癌组织中比较高;正常组织中酰胺Ⅰ带的吸收峰峰位比癌组织的高1-6 cm-1;正常组织中1453 cm-1处的峰强大于1402 cm-1处,而在癌组织中则相反,1402 cm-1附近的吸收峰峰高大于1453cm-1处;癌组织中1080 cm-1附近的峰位和正常组织相比显得高而强,癌组织的相对峰高比(I1080/I1550)高于正常组织。说明傅里叶变换红外光谱法可以用于对良、恶性组织进行鉴别诊断,有希望发展成为肿瘤快速诊断的一种新方法。     

生态滤池出水悬浮物的元素分析和红外光谱分析

对生态滤池出水悬浮物的碳氢氮三元素和红外光谱进行了分析比较。元素分析结果表明,生态滤池出水悬浮物的无机成分比普通滤池稍高,用中颗粒惰性填料时复合床生态滤床的出水悬浮物无机物含量高。出水悬浮物的红外吸收光谱图主要由蛋白质的吸收带、碳水化合物的吸收带组成。1655cm^-1处的吸收峰为酰胺Ⅰ带,是C=O的伸缩振动,1542cm^-1的吸收峰是酰胺Ⅱ带,是N—H的弯曲振动和D—N的伸缩振动,1235cm^-1附近是酰胺Ⅲ带,是C—N的伸缩振动和N—H的弯曲振动引起的。单层普通滤池和单层生态滤池出水SS（suspend substance）红外光谱图差别很小;采用中颗粒填料的生态滤池,出水SS的红外光谱图中,1042cm^-1处的吸收峰相对强度比粗颗粒填料的高,而2924和2852cm^-1的甲基伸缩振动峰和1720～1200cm^-1区域的相应吸收峰强度,比用粗颗粒填料的低。     

三种环氧孕甾衍生物的合成和光谱特性研究

合成了三种环氧孕甾衍生物:6-亚甲基-16α,17α-环氧孕甾-4-烯-3,20-二酮,6-甲基-16α,17α-环氧孕甾-4,6-二烯-3,20-二酮和6-甲基-16α,17α-环氧孕甾-4-烯-3,20-二酮.其中6-甲基-16α,17α-环氧孕甾-4,6-二烯-3,20-二酮未见文献报道.同时应用红光谱(FTIR)、紫外光谱(UV)、及核磁共振氢谱(1H NMR)对三种甾体化合物的结构进行了研究.结果表明,三种甾体化合物结构上的差异在FTIR,UV,1H NMR谱中有明显的特征并表现出一定的规律.     

Effect of <Emphasis Type="Italic">in vivo</Emphasis> irradiation of blood by low-intensity emission from a He–Ne laser on molecular components of blood

We have used the IR absorption spectra of blood, plasma, and packed erythrocytes to study the effect of in vivo exposure of blood to low-intensity emission from a He–Ne laser (λ = 632.8 nm, 4 mW/cm²) on the molecular components of blood. In comparing the IR spectra of samples of blood sample and blood components before and after irradiation, we identified changes in the amide A, amide I, amide II, amide III absorption regions and also in the absorption bands of methyl, methylene, and phosphate groups. We conclude that exposure of blood in vivo to emission from a He–Ne laser leads to a decrease in the contribution of the α-helix conformation in the secondary structure of the blood proteins.     

酯化前后酵母菌的红外光谱比较

对啤酒酵母酯化前后的红外光谱进行了分析。啤酒酵母的红外光谱图主要由蛋白质的吸收带、碳水化合物的吸收带组成。16 5 2cm- 1 处的吸收峰为酰胺Ⅰ带 ,是CO的伸缩振动 ,15 4 2cm- 1 的吸收峰是酰胺Ⅱ带 ,是N—H的弯曲振动和C—N的伸缩振动 ,12 4 0cm- 1 是酰胺Ⅲ带 ,是C—N的伸缩振动和N—H的弯曲振动引起的。14 5 4cm- 1 处的吸收峰为CH3和CH2 的弯曲振动峰 ;116 0cm- 1 处出现的峰可能为细胞壁的主要成分———碳水化合物中C—O的伸缩振动峰 ;10 80cm- 1 处的吸收峰是由啤酒酵母中的RNA ,DNA或细胞壁中存在的碳水化合物或醇中的C—O伸缩振动引起的。用甲醇酯化后在 174 4和 14 5 4cm- 1 处的吸收峰强度增加 ,说明酵母菌细胞表面的羧基发生了酯化反应。酯化后细胞的主要成分和结构保持完整。     

Effect of a low-frequency magnetic field on the structure of globular blood proteins

We used IR Fourier absorption spectra of blood to study changes in the structure of globular blood proteins with extracorporeal autohemomagnetotherapy, used to treat ischemic heart disease. We compare the spectra of blood before and after magnetotherapy in the regions: amide I (1655 cm⁻¹), amide II (1545 cm⁻¹), amide III (1230–1350 cm⁻¹), amide IV and amide V (400–700 cm⁻¹). We have shown that pronounced changes in the spectra in the indicated regions on direct exposure of blood in vivo to a low-frequency pulsed magnetic field are connected with conformational changes in the secondary structure of globular blood proteins, which are apparent in the increase in the contribution of the α-helix conformation. We discuss the magnetotherapy-initiated appearance of new IR absorption bands at 1018 and 1038 cm⁻¹ and an increase in the intensity of a number of other bands located in the 1000–1200 cm⁻¹ region, which suggests a change in the concentration of some blood components. __________ Translated from Zhurnal Prikladnoi Spektroskopii, Vol. 74, No. 5, pp. 665–669, September–October, 2007.     

芬太尼类物质的振动光谱特征分析研究

通过分析28种芬太尼类物质的红外和拉曼光谱,研究了芬太尼类物质的振动光谱特征,考察了红外和拉曼光谱对芬太尼类物质的区分能力。整体上看,芬太尼类物质的红外和拉曼光谱表现出不同的光谱特征,具有互补性。在红外光谱中,不同盐型芬太尼类物质在3200～2 000 cm-1区间差异显著,碱型化合物在2 972～2 952 cm-1存在强的吸收峰,盐酸盐化合物在2 600～2 320 cm-1存在中等强度的多重吸收峰,枸橼酸盐化合物在3 100～2 800 cm-1存在中等偏弱的宽吸收峰。在红外光谱中,芬太尼类物质在1 750～1 630 cm-1存在由C═O键伸缩振动引起的强吸收峰,在710～680 cm-1存在由苯环面外弯曲振动引起的强的单峰或双峰。在拉曼光谱中,28种芬太尼类物质均在1 001～1 002 cm-1处有强的拉曼峰,该峰是由苯环上C-H键的面内弯曲振动引起的。含烷基、苯基、四氢呋喃基取代化合物的拉曼光谱中,1 000 cm-1左右位置的峰为基峰,其他峰的强度均低于基峰强度的30%;含氟、呋喃、硫代等取代基化合物的拉曼光谱中,除1 000 cm-1左右位置的峰外还有其他高强度的峰。红外光谱可用于区分所有芬太尼类物质,对绝大多数化合物区分度高,对个别结构相差一个甲基的芬太尼结构类似物的区分度较弱,但通过指纹区的特征吸收峰,也可实现区分。当不存在荧光干扰时,拉曼光谱可用于区分所有的芬太尼类物质,对绝大多数化合物区分度高,对部分结构相差一个甲基或不同位置甲基取代的芬太尼结构类似物的区分度较弱,但通过指纹区的特征峰,也可实现区分。红外光谱和拉曼光谱均具有无需样品前处理、测试速度快、检测成本低、绿色环保等优点,便携式设备可用于现场快速检验。拉曼光谱仪测定某些样品时会受到荧光干扰,具有一定的局限性。与拉曼光谱相比,红外光谱无荧光干扰、谱图一致性高、商业谱库更加完备,是现场快速定性分析的首选方法。     

Kinetic analysis of high temperature secondary thermoluminescence glow peaks in α-Al2O3:C

The kinetic analysis of secondary glow peaks in carbon-doped aluminium oxide is reported. A glow curve measured at 0.4 °C s⁻¹ after beta irradiation to 3 Gy revealed at least five peaks as a result of various techniques of glow curve resolution; the dominant peak at 156 °C (peak II) and two weaker-intensity secondary peaks one at 36 °C (peak I) and the other at 264 °C (peak III). Peaks IIA and IV at 170 and 422 °C respectively only became apparent after removal of preceding more prominent peaks. The secondary peaks are particularly weak in intensity and are as usual dominated by the main dosimetry peak. The analysis in this report focusses on peak III, usually seen adjacent to the main dosimetry peak but whose presence is masked by the extreme sensitivity of the latter. Complementary analyses of the weaker intensity peaks I, IIA and IV are included. Peaks I, IIA and III are subject to first-order kinetics while for peaks II and IV the issue is less conclusive. The activation energy increases from 0.72 eV for peak I to about 1.3 eV for peak IV with values for peak II and IIA similar at ∼1 eV. In general, the frequency factor corresponding to the lower temperature peaks (I, II, and IIA) have values (10¹⁰–10¹² s⁻¹) that are an order of magnitude or so greater than for peaks III and IV (10⁹–10¹¹ s⁻¹). Except for peak I, peak II and all other secondary peaks are affected by thermal quenching whose activation energy was determined as ΔE = 0.95 ± 0.04 eV using peak IIA and as ΔE = 1.48 ± 0.10 eV using peak III. The overall conclusion is that all peaks correspond to electron traps and are associated with the same recombination centre.